« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions
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<li> La remarque que tout aa D ou L peut perdre ( ou transférer ) son NH2 en donnant oxo m'a conduit à étudier les enzymes EC 261.- . Ces enzymes inter-changent les aas D ou L, mais particulièrement les L. Voici une propriété de groupe comme je l'ai signalé dans 2ème détricotage avec l'analyse de tRNA pour les codons/anticodons. Ces enzymes ont beaucoup de points communs. Elles utilisent toutes un seul cofacteur, B6. Elles ont une taille moyenne par rapport aux autres enzymes cytoplasmiques, autour de 400 aas. Elles sont structurées autour des hélices alphaplus qu'autour des feuillets bêta ( absence d'interaction avec les nucléotides ? ): 40% alpha, moins de 20% bêta et 40% de libres qui sont plutôt courts. Les hélices alpha longues sont nombreuses et le max dépassent les 20 aas et atteint les 32 aas. Elles sont regroupées en 5 classes.</li>
<li> La structure de ces enzymes ( disposition des structures primaires alpha, bêta, turn et libre ) reste semblable tant que la catalyse est simple, que ça soit chez E.Coli ( eco ) ou chez l'homme ( hsa ). Le cas de EC 261.57 chez la levure ( sce ) montre une très grande différence qui est due au fait que l'enzyme de la levure catalyse de nombreux aa, plus que chez E.Coli ou l'homme. Nous retrouvons là le principe énoncé précédemment avec la déformylase. Nous retrouvons aussi la notion d'iso-enzyme comme avec EC 261.1 et EC 261.57
<li> L'importance des hélices alpha en longueur et en nombre m'a suggéré une idée qui à priori semble saugrenue mais en poussant la réflexion, elle ne semble pas impossible. Cette idée c'est que l'hélice ressemble à une onde, et l'ensemble de l'enzyme ressemble à une succession de nœuds et de ventres comme dans une corde en vibration. Or dernièrement j'ai abordé l'intrication dans l'ADN ( voir [http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ) et la structure cristalline de l'ADN ( voir ARN-[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] ). Et si l'intrication dans l'ADN ( l'intrication qui est de nature quantique et donc ondulatoire ) contraignait son système de réparation à produire des séquences de bases englobées dans une onde? Ou dit autrement, si le système de réparation réagissait à l'état ondulatoire d'une séquence de bases donnée, état qui active certaines zones électroniques et en désactive d'autres? Ces séquences seraient susceptibles, indirectement j'en conviens, de produire des hélices alpha dans l'enzyme. Mais cet effet indirect se retrouve dans le processus de duplication de certaines zones de l'ADN; les palindromes, les tandems, les duplications donnent, avec l'évolution, des protéines qui ont des surfaces complémentaires qui leur permettent de former des homomers ou des hétéromers. Oh! combien fréquents chez les protéines. Mais aussi les capsides des virus d'une parfaite géométrie, ressemblant à un cristal. <br /> L'importance de cette idée sur les hélices alpha, c'est que l'évolution est provoquée, contrainte, accélérée par l'ensemble du chromosome. Et vice versa cela justifie la longueur des chromosomes. Plus ils sont longs plus l'évolution de leurs gènes est intégrée. Cette résonance quantique au niveau de l'ADN a dû produire rapidement les fonctions catalytiques au début de l'évolution moléculaire et de façon intégrée.</li>
<li> Une 2ème remarque se dégage de cette étude des enzymes 261.- . C'est que le site actif est souvent une glycine ou un autre aa qui agit non pas par son radical mais par le [http://www.uniprot.org/uniprot/P04693 H de N] ou du [http://www.uniprot.org/uniprot/P18335 O du carbonyle] de la liaison peptidique pour établir une liaison H. C'est comme si le radical ne servait à rien. Il ne servirait alors qu'à la formation des hélices et des feuillets. J'avais souvent tiqué sur le fait que la glycine était toujours présente avec d'autres aas ( autres que K qui paraît constant et jouer un rôle important ) dans le binding de l'ATP. C'est comme si le squelette ( séquence primaire des aas ) jouait le rôle le plus important dans la catalyse. Le rapprochement de différentes régions du squelette au substrat ou au cofacteur, rapprochait en fait les radicaux avoisinants qui peuvent alors agir. La conséquence c'est que si les radicaux étaient volumineux, ils empêcheraient ce rapprochement. Ou dit autrement plus les radicaux sont petits plus est forte, subtile et facile à mettre en place une conformation adéquate pour la catalyse. Cela entraîne l'expulsion des molécules d'eau qui peuvent rester cependant en petit nombre. C'est la nécessité des cœurs hydrophobes des centres catalytiques et leur origine membranaire au début de l'évolution moléculaire.</li>
<li> Les <u> conditions nécessaires pour qu'un groupe d'aas deviennent codants</u> et produire les protéines que l'on connaît.<ol>
<li>'''La petitesse des aas''': L'étude précédente des hélices alpha a montré que le plus important pour une protéine c'est d'établir des liaisons H entre le O et le NH de 2 liaisons peptidiques. Ce qui crée des forces électromagnétiques selon la longueur de l'hélice ou l'étendue des feuillets bêta, forces nécessaires à l'activation de certaines zones. Les liaisons peptidiques qui ne sont pas dans ces structures, ou se trouvant à leurs bordures, peuvent établir des liaisons H avec le substrat ou le cofacteur. Ce rapprochement des zones du squelette impose alors que les radicaux soient les plus petits possibles car la liaison H est à courte portée. Des radicaux volumineux se gêneraient par encombrement stérique.</li>
<li>'''Le nombre d'aas du groupe''' codant: Le principe de contrainte/liberté ( ARN-[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] ) impose, lui, que les radicaux soient les plus nombreux possible. En effet les aas avec leur zwitterion sont équivalents à ceux des PLDs de la membrane qui les piègent et les introduits dans la membrane puis dans le cytoplasme. Les protéines seraient les représentants de la membrane, comme l'ARN serait le représentant de l'ADN, comme on l'a vu dans le [http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant. <br /> La membrane est une surface fermée
<li>'''La réactivité des radicaux''': Il faut distinguer la réactivité des radicaux entre-eux fixés à la protéine et leur réactivité vis à vis du solvant ( huile ou eau ), des autres petites molécules individuelles diluées dans le solvant et des radicaux d'autres macromolécules.
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<li> Le pouvoir organisateur des radicaux: (20.3.14) Nous sommes toujours dans le principe d'[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 organisation] du concept global. Nous avons vu l'organisation de la protéine par les liaisons H de son squelette, la nécessité de radicaux peu réactifs à grande distance pour maintenir cette organisation et enfin l'impact du solvant sur cette organisation. <br /> Nous avons traité dans le concept global le principe d'organisation au niveau thermodynamique, c a d au niveau des mélanges de petites molécules minérales ou organiques soumises aux lois de la thermodynamique classique et non à la thermodynamique des surfaces minérales ou organiques comme le liposome. Nous avons proposé que ce sont les atomes de la 3ème et 4ème (métaux de transition) ligne du tableau des éléments qui avaient un pouvoir organisateur vis à vis du solvant et des autres petites molécules grâce à leur cortège électronique puissant. Les métaux de transition sont à l'origine de la synthèse abiotique des acides gras et rentrent dans les cofacteurs des enzymes essentielles du métabolisme. De même le phosphate apparaît comme l'organisateur minéral principal du liposome et du métabolisme. <br /> Dans l'organisation de la protéine nous avons bien sûr les métaux de transition, mais comme cofacteur seulement, Ils ne sont pas constitutifs des protéines. Par contre nous avons le soufre qui vient après le phosphore dans le tableau des éléments et il fait partie intégrante des protéines avec C et M, 2 aas du groupe codant. Pour l'organisation de la protéine nous avons en plus, comme l'ADN et l'ARN, des cycles aromatiques qui sont organisateurs aussi, à l'instar des atomes organisateurs ci-dessus, grâce à leur cortège d'électrons délocalisés. L'organisation quasi cristalline de l'ADN est due principalement à ce pouvoir organisateur des bases nucléiques que nous appelons intrication ( [http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ). L'intrication n'est pas mise en œuvre dans les protéines car les cycles aromatiques ne sont pas mis en contact les uns avec les autres. Par contre quand ils sont en contact avec l'eau, ils créent une organisation locale, et quand ils sont dans un environnement hydrophobe ( liposome ou au milieu de la protéine ayant exclut l'eau ) ils peuvent agir par les forces électromagnétiques et à distance sur les radicaux polaires et ioniques et interagir entre-eux. <br /> Les cycles aromatiques ont 2 actions fondamentales sur l'évolution moléculaire: ils participent à l'organisation intrinsèque de la protéine et ensuite ils seront les principaux acteurs dans l'interaction ( ADN, ARN ) / protéine. <br /> Au début de l'évolution moléculaire c'est la cystéine qui pourrait initier la formation de l'organisation des 1ers peptides, car elle dérive facilement de la sérine elle-même considérée comme parmi les 1ères molécules qui apparaissent ( voir [http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralité] prébiotique ). Nous développerons ce point dans la formation du groupe des aas codant après avoir appliqué le principe d'action/réaction du concept global aux protéines.</li>
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<li>'' Les fonctionnalités des protéines'': (19.3.14) C'est le principe d'action/réaction développé dans Le concept global de la [http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] entre évolution moléculaire et évolution darwinienne qui prévaut ici. Le modèle qui puisse le représenter le plus c'est le mécanisme chimique réactionnel avec ses attaques nucléophiles les sauts de puce des électrons. Dans le cas du liposome ce principe est très simple, mais il est à la base de l'évolution moléculaire avec les processus issus des potentiels électroniques et protoniques, des processus de diffusion et ceux nécessaires à la cohésion mécanique du liposome. Pour les protéines chaque radical peut être un point d'action/réaction avec une petite molécule. Pour le liposome il n'y a pas de points particuliers , d'
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<li> Qu'en est-il au début de l'évolution moléculaire? Qu'elle est la condition suffisante pour qu'un aa appartienne à un groupe fermé suceptible de devenir un groupe d'aas codants? Il suffit que l'aa soit compatibleavec les autres aas du groupe, c.a.d ne pas contrevenir à la fonction principale du groupe, celle de réaliser la boucle d'acylation, de peptidisation et d'hydrolyse pour la synthèse et l'hydrolyse des protéines faites de ces aas.<br /> Et la condition nécessaire et suffisante pour que ce groupe existe c'est qu'il réalise cette boucle, avec l'aide ou non ( à priopri ) d'autres molécules.
<ul>
<li> Le fait que l'aa ne doit pas contrevenir à la réalisation de la boucle par le groupe lui permet d'être neutre et de n'intervenir directement dans les 3 réactions que par son zwitterion. C'est ainsi que G, les aas aliphatiques et P n'interviennent pas dans l'acylation ( intéine ) et l'hydrolyse. Par contre ces aas sont nécessaires au groupe car ils s'intercalent entre les aas à radicaux réactifs pour limiter leurs interactions, et avec P de plier la protéine et donc de rapprocher certains segments entre eux.<br /> Si l'on se place dans la situation
<li>Peut-on se passer des acides nucléiques pour constituer ce groupe au début de l'évolution moléculaire?<ol style="list-style-type: lower-alpha; >
<li>Estérification de la sérine sur le phosphate de la membrane.</li>
Ligne 142 :
<p>9.4.14 Londres</p>
<p>"Bio-compatibilité":</p>
<p> Les protéines commencent par les plus simples, c.a.d les mono puis les oligo-peptides, d'après le principe du nano-monde
<p>Famille des acides aminés protéiques:</p>
<p> Le glutathion ECG est un peptide-aa C-terminal, son zwitterion est celui de E, c'est un aa et son radical est le radical de E + un dipeptide C-terminal. La peptidisation avec le CO2 en gamma de E est très courante. Par contre la pepetidisation avec le NH2 en gamma de K n'existe presque pas sauf dans la pyrolysine
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