« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions

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<li>Le liposome avec sa t&ecirc;te hydrophile ( bras ) et sa queue aliphatique. Le bras est unique, EtN; Ser, choline. Ce bras peut pi&eacute;ger les aas. La queue aliphatique impose les bras aliphatiques des prot&eacute;ines qui la traversent. Elle agit par les forces de van der Walls.</li>
<li>Les prot&eacute;ines ont un squelette qui &eacute;tablit des liaisons hydrog&egrave;nes intra pour former les structures alpha et b&ecirc;ta, alors que les PLDs agissent entre eux pour former une structure.. Dans ce sens on peut consid&eacute;rer que le liposome est une macro-mol&eacute;cule qui porte 10<sup>7 </sup>bras. Comme une prot&eacute;ine poss&egrave;de des centaines de bras. La vari&eacute;t&eacute; des bras ( 20 aas ) lui permet d'interagir avec le liposome ( aas aliphatiques ), avec l'ARN et l'ADN ( aas aromatiques et ioniques ) et avec son environnement, notamment pour la catalyse.</li>
<li>L'ARN se d&eacute;finit par son squelette ionique avec la fonction alcool 2'OH tr&egrave;s instable. Ce squelette n'&eacute;tablit pas de liaison ionique ou hydrog&egrave;ne en intra, seulement avec les prot&eacute;ines et son environnement ( Mg++ , K+ ). Ses bras sont limit&eacute;s &agrave; 4 types de bases qui peuvent <u> <strong>'''&eacute;tablir ou non</strong>'''</u> des liaisons hydrog&egrave;nes entre elles ou les prot&eacute;ines. L'ARN interagit par ses bras avec les prot&eacute;ines par des liaisons hydrog&egrave;nes : bras ARN &agrave; squelette prot&eacute;ine. Nous avons vu pour liposome/prot&eacute;ine c'est la force de van der Walls entre squelette liposome et les bras de la prot&eacute;ine. Je distingue bien liaison hydrog&egrave;ne intra squelette de la prot&eacute;ine des liaisons hydrog&egrave;nes des bras de l'ARN qui permettent surtout l'appariement entre 2 ARNs. Ce qui n'est pas le cas pour les prot&eacute;ines qui s'apparient de fa&ccedil;on plus complexe &agrave; cause de la grande vari&eacute;t&eacute; de leurs bras.</li>
<li>L'ADN se d&eacute;finit par sonsquelette sans 2'OH qui lui conf&egrave;re une grande stabilit&eacute;. Sinon il est identique &agrave; celui de l'ARN. Mais la stabilit&eacute; de l'ADN est renforc&eacute;e encore plus par la T au lieu de U ( bras ) qui avec son m&eacute;thyle ajoute de l'hydrophobicit&eacute; &agrave; l'aromaticit&eacute;. Les 4 types de bras de l'ADN lui servent surtout pour s'apparier avec lui-m&ecirc;me de fa&ccedil;on ferme, jusqu'&agrave; ressembler &agrave; un cristal. Les forces en jeu sont toujours des liaisons hydrog&egrave;nes, mais la mise en commun de l'aromaticit&eacute; et de l'hydrophobicit&eacute; lui conf&egrave;re sa grande stabilit&eacute; et son r&ocirc;le de donneur d'ordre.<br /> &nbsp; L'ADN s'apparie avec les prot&eacute;ines comme le fait l'ARN, mais l'absence du 2'OH et de U ne lui permettent pas d'avoir des fonctions catalytiques. L'ADN s'apparie avec l'ARN ce qui permet de passer d'une structure stable et non catalytique, &agrave; une structure semi-ouverte gr&acirc;ce &agrave; l'appariement Wobble de l'uracile qui peut interagir avec les prot&eacute;ines en cr&eacute;ant des structures ( tRNA, ribosome ) 2 fois catalytiques. L'ADN ne peut exister sans T.</li>
</ul>
<p>&nbsp;&nbsp; L'id&eacute;e de d&eacute;part est de comparer les enzymes utilisant le m&ecirc;me substrat mais diff&eacute;rant par un CH2 ( longueur ) seulement. C'est le cas d'une mol&eacute;cule dont le squelette contient du glutamate par rapport &agrave; l&rsquo;aspartate.</p>
<p>18.3.14 Paris</p>
<p><strong>''' 1</strong>'''&nbsp; -&nbsp; <u> Rac&eacute;mases</u> ( voir tableau pr&eacute;c&eacute;dent )</p>
<p> La comparaison de spectre en aas est faite sur la m&ecirc;me souche de E.Coli. Il n'y a pas de structures &agrave; comparer.</p>
<ul>
</ul>
<p>&nbsp;&nbsp; En conclusion: Il semble que le carbone exc&eacute;dentaire de E ait une influence sur la rac&eacute;misation. Dans d'autres r&eacute;actions, autre que la rac&eacute;misation, 2 aas diff&eacute;rents peuvent &ecirc;tre utilis&eacute;s par la m&ecirc;me enzyme. Il serait souhaitable d'avoir la structure de D ( EC 511.13 ) chez E.Coli. La comparaison entre pho ( D ) et eco ( E ), malgr&eacute; la trop influence de la temp&eacute;rature et la diff&eacute;rence du nombre des aas montre que les h&eacute;lices alpha sont conserv&eacute;es alors que les feuillets b&ecirc;ta diff&egrave;rent &eacute;norm&eacute;ment ( max 5/11 et beaucoup de grands chez E ). Est-ce l'influence de la temp&eacute;rature pour les b&ecirc;ta ?</p>
<p><strong>''' 2</strong>'''&nbsp; -&nbsp;&nbsp; <u> D&eacute;formylase</u>: EC351.15/68 chez [http://ekladata.com/blogooolife.eklablog.com/perso/ecrits/detricotage/aa-familles.ods kko], une bact&eacute;rie.</p>
<ul>
<li>Il est &eacute;vident que E et D agissent tr&egrave;s diff&eacute;remment puisque D utilise le Zn alors que E non, et les longueurs sont tr&egrave;s diff&eacute;rentes. Nous ne retrouvons pas les m&ecirc;mes changement des spectres de fr&eacute;quence des aas qu'avec les rac&eacute;mases. Notamment E baisse quand on passe de D &agrave; E, alors qu'il augmente avec la rac&eacute;mase.</li>
<li>On peut &eacute;noncer le principe suivant: une enzyme ayant la m&ecirc;me catalyse (m&ecirc;me substrats, m&ecirc;mes produits et m&ecirc;me contr&ocirc;les ) chez 2 organismes diff&eacute;rents doit avoir les m&ecirc;mes sites de binding et d'activit&eacute; et la m&ecirc;me structure. Par contre la s&eacute;quence des aas dans les structures primaires ( alpha, b&ecirc;ta, turn et libre ) peut varier librement. On peut interpr&eacute;ter ce principe comme la cons&eacute;quence des forces &eacute;lectromagn&eacute;tiques cr&eacute;&eacute;es par ces structures. Avec des longueurs presque &eacute;gales et une s&eacute;quence des structures primaires identique, on cr&eacute;e les m&ecirc;mes forces avec des s&eacute;quences en aas diff&eacute;rentes. Deux remarques importantes cependant:
<ul>
<li>La formation de ces structures ne d&eacute;pend pas seulement de la s&eacute;quence des aas. Dans l'alignement pr&eacute;c&eacute;dent, hsa et rat, &agrave; la position 50, le feuillet b&ecirc;ta n'a pas la m&ecirc;me longueur alors qu'on a la m&ecirc;me s&eacute;quence en aas: <strong>'''LEVKPFIT</strong>''' pour hsa et LEV<strong>'''KPFIT</strong>''' pour rat.</li>
<li>Les h&eacute;lices alpha imposent leur structure par sa longueur ( 22 ), alors que les feuillets b&ecirc;ta s'imposent par leur nombre alors qu'ils sont petits. Les b&ecirc;ta, les turn et les libres contiennent souvent les sites actifs et les bindings. A mon avis il faut n&eacute;gliger ( pour les mises en valeur ) les h&eacute;lices alpha de longueur inf&eacute;rieur &agrave; 7 par contre il faut maintenir toutes les autres structures.</li>
</ul>
</ul>
<p>19.3.14 Paris</p>
<p> <strong>'''3</strong>'''&nbsp; -&nbsp; <u> La famille des aas codants</u>:</p>
<p>&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;J'avais commenc&eacute; par recenser tous les aas qui se trouvent dans le m&eacute;tabolisme ( onglet [http://ekladata.com/blogooolife.eklablog.com/perso/ecrits/detricotage/aa-familles.ods stats] du tableau pr&eacute;c&eacute;dent ) ainsi que leurs proches d&eacute;riv&eacute;s comme les acides oxo et hydroxy en alpha et les D-aas. J'arrive &agrave; un total de 160 L-aas environ. C'est &eacute;norme par rapport aux 20 aas codants.</p>
<ul>
<li>&nbsp;&nbsp; Une 2&egrave;me remarque se d&eacute;gage de cette &eacute;tude des enzymes 261.- . C'est que le site actif est souvent une glycine ou un autre aa qui agit non pas par son radical mais par le&nbsp;[http://www.uniprot.org/uniprot/P04693 H de N] ou du&nbsp;[http://www.uniprot.org/uniprot/P18335 O du carbonyle] de la liaison peptidique pour &eacute;tablir une liaison H. C'est comme si le radical ne servait &agrave; rien. Il ne servirait alors qu'&agrave; la formation des h&eacute;lices et des feuillets. J'avais souvent tiqu&eacute; sur le fait que la glycine &eacute;tait toujours pr&eacute;sente avec d'autres aas ( autres que K qui para&icirc;t constant et jouer un r&ocirc;le important ) dans le binding de l'ATP. C'est comme si le squelette ( s&eacute;quence primaire des aas ) jouait le r&ocirc;le le plus important dans la catalyse. Le rapprochement de diff&eacute;rentes r&eacute;gions du squelette au substrat ou au cofacteur, rapprochait en fait les radicaux avoisinants qui peuvent alors agir. La cons&eacute;quence c'est que si les radicaux &eacute;taient volumineux, ils emp&ecirc;cheraient ce rapprochement. Ou dit autrement plus les radicaux sont petits plus est forte, subtile et facile &agrave; mettre en place une conformation ad&eacute;quate pour la catalyse. Cela entra&icirc;ne l'expulsion des mol&eacute;cules d'eau qui peuvent rester cependant en petit nombre. C'est la n&eacute;cessit&eacute; des c&oelig;urs hydrophobes des centres catalytiques et leur origine membranaire au d&eacute;but de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire.</li>
<li>&nbsp;&nbsp; Les <u> conditions n&eacute;cessaires pour qu'un groupe d'aas deviennent codants</u> et produire les prot&eacute;ines que l'on conna&icirc;t.<ol>
<li><strong>'''La petitesse des aas</strong>''':&nbsp;&nbsp; L'&eacute;tude pr&eacute;c&eacute;dente des h&eacute;lices alpha a montr&eacute; que le plus important pour une prot&eacute;ine c'est d'&eacute;tablir des liaisons H entre le O et le NH de 2 liaisons peptidiques. Ce qui cr&eacute;e des forces &eacute;lectromagn&eacute;tiques selon la longueur de l'h&eacute;lice ou l'&eacute;tendue des feuillets b&ecirc;ta, forces n&eacute;cessaires &agrave; l'activation de certaines zones. Les liaisons peptidiques qui ne sont pas dans ces structures, ou se trouvant &agrave; leurs bordures, peuvent &eacute;tablir des liaisons H avec le substrat ou le cofacteur. Ce rapprochement des zones du squelette impose alors que les radicaux soient les plus petits possibles car la liaison H est &agrave; courte port&eacute;e. Des radicaux volumineux se g&ecirc;neraient par encombrement st&eacute;rique.</li>
<li><strong>'''Le nombre d'aas du groupe</strong>''' codant:&nbsp; Le principe de contrainte/libert&eacute; ( ARN-[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuit&eacute;] ) impose, lui, que les radicaux soient les plus nombreux possible. En effet les aas avec leur zwitterion sont &eacute;quivalents &agrave; ceux des PLDs de la membrane qui les pi&egrave;gent et les introduits dans la membrane puis dans le cytoplasme. Les prot&eacute;ines seraient les repr&eacute;sentants de la membrane, comme l'ARN serait le repr&eacute;sentant de l'ADN, comme on l'a vu dans le&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant. <br />&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp; La membrane est une surface ferm&eacute;e o&ugrave; la libert&eacute; des PLDs est maximum et la contrainte par les forces de v.der Walls sont les plus faibles ( voir&nbsp;[http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralit&eacute;] pr&eacute;biotique ). Les aas libres peuvent se promener comme les PLDs &agrave; la surface de la membrane. Quand ces aas p&eacute;n&egrave;trent dans la membrane, ils peuvent &eacute;tablir des liaisons H entre-eux. Leur degr&eacute; de libert&eacute; diminue. Il diminue drastiquement quand les liaisons peptidiques s'&eacute;tablissent et que les structures se mettent en place. Le principe de contrainte/libert&eacute; stipule que si la contrainte est maximum on obtiendrait un cristalqui est le symbole du non-vivant. La contrainte maximum s'obtient aussi par une grande r&eacute;gularit&eacute; ou une grande uniformit&eacute;, comme un seul type de radical, donc un seul type d'aa. Le concept global de la&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuit&eacute;] entre &eacute;volution mol&eacute;culaire et &eacute;volution darwinienne postule que l'on passe d'un &eacute;tat de contrainte/libert&eacute; &agrave; un autre de fa&ccedil;on continue. Dans notre cas la perte de libert&eacute; due aux liaisons peptidiques dans les prot&eacute;ines sera compens&eacute;e par une grande vari&eacute;t&eacute; d'aas qui cr&eacute;eront des structures primaires &agrave; longueur ( h&eacute;lices ) ou &eacute;tendue ( feuillet ) variable, donc avec des forces &eacute;lectromagn&eacute;tiques variables. Ce qui est faisable avec les liaisons H. Cette variabilit&eacute; sera le r&ocirc;le des radicaux.</li>
<li><strong>'''La r&eacute;activit&eacute; des radicaux</strong>''':&nbsp; Il faut distinguer la r&eacute;activit&eacute; des radicaux entre-eux fix&eacute;s &agrave; la prot&eacute;ine et leur r&eacute;activit&eacute; vis &agrave; vis du solvant ( huile ou eau ), des autres petites mol&eacute;cules individuelles dilu&eacute;es dans le solvant et des radicaux d'autres macromol&eacute;cules.
<ul>
<li><em>''L'organisation de la prot&eacute;ine</em>'': La r&eacute;activit&eacute; des radicaux de la cha&icirc;ne polypeptidique concerne le principe d'[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 organisation]. En effet les structures primaires qui se sont form&eacute;es gr&acirc;ce aux liaisons H et &agrave; la liaison peptidique seraient compl&egrave;tement immobilis&eacute;es ou d&eacute;truites si les radicaux proches les uns des autres &eacute;tablissaient des liaisons covalentes ou H ( ces derni&egrave;res en grand nombre ). <ol style="list-style-type: lower-alpha; >
<li>&Agrave; grande distance le squelette et les forces &eacute;lectromagn&eacute;tiques g&eacute;n&eacute;r&eacute;es par l'organisation des structures primaires emp&ecirc;chent ces liaisons. &Agrave; grande distance l'&eacute;tablissement des liaisons covalentes ( ponts disulfures) et hydrog&egrave;ne entre radicaux est dict&eacute;e par la fonction de la prot&eacute;ine qui a &eacute;volu&eacute;e dans ce sens ( par &eacute;volution mol&eacute;culaire ou darwinienne ).</li>
<li>&Agrave; courte distance c'est la non-r&eacute;activit&eacute; des radicaux qui devient une n&eacute;cessit&eacute; dans le cas des ions -NH3+ et -CO2- impos&eacute;s par la r&eacute;action de la prot&eacute;ine vis &agrave; vis du solvant aqueux. C'est le cas de D E K R. Si un D ou E &eacute;tait au m&ecirc;me niveau qu'un K ou R la liaison ionique serait assez puissante pour courber fortement le squelette: K a 4 carbones CH2 et R 5 atomes ( 4 C et 1 N ) avant le cation NH2+. D et E ont respectivement 1 et 2 carbones CH2 avant le CO2-. Les ions sont non seulement une n&eacute;cessit&eacute; pour la r&eacute;action vis &agrave; vis du solvant aqueux, mais sont une n&eacute;cessit&eacute; pour une l&eacute;g&egrave;re courbure du squelettepour provoquer la formation des h&eacute;lices. Aussi les radicaux les portants ne devraient pas &ecirc;tre trop longs.</li>
<li> Le pouvoir organisateur des radicaux: (20.3.14) Nous sommes toujours dans le principe d'[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 organisation] du concept global. Nous avons vu l'organisation de la prot&eacute;ine par les liaisons H de son squelette, la n&eacute;cessit&eacute; de radicaux peu r&eacute;actifs &agrave; grande distance pour maintenir cette organisation et enfin l'impact du solvant sur cette organisation. <br />&nbsp; Nous avons trait&eacute; dans le concept global le principe d'organisation au niveau thermodynamique, c a d au niveau des m&eacute;langes de petites mol&eacute;cules min&eacute;rales ou organiques soumises aux lois de la thermodynamique classique et non &agrave; la thermodynamique des surfaces min&eacute;rales ou organiques comme le liposome. Nous avons propos&eacute; que ce sont les atomes de la 3&egrave;me et 4&egrave;me (m&eacute;taux de transition) ligne du tableau des &eacute;l&eacute;ments qui avaient un pouvoir organisateur vis &agrave; vis du solvant et des autres petites mol&eacute;cules gr&acirc;ce &agrave; leur cort&egrave;ge &eacute;lectronique puissant. Les m&eacute;taux de transition sont &agrave; l'origine de la synth&egrave;se abiotique des acides gras et rentrent dans les cofacteurs des enzymes essentielles du m&eacute;tabolisme. De m&ecirc;me le phosphate appara&icirc;t comme l'organisateur min&eacute;ral principal du liposome et du m&eacute;tabolisme. <br />&nbsp; Dans l'organisation de la prot&eacute;ine nous avons bien s&ucirc;r les m&eacute;taux de transition, mais comme cofacteur seulement, Ils ne sont pas constitutifs des prot&eacute;ines. Par contre nous avons le soufre qui vient apr&egrave;s le phosphore dans le tableau des &eacute;l&eacute;ments et il fait partie int&eacute;grante des prot&eacute;ines avec C et M, 2 aas du groupe codant. Pour l'organisation de la prot&eacute;ine nous avons en plus, comme l'ADN et l'ARN, des cycles aromatiques qui sont organisateurs aussi, &agrave; l'instar des atomes organisateurs ci-dessus, gr&acirc;ce &agrave; leur cort&egrave;ge d'&eacute;lectrons d&eacute;localis&eacute;s. L'organisation quasi cristalline de l'ADN est due principalement &agrave; ce pouvoir organisateur des bases nucl&eacute;iques que nous appelons intrication (&nbsp;&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ). L'intrication n'est pas mise en &oelig;uvre dans les prot&eacute;ines car les cycles aromatiques ne sont pas mis en contact les uns avec les autres. Par contre quand ils sont en contact avec l'eau, ils cr&eacute;ent une organisation locale, et quand ils sont dans un environnement hydrophobe ( liposome ou au milieu de la prot&eacute;ine ayant exclut l'eau ) ils peuvent agir par les forces &eacute;lectromagn&eacute;tiques et &agrave; distance sur les radicaux polaires et ioniques et interagir entre-eux. <br />&nbsp; Les cycles aromatiques ont 2 actions fondamentales sur l'&eacute;volution mol&eacute;culaire: ils participent &agrave; l'organisation intrins&egrave;que de la prot&eacute;ine et ensuite ils seront les principaux acteurs dans l'interaction ( ADN, ARN ) / prot&eacute;ine. <br />&nbsp;&nbsp;Au d&eacute;but de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire c'est la cyst&eacute;ine qui pourrait initier la formation de l'organisation des 1ers peptides, car elle d&eacute;rive facilement de la s&eacute;rine elle-m&ecirc;me consid&eacute;r&eacute;e comme parmi les 1&egrave;res mol&eacute;cules qui apparaissent (&nbsp;voir&nbsp;[http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralit&eacute;] pr&eacute;biotique ). Nous d&eacute;velopperons ce point dans la formation du groupe des aas codant apr&egrave;s avoir appliqu&eacute; le principe d'action/r&eacute;action du concept global aux prot&eacute;ines.</li>
</ol></li>
<li><em>''&nbsp;&nbsp; Les fonctionnalit&eacute;s des prot&eacute;ines</em>'': (19.3.14) C'est le principe d'action/r&eacute;action d&eacute;velopp&eacute; dans Le concept global de la&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuit&eacute;] entre &eacute;volution mol&eacute;culaire et &eacute;volution darwinienne qui pr&eacute;vaut ici. Le mod&egrave;le qui puisse le repr&eacute;senter le plus c'est le m&eacute;canisme chimique r&eacute;actionnel avec ses attaques nucl&eacute;ophiles les sauts de puce des &eacute;lectrons. Dans le cas du liposome ce principe est tr&egrave;s simple, mais il est &agrave; la base de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire avec les processus issus des potentiels &eacute;lectroniques et protoniques, des processus de diffusion et ceux n&eacute;cessaires &agrave; la coh&eacute;sion m&eacute;canique du liposome. Pour les prot&eacute;ines chaque radical peut &ecirc;tre un point d'action/r&eacute;action avec une petite mol&eacute;cule. Pour le liposome il n'y a pas de points particuliers , d'o&ugrave; sa forme sph&eacute;rique presque parfaite au d&eacute;but de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire. <br />&nbsp;&nbsp; Pour les prot&eacute;ines il faut distinguer 2 types d'interactions nettement diff&eacute;rentes: L'interaction avec les petites mol&eacute;cules, ce qui conduit &agrave; la catalyse et &agrave; son contr&ocirc;le, et l'interaction de la prot&eacute;ine avec une macromol&eacute;cule: prot&eacute;ine, ADN, ARN et membrane. La 1&egrave;re interaction peut &ecirc;tre tr&egrave;s complexe et peut n&eacute;cessiter plusieurs &eacute;tapes avec des &eacute;nergies &eacute;lev&eacute;es et concentr&eacute;es en certains points de la prot&eacute;ine , mais aussi des modifications post-traductionnelles dee certains radicaux et l'intervention de cofacteurs.<br />&nbsp;&nbsp; Les interactions prot&eacute;ine/macromol&eacute;cule fait intervenir plusieurs radicaux en 1 et 2 dimensions pour les 2 macromol&eacute;cules. Mais en g&eacute;n&eacute;ral les processus sont simples et modulaires ne r&eacute;ussissant que parce qu'ils ne cr&eacute;ent pas de blocage. Le cas le plus compliqu&eacute; est l'interaction du tRNA avec son amino-acyl synth&eacute;tase qui du coup se place au sommet de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire et darwinienne. Car en fait comme c'est une interaction prot&eacute;ine/ARN, c'est l'ARN qui subit plusieurs modifications, quelques fois tr&egrave;s complexe avant que l'interaction ne se r&eacute;alise et que la fonction aboutisse. Il faut remarquer que le tRNA reste relativement petit ( 70 pb ) et il est modulaire. Ce qui n'est pas le cas du rRNA qui est peu modifi&eacute; et ses modifications sont simples, par contre il est 20 &agrave; 30 fois plus long qu'un tRNA. Le ribosome ex&eacute;cute un processus r&eacute;p&eacute;titif qui, quoique complexe, il n'atteint pas la complexit&eacute; du couple du tRNA et sa synth&eacute;tase &agrave; la base du 2&egrave;me code g&eacute;n&eacute;tique. Le ribosome est un automate, le couple tRNA et sa synth&eacute;tase est une m&eacute;canique de pr&eacute;cision.<br />&nbsp;&nbsp;&nbsp; L'interaction prot&eacute;ine/membrane est la plus simple de toutes ces interactions car elle est, avec l'interaction aa/membrane, &agrave; la base de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire.</li>
</ul>
</li>
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