« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions

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<ul>
<li>&nbsp;&nbsp;&nbsp; La remarque que tout aa D ou L peut perdre ( ou transf&eacute;rer ) son NH2 en donnant oxo m'a conduit &agrave; &eacute;tudier les enzymes EC 261.- . Ces enzymes inter-changent les aas D ou L, mais particuli&egrave;rement les L. Voici une propri&eacute;t&eacute; de groupe comme je l'ai signal&eacute; dans 2&egrave;me d&eacute;tricotage avec l'analyse de tRNA pour les codons/anticodons. Ces enzymes ont beaucoup de points communs. Elles utilisent toutes un seul cofacteur, B6. Elles ont une taille moyenne par rapport aux autres enzymes cytoplasmiques, autour de 400 aas. Elles sont structur&eacute;es autour des h&eacute;lices alphaplus qu'autour des feuillets b&ecirc;ta ( absence d'interaction avec les nucl&eacute;otides ? ): 40% alpha, moins de 20% b&ecirc;ta et 40% de libres qui sont plut&ocirc;t courts. Les h&eacute;lices alpha longues sont nombreuses et le max d&eacute;passent les 20 aas et atteint les 32 aas. Elles sont regroup&eacute;es en 5 classes.</li>
<li>&nbsp;&nbsp;&nbsp; La structure de ces enzymes ( disposition des structures primaires alpha, b&ecirc;ta, turn et libre ) reste semblable tant que la catalyse est simple, que &ccedil;a soit chez E.Coli ( eco ) ou chez l'homme ( hsa ). Le cas de EC 261.57 chez la levure ( sce ) montre une tr&egrave;s grande diff&eacute;rence qui est due au fait que l'enzyme de la levure catalyse de nombreux aa, plus que chez E.Coli ou l'homme. Nous retrouvons l&agrave; le principe &eacute;nonc&eacute; pr&eacute;c&eacute;demment avec la d&eacute;formylase. Nous retrouvons aussi la notion d'iso-enzyme comme avec EC 261.1 et EC 261.57 o&ugrave; il suffit de faire une digestion contr&ocirc;l&eacute;e de&nbsp;[http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:2.6.1.57 261.57] pour retrouver les fonctions de 261.1 . <br />&nbsp;&nbsp;&nbsp; De m&ecirc;me que pour les d&eacute;formylases la structure de l'enzyme reste &agrave; peu pr&egrave;s la m&ecirc;me, les sites d'attache et d'activit&eacute; sont identiques, seules les s&eacute;quences des aas dans les structures primaires changent. La notion d'iso-enzyme ne traite que de la catalyse, un substrat donn&eacute; transform&eacute; en un produit donn&eacute;. Les sp&eacute;cificit&eacute;s du principe que j'avance met en exergue l'&eacute;volution. Que &ccedil;a soit chez l'homme ou la bact&eacute;rie la structure est la m&ecirc;me, seule change la s&eacute;quence des aas dans les structures primaires. La s&eacute;quence des aas doit avoir un impact &eacute;volutif certain, comme tout changement, mais il doit &ecirc;tre tr&egrave;s faible. &Ccedil;a devrait concerner des diff&eacute;rences faibles de vitesse de catalyse ou de coefficient d'affinit&eacute; pour tel ou tel substrat ou encore mieux de r&eacute;action &agrave; son environnement chimique et prot&eacute;ique. La catalyse est alors modul&eacute;e par des mutations ponctuelles.</li>
<li>&nbsp;&nbsp;&nbsp; L'importance des h&eacute;lices alpha en longueur et en nombre m'a sugg&eacute;r&eacute; une id&eacute;e qui &agrave; priori semble saugrenue mais en poussant la r&eacute;flexion, elle ne semble pas impossible. Cette id&eacute;e c'est que l'h&eacute;lice ressemble &agrave; une onde, et l'ensemble de l'enzyme ressemble &agrave; une succession de n&oelig;uds et de ventres comme dans une corde en vibration. Or derni&egrave;rement j'ai abord&eacute; l'intrication dans l'ADN ( voir [http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ) et la structure cristalline de l'ADN ( voir ARN-[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuit&eacute;] ). Et si l'intrication dans l'ADN ( l'intrication qui est de nature quantique et donc ondulatoire ) contraignait son syst&egrave;me de r&eacute;paration &agrave; produire des s&eacute;quences de bases englob&eacute;es dans une onde? Ou dit autrement, si le syst&egrave;me de r&eacute;paration r&eacute;agissait &agrave; l'&eacute;tat ondulatoire d'une s&eacute;quence de bases donn&eacute;e, &eacute;tat qui active certaines zones &eacute;lectroniques et en d&eacute;sactive d'autres? Ces s&eacute;quences seraient susceptibles, indirectement j'en conviens, de produire des h&eacute;lices alpha dans l'enzyme. Mais cet effet indirect se retrouve dans le processus de duplication de certaines zones de l'ADN; les palindromes, les tandems, les duplications donnent, avec l'&eacute;volution, des prot&eacute;ines qui ont des surfaces compl&eacute;mentaires qui leur permettent de former des homomers ou des h&eacute;t&eacute;romers. Oh! combien fr&eacute;quents chez les prot&eacute;ines. Mais aussi les capsides des virus d'une parfaite g&eacute;om&eacute;trie, ressemblant &agrave; un cristal. <br />&nbsp;&nbsp; L'importance de cette id&eacute;e sur les h&eacute;lices alpha, c'est que l'&eacute;volution est provoqu&eacute;e, contrainte, acc&eacute;l&eacute;r&eacute;e par l'ensemble du chromosome. Et vice versa cela justifie la longueur des chromosomes. Plus ils sont longs plus l'&eacute;volution de leurs g&egrave;nes est int&eacute;gr&eacute;e. Cette r&eacute;sonance quantique au niveau de l'ADN a d&ucirc; produire rapidement les fonctions catalytiques au d&eacute;but de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire et de fa&ccedil;on int&eacute;gr&eacute;e.</li>
<li>&nbsp;&nbsp; Une 2&egrave;me remarque se d&eacute;gage de cette &eacute;tude des enzymes 261.- . C'est que le site actif est souvent une glycine ou un autre aa qui agit non pas par son radical mais par le&nbsp;[http://www.uniprot.org/uniprot/P04693 H de N] ou du&nbsp;[http://www.uniprot.org/uniprot/P18335 O du carbonyle] de la liaison peptidique pour &eacute;tablir une liaison H. C'est comme si le radical ne servait &agrave; rien. Il ne servirait alors qu'&agrave; la formation des h&eacute;lices et des feuillets. J'avais souvent tiqu&eacute; sur le fait que la glycine &eacute;tait toujours pr&eacute;sente avec d'autres aas ( autres que K qui para&icirc;t constant et jouer un r&ocirc;le important ) dans le binding de l'ATP. C'est comme si le squelette ( s&eacute;quence primaire des aas ) jouait le r&ocirc;le le plus important dans la catalyse. Le rapprochement de diff&eacute;rentes r&eacute;gions du squelette au substrat ou au cofacteur, rapprochait en fait les radicaux avoisinants qui peuvent alors agir. La cons&eacute;quence c'est que si les radicaux &eacute;taient volumineux, ils emp&ecirc;cheraient ce rapprochement. Ou dit autrement plus les radicaux sont petits plus est forte, subtile et facile &agrave; mettre en place une conformation ad&eacute;quate pour la catalyse. Cela entra&icirc;ne l'expulsion des mol&eacute;cules d'eau qui peuvent rester cependant en petit nombre. C'est la n&eacute;cessit&eacute; des c&oelig;urs hydrophobes des centres catalytiques et leur origine membranaire au d&eacute;but de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire.</li>
<li>&nbsp;&nbsp; Les <u> conditions n&eacute;cessaires pour qu'un groupe d'aas deviennent codants</u> et produire les prot&eacute;ines que l'on conna&icirc;t.<ol>
<li>'''La petitesse des aas''':&nbsp;&nbsp; L'&eacute;tude pr&eacute;c&eacute;dente des h&eacute;lices alpha a montr&eacute; que le plus important pour une prot&eacute;ine c'est d'&eacute;tablir des liaisons H entre le O et le NH de 2 liaisons peptidiques. Ce qui cr&eacute;e des forces &eacute;lectromagn&eacute;tiques selon la longueur de l'h&eacute;lice ou l'&eacute;tendue des feuillets b&ecirc;ta, forces n&eacute;cessaires &agrave; l'activation de certaines zones. Les liaisons peptidiques qui ne sont pas dans ces structures, ou se trouvant &agrave; leurs bordures, peuvent &eacute;tablir des liaisons H avec le substrat ou le cofacteur. Ce rapprochement des zones du squelette impose alors que les radicaux soient les plus petits possibles car la liaison H est &agrave; courte port&eacute;e. Des radicaux volumineux se g&ecirc;neraient par encombrement st&eacute;rique.</li>
<li>'''Le nombre d'aas du groupe''' codant:&nbsp; Le principe de contrainte/libert&eacute; ( ARN-[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuit&eacute;] ) impose, lui, que les radicaux soient les plus nombreux possible. En effet les aas avec leur zwitterion sont &eacute;quivalents &agrave; ceux des PLDs de la membrane qui les pi&egrave;gent et les introduits dans la membrane puis dans le cytoplasme. Les prot&eacute;ines seraient les repr&eacute;sentants de la membrane, comme l'ARN serait le repr&eacute;sentant de l'ADN, comme on l'a vu dans le&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant. <br />&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp; La membrane est une surface ferm&eacute;e o&ugrave; la libert&eacute; des PLDs est maximum et la contrainte par les forces de v.der Walls sont les plus faibles ( voir&nbsp;[http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralit&eacute;] pr&eacute;biotique ). Les aas libres peuvent se promener comme les PLDs &agrave; la surface de la membrane. Quand ces aas p&eacute;n&egrave;trent dans la membrane, ils peuvent &eacute;tablir des liaisons H entre-eux. Leur degr&eacute; de libert&eacute; diminue. Il diminue drastiquement quand les liaisons peptidiques s'&eacute;tablissent et que les structures se mettent en place. Le principe de contrainte/libert&eacute; stipule que si la contrainte est maximum on obtiendrait un cristalqui est le symbole du non-vivant. La contrainte maximum s'obtient aussi par une grande r&eacute;gularit&eacute; ou une grande uniformit&eacute;, comme un seul type de radical, donc un seul type d'aa. Le concept global de la&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuit&eacute;] entre &eacute;volution mol&eacute;culaire et &eacute;volution darwinienne postule que l'on passe d'un &eacute;tat de contrainte/libert&eacute; &agrave; un autre de fa&ccedil;on continue. Dans notre cas la perte de libert&eacute; due aux liaisons peptidiques dans les prot&eacute;ines sera compens&eacute;e par une grande vari&eacute;t&eacute; d'aas qui cr&eacute;eront des structures primaires &agrave; longueur ( h&eacute;lices ) ou &eacute;tendue ( feuillet ) variable, donc avec des forces &eacute;lectromagn&eacute;tiques variables. Ce qui est faisable avec les liaisons H. Cette variabilit&eacute; sera le r&ocirc;le des radicaux.</li>
<li>'''La r&eacute;activit&eacute; des radicaux''':&nbsp; Il faut distinguer la r&eacute;activit&eacute; des radicaux entre-eux fix&eacute;s &agrave; la prot&eacute;ine et leur r&eacute;activit&eacute; vis &agrave; vis du solvant ( huile ou eau ), des autres petites mol&eacute;cules individuelles dilu&eacute;es dans le solvant et des radicaux d'autres macromol&eacute;cules.
<ul>
<li> Le pouvoir organisateur des radicaux: (20.3.14) Nous sommes toujours dans le principe d'[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 organisation] du concept global. Nous avons vu l'organisation de la prot&eacute;ine par les liaisons H de son squelette, la n&eacute;cessit&eacute; de radicaux peu r&eacute;actifs &agrave; grande distance pour maintenir cette organisation et enfin l'impact du solvant sur cette organisation. <br />&nbsp; Nous avons trait&eacute; dans le concept global le principe d'organisation au niveau thermodynamique, c a d au niveau des m&eacute;langes de petites mol&eacute;cules min&eacute;rales ou organiques soumises aux lois de la thermodynamique classique et non &agrave; la thermodynamique des surfaces min&eacute;rales ou organiques comme le liposome. Nous avons propos&eacute; que ce sont les atomes de la 3&egrave;me et 4&egrave;me (m&eacute;taux de transition) ligne du tableau des &eacute;l&eacute;ments qui avaient un pouvoir organisateur vis &agrave; vis du solvant et des autres petites mol&eacute;cules gr&acirc;ce &agrave; leur cort&egrave;ge &eacute;lectronique puissant. Les m&eacute;taux de transition sont &agrave; l'origine de la synth&egrave;se abiotique des acides gras et rentrent dans les cofacteurs des enzymes essentielles du m&eacute;tabolisme. De m&ecirc;me le phosphate appara&icirc;t comme l'organisateur min&eacute;ral principal du liposome et du m&eacute;tabolisme. <br />&nbsp; Dans l'organisation de la prot&eacute;ine nous avons bien s&ucirc;r les m&eacute;taux de transition, mais comme cofacteur seulement, Ils ne sont pas constitutifs des prot&eacute;ines. Par contre nous avons le soufre qui vient apr&egrave;s le phosphore dans le tableau des &eacute;l&eacute;ments et il fait partie int&eacute;grante des prot&eacute;ines avec C et M, 2 aas du groupe codant. Pour l'organisation de la prot&eacute;ine nous avons en plus, comme l'ADN et l'ARN, des cycles aromatiques qui sont organisateurs aussi, &agrave; l'instar des atomes organisateurs ci-dessus, gr&acirc;ce &agrave; leur cort&egrave;ge d'&eacute;lectrons d&eacute;localis&eacute;s. L'organisation quasi cristalline de l'ADN est due principalement &agrave; ce pouvoir organisateur des bases nucl&eacute;iques que nous appelons intrication (&nbsp;&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ). L'intrication n'est pas mise en &oelig;uvre dans les prot&eacute;ines car les cycles aromatiques ne sont pas mis en contact les uns avec les autres. Par contre quand ils sont en contact avec l'eau, ils cr&eacute;ent une organisation locale, et quand ils sont dans un environnement hydrophobe ( liposome ou au milieu de la prot&eacute;ine ayant exclut l'eau ) ils peuvent agir par les forces &eacute;lectromagn&eacute;tiques et &agrave; distance sur les radicaux polaires et ioniques et interagir entre-eux. <br />&nbsp; Les cycles aromatiques ont 2 actions fondamentales sur l'&eacute;volution mol&eacute;culaire: ils participent &agrave; l'organisation intrins&egrave;que de la prot&eacute;ine et ensuite ils seront les principaux acteurs dans l'interaction ( ADN, ARN ) / prot&eacute;ine. <br />&nbsp;&nbsp;Au d&eacute;but de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire c'est la cyst&eacute;ine qui pourrait initier la formation de l'organisation des 1ers peptides, car elle d&eacute;rive facilement de la s&eacute;rine elle-m&ecirc;me consid&eacute;r&eacute;e comme parmi les 1&egrave;res mol&eacute;cules qui apparaissent (&nbsp;voir&nbsp;[http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralit&eacute;] pr&eacute;biotique ). Nous d&eacute;velopperons ce point dans la formation du groupe des aas codant apr&egrave;s avoir appliqu&eacute; le principe d'action/r&eacute;action du concept global aux prot&eacute;ines.</li>
</ol></li>
<li>''&nbsp;&nbsp; Les fonctionnalit&eacute;s des prot&eacute;ines'': (19.3.14) C'est le principe d'action/r&eacute;action d&eacute;velopp&eacute; dans Le concept global de la&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuit&eacute;] entre &eacute;volution mol&eacute;culaire et &eacute;volution darwinienne qui pr&eacute;vaut ici. Le mod&egrave;le qui puisse le repr&eacute;senter le plus c'est le m&eacute;canisme chimique r&eacute;actionnel avec ses attaques nucl&eacute;ophiles les sauts de puce des &eacute;lectrons. Dans le cas du liposome ce principe est tr&egrave;s simple, mais il est &agrave; la base de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire avec les processus issus des potentiels &eacute;lectroniques et protoniques, des processus de diffusion et ceux n&eacute;cessaires &agrave; la coh&eacute;sion m&eacute;canique du liposome. Pour les prot&eacute;ines chaque radical peut &ecirc;tre un point d'action/r&eacute;action avec une petite mol&eacute;cule. Pour le liposome il n'y a pas de points particuliers , d'o&ugrave; sa forme sph&eacute;rique presque parfaite au d&eacute;but de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire. <br />&nbsp;&nbsp; Pour les prot&eacute;ines il faut distinguer 2 types d'interactions nettement diff&eacute;rentes: L'interaction avec les petites mol&eacute;cules, ce qui conduit &agrave; la catalyse et &agrave; son contr&ocirc;le, et l'interaction de la prot&eacute;ine avec une macromol&eacute;cule: prot&eacute;ine, ADN, ARN et membrane. La 1&egrave;re interaction peut &ecirc;tre tr&egrave;s complexe et peut n&eacute;cessiter plusieurs &eacute;tapes avec des &eacute;nergies &eacute;lev&eacute;es et concentr&eacute;es en certains points de la prot&eacute;ine , mais aussi des modifications post-traductionnelles dee certains radicaux et l'intervention de cofacteurs.<br />&nbsp;&nbsp; Les interactions prot&eacute;ine/macromol&eacute;cule fait intervenir plusieurs radicaux en 1 et 2 dimensions pour les 2 macromol&eacute;cules. Mais en g&eacute;n&eacute;ral les processus sont simples et modulaires ne r&eacute;ussissant que parce qu'ils ne cr&eacute;ent pas de blocage. Le cas le plus compliqu&eacute; est l'interaction du tRNA avec son amino-acyl synth&eacute;tase qui du coup se place au sommet de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire et darwinienne. Car en fait comme c'est une interaction prot&eacute;ine/ARN, c'est l'ARN qui subit plusieurs modifications, quelques fois tr&egrave;s complexe avant que l'interaction ne se r&eacute;alise et que la fonction aboutisse. Il faut remarquer que le tRNA reste relativement petit ( 70 pb ) et il est modulaire. Ce qui n'est pas le cas du rRNA qui est peu modifi&eacute; et ses modifications sont simples, par contre il est 20 &agrave; 30 fois plus long qu'un tRNA. Le ribosome ex&eacute;cute un processus r&eacute;p&eacute;titif qui, quoique complexe, il n'atteint pas la complexit&eacute; du couple du tRNA et sa synth&eacute;tase &agrave; la base du 2&egrave;me code g&eacute;n&eacute;tique. Le ribosome est un automate, le couple tRNA et sa synth&eacute;tase est une m&eacute;canique de pr&eacute;cision.<br />&nbsp;&nbsp;&nbsp; L'interaction prot&eacute;ine/membrane est la plus simple de toutes ces interactions car elle est, avec l'interaction aa/membrane, &agrave; la base de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire.</li>
</ul>
</li>
<li>&nbsp; Qu'en est-il au d&eacute;but de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire? Qu'elle est la condition suffisante pour qu'un aa appartienne &agrave; un groupe ferm&eacute; suceptible de devenir un groupe d'aas codants? Il suffit que l'aa soit compatibleavec les autres aas du groupe, c.a.d ne pas contrevenir &agrave; la fonction principale du groupe, celle de r&eacute;aliser la boucle d'acylation, de peptidisation et d'hydrolyse pour la synth&egrave;se et l'hydrolyse des prot&eacute;ines faites de ces aas.<br />&nbsp; Et la condition n&eacute;cessaire et suffisante pour que ce groupe existe c'est qu'il r&eacute;alise cette boucle, avec l'aide ou non ( &agrave; priopri ) d'autres mol&eacute;cules.
<ul>
<li>&nbsp; Le fait que l'aa ne doit pas contrevenir &agrave; la r&eacute;alisation de la boucle par le groupe lui permet d'&ecirc;tre neutre et de n'intervenir directement dans les 3 r&eacute;actions que par son zwitterion. C'est ainsi que G, les aas aliphatiques et P n'interviennent pas dans l'acylation ( int&eacute;ine ) et l'hydrolyse. Par contre ces aas sont n&eacute;cessaires au groupe car ils s'intercalent entre les aas &agrave; radicaux r&eacute;actifs pour limiter leurs interactions, et avec P de plier la prot&eacute;ine et donc de rapprocher certains segments entre eux.<br />&nbsp; Si l'on se place dans la situation o&ugrave; l'on suppose que les acides nucl&eacute;iques n'interviennent pas encore dans l'&eacute;volution mol&eacute;culaire, les aas susceptibles d'appartenir &agrave; ce groupe et d'&ecirc;tre r&eacute;actifs sont, en se r&eacute;f&eacute;rant aux int&eacute;ines, au gluthation et aux prot&eacute;ases: CSTDENQH et pour &eacute;quilibrer les ions KR. Les aas aliphatiques susceptibles d'appartenir au groupe comme on l'a dit ci-dessus sont au nombre de 6: LAVIGP. Restent FYW et M, qui peuvent appartenir au groupe s'ils ne contreviennent &agrave; son fonctionnement.</li>
<li>Peut-on se passer des acides nucl&eacute;iques pour constituer ce groupe au d&eacute;but de l'&eacute;volution mol&eacute;culaire?<ol style="list-style-type: lower-alpha; >
<li>Est&eacute;rification de la s&eacute;rine sur le phosphate de la membrane.</li>
<p>9.4.14 Londres</p>
<p>"Bio-compatibilit&eacute;":</p>
<p>&nbsp;&nbsp; Les prot&eacute;ines commencent par les plus simples, c.a.d les mono puis les oligo-peptides, d'apr&egrave;s le principe du nano-monde o&ugrave; il n'y a pas de "frottements". Il n'y a que des synth&egrave;ses ou des d&eacute;compositions sans perte de mati&egrave;re. De m&ecirc;me que les PLDs s'assemblent ou se s&eacute;parent sans cr&eacute;er m&ecirc;me des liaisons covalentes.<br />&nbsp;&nbsp;&nbsp; L'ADN et l'ARN peuvent se dupliquer en bloc, tout en restant dans le nano-monde, sans "frottements". Mais l&agrave; on rejoint les constructions macroscopiques o&ugrave; l'on proc&egrave;de par copie de blocs, ou bien on d&eacute;bite le bloc en blocs de plus en plus petits, ou bien on y cr&eacute;e des motifs de plus en plus petits. L'exemple actuel est la lithographie pour fabriquer les circuits &eacute;lectroniques.<br />&nbsp;&nbsp;&nbsp; L'ARN ou l'ADN simple brin peut avoir leurs bases modifi&eacute;es car elles sont tr&egrave;s r&eacute;activent quand elles ne sont pas appari&eacute;es. Et ainsi le duplicata d'origine donnera un autre brin diff&eacute;rent de l'original.</p>
<p>Famille des acides amin&eacute;s prot&eacute;iques:</p>
<p>&nbsp;&nbsp; Le glutathion ECG est un peptide-aa C-terminal, son zwitterion est celui de E, c'est un aa et son radical est le radical de E + un dipeptide C-terminal. La peptidisation avec le CO2 en gamma de E est tr&egrave;s courante. Par contre la pepetidisation avec le NH2 en gamma de K n'existe presque pas sauf dans la pyrolysine o&ugrave; le NH2 de P perd ses 2 H et est neutralis&eacute; par un m&eacute;thyle additionnel sur le radical de P. De m&ecirc;me chez les procaryotes le NH2 du N-terminal des prot&eacute;ines appartient &agrave; M et est neutralis&eacute; par un N-formyle. Ce n'est que chez les eucaryotes o&ugrave; M d&eacute;bute les prot&eacute;ines et souvent ce M est &eacute;limin&eacute; et le NH2 de l'acide amin&eacute; N-terminal est neutralis&eacute; de diff&eacute;rentes mani&egrave;res ou bien il reste libre ( faire plus d'investigations ).<br />&nbsp; Le glutathion sert de r&eacute;serve de E, C et G. Mais en m&ecirc;me temps il neutralise la r&eacute;activit&eacute; de E et celle, organisationnelle de C. La seule liaison peptidique vraie que les enzymes r&eacute;ussissent &agrave; r&eacute;aliser est celle de C organisateur (soufre), tr&egrave;s simple, et G, le plus simple possible, n'ayant pas de radical ----&gt; j'en conclut qu'il y a incompatibilit&eacute; des radicaux avec la peptidisation par les enzymes. Incompatibilit&eacute; d'un seul acide amin&eacute; libre. En effet les acides amin&eacute;s libres c&ocirc;toient les enzymes et des prot&eacute;ines quelconques sans qu'il y ait une r&eacute;action quelconque, sauf quand c'est bien orient&eacute;. <br />&nbsp;&nbsp; Importance du r&ocirc;le organisateur du soufre dans C. C pourrait &ecirc;tre &agrave; l'initialisation des peptidisations avant les ribosomes notamment avec (EC)n-G. Ces peptides pourraient interagir avec les ARNs pour d&eacute;buter l'&eacute;volution vers les tRNA syntases et les ribosomes. <br />&nbsp;&nbsp; La liaison E-C peut permettre, comme la ch&eacute;lation des m&eacute;taux par C, l'introduction de E dans le liposome.</p>
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