« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions

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<li>On devrait dire qu'il y en a 21 &agrave; 23, car la fMet est un aa codant et poss&egrave;de m&ecirc;me 2 tRNA!&nbsp; Le groupe de type math&eacute;matique que j'ai signal&eacute; ( d&eacute;but avant-derni&egrave;re page du 23.1.14 ) se confirme encore quand on consid&egrave;re la pyrolysine = proline + lysine, qui poss&egrave;de un codon propre, de m&ecirc;me que la SeC.</li>
<li>Les prot&eacute;ines se distinguent par leur squelette avant tout.&nbsp; C'est ce qui permet d&rsquo;&eacute;chafauder&nbsp; des h&eacute;lices alpha et des feuillets b&ecirc;ta. En analysant la fr&eacute;quence des aas dans les prot&eacute;ines et leur attachement ( binding ) aux ARN, ADN et entre elles, les radicaux apparaissent comme secondaires. Ils doivent certainement d&eacute;finir la longueur et la force de des structures, mais de fa&ccedil;on continue, de telle mani&egrave;re que le changement d'un ou de quelques aas dans ces structures ne doit avoir que tr&egrave;s peu d'effet. Cependant on avance toujours que les aas aliphatiques peuvent &ecirc;tre interchangeables, alors que nous savons que toute mutation peut entra&icirc;ner un avantage s&eacute;lectif &agrave; un moment ou l'autre au cours de l'&eacute;volution. Les aas autres que les aliphatiques, dans les structures alpha et b&ecirc;ta doivent avoir le m&ecirc;me effet, peut-&ecirc;tre avec plus d'avantage &eacute;volutif.&nbsp; Cela n'a rien &agrave; voir avec n'importe quel aa se trouvant impliqu&eacute; dans un site actif ou y participant. Cet aa donne effectivement des mutants qu'on arrive &agrave; cerner tant leurs effets sont importants. <br /> &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Donc on peut &eacute;tablir le concept suivant pour toutes les macro-mol&eacute;cules:<br />
<ul>
<li>Une macro-mol&eacute;cule se d&eacute;finit ( ou bien des contraintes physiques l'ont d&eacute;termin&eacute;e ainsi ) par un squelette propre qui conf&egrave;re sa principale propri&eacute;t&eacute;. Ce squelette est accompagn&eacute; de bras lat&eacute;raux pour interagir avec son environnement ( solvant, petites mol&eacute;cules ) et les autres macro-mol&eacute;cules. De ce point de vue le liposome et m&ecirc;me un PLD isol&eacute; ( acyl carrier prot&eacute;ine ) se comporte comme une macro-mol&eacute;cule: il est constitu&eacute; d'un squelette, les 2 acides gras agissant avec les forces de Van der Walls. Nous avons ainsi:</li>
<li>Les prot&eacute;ines ont un squelette qui &eacute;tablit des liaisons hydrog&egrave;nes intra pour former les structures alpha et b&ecirc;ta, alors que les PLDs agissent entre eux pour former une structure.. Dans ce sens on peut consid&eacute;rer que le liposome est une macro-mol&eacute;cule qui porte 10<sup>7 </sup>bras. Comme une prot&eacute;ine poss&egrave;de des centaines de bras. La vari&eacute;t&eacute; des bras ( 20 aas ) lui permet d'interagir avec le liposome ( aas aliphatiques ), avec l'ARN&nbsp; et l'ADN ( aas aromatiques et ioniques ) et avec son environnement, notamment pour la catalyse.</li>
<li>L'ARN se d&eacute;finit par son squelette ionique avec la fonction alcool 2'OH tr&egrave;s instable. Ce squelette n'&eacute;tablit pas de liaison ionique ou hydrog&egrave;ne en intra, seulement avec les prot&eacute;ines et son environnement ( Mg++ , K+ ). Ses bras sont limit&eacute;s &agrave; 4 types de bases qui peuvent <u> <strong>&eacute;tablir ou non</strong></u> des liaisons hydrog&egrave;nes entre elles ou les prot&eacute;ines. L'ARN interagit par ses bras avec les prot&eacute;ines par des liaisons hydrog&egrave;nes : bras ARN &agrave; squelette prot&eacute;ine. Nous avons vu pour liposome/prot&eacute;ine c'est la force de van der Walls entre squelette liposome et les bras de la prot&eacute;ine.&nbsp; Je distingue bien liaison hydrog&egrave;ne intra squelette de la prot&eacute;ine des liaisons hydrog&egrave;nes des bras de l'ARN qui permettent surtout l'appariement entre 2 ARNs. Ce qui n'est pas le cas pour les prot&eacute;ines qui s'apparient de fa&ccedil;on plus complexe &agrave; cause de la grande vari&eacute;t&eacute; de leurs bras.</li>
<li>L'ADN se d&eacute;finit par sonsquelette sans 2'OH qui lui conf&egrave;re une grande stabilit&eacute;. Sinon il est identique &agrave; celui de l'ARN. Mais la stabilit&eacute; de l'ADN est renforc&eacute;e encore plus par la T au lieu de U ( bras ) qui avec son m&eacute;thyle ajoute de l'hydrophobicit&eacute; &agrave; l'aromaticit&eacute;. Les 4 types de bras de l'ADN lui servent surtout pour s'apparier avec lui-m&ecirc;me de fa&ccedil;on ferme, jusqu'&agrave; ressembler &agrave; un cristal. Les forces en jeu sont toujours des liaisons hydrog&egrave;nes, mais la mise en commun de l'aromaticit&eacute; et de l'hydrophobicit&eacute; lui conf&egrave;re sa grande stabilit&eacute; et son r&ocirc;le de donneur d'ordre.<br /> &nbsp;&nbsp;&nbsp; L'ADN s'apparie avec les prot&eacute;ines comme le fait l'ARN, mais l'absence&nbsp; du 2'OH et de U ne lui permettent pas d'avoir des fonctions catalytiques. L'ADN s'apparie avec l'ARN ce qui permet de passer d'une structure stable et non catalytique, &agrave; une structure semi-ouverte gr&acirc;ce &agrave; l'appariement Wobble de l'uracile qui peut interagir avec les prot&eacute;ines en cr&eacute;ant des structures ( tRNA, ribosome ) 2 fois catalytiques. L'ADN ne peut exister sans T.</li>
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