« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions
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<li>Le liposome avec sa tête hydrophile ( bras ) et sa queue aliphatique. Le bras est unique, EtN; Ser, choline. Ce bras peut piéger les aas. La queue aliphatique impose les bras aliphatiques des protéines qui la traversent. Elle agit par les forces de van der Walls.</li>
<li>Les protéines ont un squelette qui établit des liaisons hydrogènes intra pour former les structures alpha et bêta, alors que les PLDs agissent entre eux pour former une structure.. Dans ce sens on peut considérer que le liposome est une macro-molécule qui porte 10<sup>7 </sup>bras. Comme une protéine possède des centaines de bras. La variété des bras ( 20 aas ) lui permet d'interagir avec le liposome ( aas aliphatiques ), avec l'ARN et l'ADN ( aas aromatiques et ioniques ) et avec son environnement, notamment pour la catalyse.</li>
<li>L'ARN se définit par son squelette ionique avec la fonction alcool 2'OH très instable. Ce squelette n'établit pas de liaison ionique ou hydrogène en intra, seulement avec les protéines et son environnement ( Mg++ , K+ ). Ses bras sont limités à 4 types de bases qui peuvent <u>
<li>L'ADN se définit par sonsquelette sans 2'OH qui lui confère une grande stabilité. Sinon il est identique à celui de l'ARN. Mais la stabilité de l'ADN est renforcée encore plus par la T au lieu de U ( bras ) qui avec son méthyle ajoute de l'hydrophobicité à l'aromaticité. Les 4 types de bras de l'ADN lui servent surtout pour s'apparier avec lui-même de façon ferme, jusqu'à ressembler à un cristal. Les forces en jeu sont toujours des liaisons hydrogènes, mais la mise en commun de l'aromaticité et de l'hydrophobicité lui confère sa grande stabilité et son rôle de donneur d'ordre.<br /> L'ADN s'apparie avec les protéines comme le fait l'ARN, mais l'absence du 2'OH et de U ne lui permettent pas d'avoir des fonctions catalytiques. L'ADN s'apparie avec l'ARN ce qui permet de passer d'une structure stable et non catalytique, à une structure semi-ouverte grâce à l'appariement Wobble de l'uracile qui peut interagir avec les protéines en créant des structures ( tRNA, ribosome ) 2 fois catalytiques. L'ADN ne peut exister sans T.</li>
</ul>
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<p> L'idée de départ est de comparer les enzymes utilisant le même substrat mais différant par un CH2 ( longueur ) seulement. C'est le cas d'une molécule dont le squelette contient du glutamate par rapport à l’aspartate.</p>
<p>18.3.14 Paris</p>
<p>
<p> La comparaison de spectre en aas est faite sur la même souche de E.Coli. Il n'y a pas de structures à comparer.</p>
<ul>
Ligne 34 :
</ul>
<p> En conclusion: Il semble que le carbone excédentaire de E ait une influence sur la racémisation. Dans d'autres réactions, autre que la racémisation, 2 aas différents peuvent être utilisés par la même enzyme. Il serait souhaitable d'avoir la structure de D ( EC 511.13 ) chez E.Coli. La comparaison entre pho ( D ) et eco ( E ), malgré la trop influence de la température et la différence du nombre des aas montre que les hélices alpha sont conservées alors que les feuillets bêta diffèrent énormément ( max 5/11 et beaucoup de grands chez E ). Est-ce l'influence de la température pour les bêta ?</p>
<p>
<ul>
<li>Il est évident que E et D agissent très différemment puisque D utilise le Zn alors que E non, et les longueurs sont très différentes. Nous ne retrouvons pas les mêmes changement des spectres de fréquence des aas qu'avec les racémases. Notamment E baisse quand on passe de D à E, alors qu'il augmente avec la racémase.</li>
Ligne 40 :
<li>On peut énoncer le principe suivant: une enzyme ayant la même catalyse (même substrats, mêmes produits et même contrôles ) chez 2 organismes différents doit avoir les mêmes sites de binding et d'activité et la même structure. Par contre la séquence des aas dans les structures primaires ( alpha, bêta, turn et libre ) peut varier librement. On peut interpréter ce principe comme la conséquence des forces électromagnétiques créées par ces structures. Avec des longueurs presque égales et une séquence des structures primaires identique, on crée les mêmes forces avec des séquences en aas différentes. Deux remarques importantes cependant:
<ul>
<li>La formation de ces structures ne dépend pas seulement de la séquence des aas. Dans l'alignement précédent, hsa et rat, à la position 50, le feuillet bêta n'a pas la même longueur alors qu'on a la même séquence en aas:
<li>Les hélices alpha imposent leur structure par sa longueur ( 22 ), alors que les feuillets bêta s'imposent par leur nombre alors qu'ils sont petits. Les bêta, les turn et les libres contiennent souvent les sites actifs et les bindings. A mon avis il faut négliger ( pour les mises en valeur ) les hélices alpha de longueur inférieur à 7 par contre il faut maintenir toutes les autres structures.</li>
</ul>
Ligne 47 :
</ul>
<p>19.3.14 Paris</p>
<p>
<p> J'avais commencé par recenser tous les aas qui se trouvent dans le métabolisme ( onglet [http://ekladata.com/blogooolife.eklablog.com/perso/ecrits/detricotage/aa-familles.ods stats] du tableau précédent ) ainsi que leurs proches dérivés comme les acides oxo et hydroxy en alpha et les D-aas. J'arrive à un total de 160 L-aas environ. C'est énorme par rapport aux 20 aas codants.</p>
<ul>
Ligne 55 :
<li> Une 2ème remarque se dégage de cette étude des enzymes 261.- . C'est que le site actif est souvent une glycine ou un autre aa qui agit non pas par son radical mais par le [http://www.uniprot.org/uniprot/P04693 H de N] ou du [http://www.uniprot.org/uniprot/P18335 O du carbonyle] de la liaison peptidique pour établir une liaison H. C'est comme si le radical ne servait à rien. Il ne servirait alors qu'à la formation des hélices et des feuillets. J'avais souvent tiqué sur le fait que la glycine était toujours présente avec d'autres aas ( autres que K qui paraît constant et jouer un rôle important ) dans le binding de l'ATP. C'est comme si le squelette ( séquence primaire des aas ) jouait le rôle le plus important dans la catalyse. Le rapprochement de différentes régions du squelette au substrat ou au cofacteur, rapprochait en fait les radicaux avoisinants qui peuvent alors agir. La conséquence c'est que si les radicaux étaient volumineux, ils empêcheraient ce rapprochement. Ou dit autrement plus les radicaux sont petits plus est forte, subtile et facile à mettre en place une conformation adéquate pour la catalyse. Cela entraîne l'expulsion des molécules d'eau qui peuvent rester cependant en petit nombre. C'est la nécessité des cœurs hydrophobes des centres catalytiques et leur origine membranaire au début de l'évolution moléculaire.</li>
<li> Les <u> conditions nécessaires pour qu'un groupe d'aas deviennent codants</u> et produire les protéines que l'on connaît.<ol>
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<li>
<li>À grande distance le squelette et les forces électromagnétiques générées par l'organisation des structures primaires empêchent ces liaisons. À grande distance l'établissement des liaisons covalentes ( ponts disulfures) et hydrogène entre radicaux est dictée par la fonction de la protéine qui a évoluée dans ce sens ( par évolution moléculaire ou darwinienne ).</li>
<li>À courte distance c'est la non-réactivité des radicaux qui devient une nécessité dans le cas des ions -NH3+ et -CO2- imposés par la réaction de la protéine vis à vis du solvant aqueux. C'est le cas de D E K R. Si un D ou E était au même niveau qu'un K ou R la liaison ionique serait assez puissante pour courber fortement le squelette: K a 4 carbones CH2 et R 5 atomes ( 4 C et 1 N ) avant le cation NH2+. D et E ont respectivement 1 et 2 carbones CH2 avant le CO2-. Les ions sont non seulement une nécessité pour la réaction vis à vis du solvant aqueux, mais sont une nécessité pour une légère courbure du squelettepour provoquer la formation des hélices. Aussi les radicaux les portants ne devraient pas être trop longs.</li>
Ligne 65 :
<li> Le pouvoir organisateur des radicaux: (20.3.14) Nous sommes toujours dans le principe d'[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 organisation] du concept global. Nous avons vu l'organisation de la protéine par les liaisons H de son squelette, la nécessité de radicaux peu réactifs à grande distance pour maintenir cette organisation et enfin l'impact du solvant sur cette organisation. <br /> Nous avons traité dans le concept global le principe d'organisation au niveau thermodynamique, c a d au niveau des mélanges de petites molécules minérales ou organiques soumises aux lois de la thermodynamique classique et non à la thermodynamique des surfaces minérales ou organiques comme le liposome. Nous avons proposé que ce sont les atomes de la 3ème et 4ème (métaux de transition) ligne du tableau des éléments qui avaient un pouvoir organisateur vis à vis du solvant et des autres petites molécules grâce à leur cortège électronique puissant. Les métaux de transition sont à l'origine de la synthèse abiotique des acides gras et rentrent dans les cofacteurs des enzymes essentielles du métabolisme. De même le phosphate apparaît comme l'organisateur minéral principal du liposome et du métabolisme. <br /> Dans l'organisation de la protéine nous avons bien sûr les métaux de transition, mais comme cofacteur seulement, Ils ne sont pas constitutifs des protéines. Par contre nous avons le soufre qui vient après le phosphore dans le tableau des éléments et il fait partie intégrante des protéines avec C et M, 2 aas du groupe codant. Pour l'organisation de la protéine nous avons en plus, comme l'ADN et l'ARN, des cycles aromatiques qui sont organisateurs aussi, à l'instar des atomes organisateurs ci-dessus, grâce à leur cortège d'électrons délocalisés. L'organisation quasi cristalline de l'ADN est due principalement à ce pouvoir organisateur des bases nucléiques que nous appelons intrication ( [http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ). L'intrication n'est pas mise en œuvre dans les protéines car les cycles aromatiques ne sont pas mis en contact les uns avec les autres. Par contre quand ils sont en contact avec l'eau, ils créent une organisation locale, et quand ils sont dans un environnement hydrophobe ( liposome ou au milieu de la protéine ayant exclut l'eau ) ils peuvent agir par les forces électromagnétiques et à distance sur les radicaux polaires et ioniques et interagir entre-eux. <br /> Les cycles aromatiques ont 2 actions fondamentales sur l'évolution moléculaire: ils participent à l'organisation intrinsèque de la protéine et ensuite ils seront les principaux acteurs dans l'interaction ( ADN, ARN ) / protéine. <br /> Au début de l'évolution moléculaire c'est la cystéine qui pourrait initier la formation de l'organisation des 1ers peptides, car elle dérive facilement de la sérine elle-même considérée comme parmi les 1ères molécules qui apparaissent ( voir [http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralité] prébiotique ). Nous développerons ce point dans la formation du groupe des aas codant après avoir appliqué le principe d'action/réaction du concept global aux protéines.</li>
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