Enzyme/Caractéristiques
Les enzymes sont des substances extrêmement efficaces. Elles sont en effet capables, à faible concentration, de catalyser, à basse température (la température corporelle), des réactions chimiques qui nécessiteraient, par des voies chimiques ordinaires, de puissants réactifs et des températures très élevées. Par exemple, 30 g environ de pepsine pure permettent de digérer près de 2 t de blanc d’œuf en quelques heures !
Les enzymes sont des catalyseurs (terme proposé en 1823 par le chimiste suédois Jöns Jakob Berzelius), c’est-à-dire des substances capables d’accroître la vitesse d’une réaction chimique sans être elles-mêmes modifiées pendant le processus. Lors de la réaction, le ou les substrats (la ou les molécules « de départ ») sont transformés en un ou plusieurs produits (la ou les molécules « d’arrivée »). Bien que, dans des conditions physiologiques normales, l’enzyme catalyse une réaction chimique déterminée, elle peut également activer la transformation inverse.
Seul un site particulier de la protéine enzymatique entre en contact avec son substrat : c’est le site actif. Celui-ci est encore divisible en deux régions particulières. Le site de fixation permet à l’enzyme de « s’accrocher » à la molécule, et de positionner cette dernière de façon optimale, tandis que le site catalytique déclenche le processus réactionnel.
La spécificité des enzymes vis-à-vis de leur substrat est très variable. Par exemple, la pepsine et la trypsine, enzymes qui participent aux processus de la digestion de la viande, peuvent catalyser à elles deux l’hydrolyse de la plupart des liaisons peptidiques existantes ; d’autres, comme l’uréase, sont extrêmement spécifiques, n’intervenant que dans un très petit nombre de réactions.
Certaines enzymes possèdent la propriété particulière d’autocatalyse, qui leur permet d’enclencher leur propre synthèse à partir d’un précurseur inerte, appelé zymogène. C’est le cas, entre autres, de la pepsine et de la trypsine, dont les précurseurs sont le pepsinogène et le trypsinogène. Cette particularité a une incidence biologique : elle permet, dans le cas de la trypsine, que l’enzyme produite par le pancréas ne soit active que sur le lieu où elle est nécessaire, en l’occurrence l’intestin. Le trypsinogène ne peut se convertir en trypsine qu’en présence de molécules de trypsine existantes, qu’il ne rencontre que dans l’intestin.
