« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions

<li>L'ADN se définit par sonsquelette sans 2'OH qui lui confère une grande stabilité. Sinon il est identique à celui de l'ARN. Mais la stabilité de l'ADN est renforcée encore plus par la T au lieu de U ( bras ) qui avec son méthyle ajoute de l'hydrophobicité à l'aromaticité. Les 4 types de bras de l'ADN lui servent surtout pour s'apparier avec lui-m&ecirc;me de fa&ccedil;on ferme, jusqu'à ressembler à un cristal. Les forces en jeu sont toujours des liaisons hydrogènes, mais la mise en commun de l'aromaticité et de l'hydrophobicité lui confère sa grande stabilité et son r&ocirc;le de donneur d'ordre.<br /> &nbsp; L'ADN s'apparie avec les protéines comme le fait l'ARN, mais l'absence du 2'OH et de U ne lui permettent pas d'avoir des fonctions catalytiques. L'ADN s'apparie avec l'ARN ce qui permet de passer d'une structure stable et non catalytique, à une structure semi-ouverte gr&acirc;ce à l'appariement Wobble de l'uracile qui peut interagir avec les protéines en créant des structures ( tRNA, ribosome ) 2 fois catalytiques. L'ADN ne peut exister sans T.</li>

<p>&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp; Nous voyons ainsi que liposome et ADN constituent les 2 p&ocirc;les de l'évolution moléculaire et que ARN et protéines sont leurs intermédiaires.</p>

<p>&nbsp;&nbsp; L'idée de départ est de comparer les enzymes utilisant le m&ecirc;me substrat mais différant par un CH2 ( longueur ) seulement. C'est le cas d'une molécule dont le squelette contient du glutamate par rapport à l&rsquo;aspartate.</p>

<p>''' 1'''&nbsp; -&nbsp; <u> Racémases</u> ( voir tableau précédent )</p>

<p>&nbsp;&nbsp; En conclusion: Il semble que le carbone excédentaire de E ait une influence sur la racémisation. Dans d'autres réactions, autre que la racémisation, 2 aas différents peuvent &ecirc;tre utilisés par la m&ecirc;me enzyme. Il serait souhaitable d'avoir la structure de D ( EC 511.13 ) chez E.Coli. La comparaison entre pho ( D ) et eco ( E ), malgré la trop influence de la température et la différence du nombre des aas montre que les hélices alpha sont conservées alors que les feuillets b&ecirc;ta diffèrent énormément ( max 5/11 et beaucoup de grands chez E ). Est-ce l'influence de la température pour les b&ecirc;ta ?</p>

<p>''' 2'''&nbsp; -&nbsp;&nbsp; <u> Déformylase</u>: EC351.15/68 chez [http://ekladata.com/blogooolife.eklablog.com/perso/ecrits/detricotage/aa-familles.ods kko], une bactérie.</p>

<p> '''3'''&nbsp; -&nbsp; <u> La famille des aas codants</u>:</p>

<li>&nbsp;&nbsp;&nbsp; La remarque que tout aa D ou L peut perdre ( ou transférer ) son NH2 en donnant oxo m'a conduit à étudier les enzymes EC 261.- . Ces enzymes inter-changent les aas D ou L, mais particulièrement les L. Voici une propriété de groupe comme je l'ai signalé dans 2ème détricotage avec l'analyse de tRNA pour les codons/anticodons. Ces enzymes ont beaucoup de points communs. Elles utilisent toutes un seul cofacteur, B6. Elles ont une taille moyenne par rapport aux autres enzymes cytoplasmiques, autour de 400 aas. Elles sont structurées autour des hélices alphaplus qu'autour des feuillets b&ecirc;ta ( absence d'interaction avec les nucléotides ? ): 40% alpha, moins de 20% b&ecirc;ta et 40% de libres qui sont plut&ocirc;t courts. Les hélices alpha longues sont nombreuses et le max dépassent les 20 aas et atteint les 32 aas. Elles sont regroupées en 5 classes.</li>

<li>&nbsp;&nbsp;&nbsp; La structure de ces enzymes ( disposition des structures primaires alpha, b&ecirc;ta, turn et libre ) reste semblable tant que la catalyse est simple, que &ccedil;a soit chez E.Coli ( eco ) ou chez l'homme ( hsa ). Le cas de EC 261.57 chez la levure ( sce ) montre une très grande différence qui est due au fait que l'enzyme de la levure catalyse de nombreux aa, plus que chez E.Coli ou l'homme. Nous retrouvons là le principe énoncé précédemment avec la déformylase. Nous retrouvons aussi la notion d'iso-enzyme comme avec EC 261.1 et EC 261.57 où il suffit de faire une digestion contr&ocirc;lée de&nbsp;[http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:2.6.1.57 261.57] pour retrouver les fonctions de 261.1 . <br />&nbsp;&nbsp;&nbsp; De m&ecirc;me que pour les déformylases la structure de l'enzyme reste à peu près la m&ecirc;me, les sites d'attache et d'activité sont identiques, seules les séquences des aas dans les structures primaires changent. La notion d'iso-enzyme ne traite que de la catalyse, un substrat donné transformé en un produit donné. Les spécificités du principe que j'avance met en exergue l'évolution. Que &ccedil;a soit chez l'homme ou la bactérie la structure est la m&ecirc;me, seule change la séquence des aas dans les structures primaires. La séquence des aas doit avoir un impact évolutif certain, comme tout changement, mais il doit &ecirc;tre très faible. &Ccedil;a devrait concerner des différences faibles de vitesse de catalyse ou de coefficient d'affinité pour tel ou tel substrat ou encore mieux de réaction à son environnement chimique et protéique. La catalyse est alors modulée par des mutations ponctuelles.</li>

<li>&nbsp;&nbsp;&nbsp; L'importance des hélices alpha en longueur et en nombre m'a suggéré une idée qui à priori semble saugrenue mais en poussant la réflexion, elle ne semble pas impossible. Cette idée c'est que l'hélice ressemble à une onde, et l'ensemble de l'enzyme ressemble à une succession de n&oelig;uds et de ventres comme dans une corde en vibration. Or dernièrement j'ai abordé l'intrication dans l'ADN ( voir [http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ) et la structure cristalline de l'ADN ( voir ARN-[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] ). Et si l'intrication dans l'ADN ( l'intrication qui est de nature quantique et donc ondulatoire ) contraignait son système de réparation à produire des séquences de bases englobées dans une onde? Ou dit autrement, si le système de réparation réagissait à l'état ondulatoire d'une séquence de bases donnée, état qui active certaines zones électroniques et en désactive d'autres? Ces séquences seraient susceptibles, indirectement j'en conviens, de produire des hélices alpha dans l'enzyme. Mais cet effet indirect se retrouve dans le processus de duplication de certaines zones de l'ADN; les palindromes, les tandems, les duplications donnent, avec l'évolution, des protéines qui ont des surfaces complémentaires qui leur permettent de former des homomers ou des hétéromers. Oh! combien fréquents chez les protéines. Mais aussi les capsides des virus d'une parfaite géométrie, ressemblant à un cristal. <br />&nbsp;&nbsp; L'importance de cette idée sur les hélices alpha, c'est que l'évolution est provoquée, contrainte, accélérée par l'ensemble du chromosome. Et vice versa cela justifie la longueur des chromosomes. Plus ils sont longs plus l'évolution de leurs gènes est intégrée. Cette résonance quantique au niveau de l'ADN a d&ucirc; produire rapidement les fonctions catalytiques au début de l'évolution moléculaire et de fa&ccedil;on intégrée.</li>

<li>&nbsp;&nbsp; Une 2ème remarque se dégage de cette étude des enzymes 261.- . C'est que le site actif est souvent une glycine ou un autre aa qui agit non pas par son radical mais par le&nbsp;[http://www.uniprot.org/uniprot/P04693 H de N] ou du&nbsp;[http://www.uniprot.org/uniprot/P18335 O du carbonyle] de la liaison peptidique pour établir une liaison H. C'est comme si le radical ne servait à rien. Il ne servirait alors qu'à la formation des hélices et des feuillets. J'avais souvent tiqué sur le fait que la glycine était toujours présente avec d'autres aas ( autres que K qui para&icirc;t constant et jouer un r&ocirc;le important ) dans le binding de l'ATP. C'est comme si le squelette ( séquence primaire des aas ) jouait le r&ocirc;le le plus important dans la catalyse. Le rapprochement de différentes régions du squelette au substrat ou au cofacteur, rapprochait en fait les radicaux avoisinants qui peuvent alors agir. La conséquence c'est que si les radicaux étaient volumineux, ils emp&ecirc;cheraient ce rapprochement. Ou dit autrement plus les radicaux sont petits plus est forte, subtile et facile à mettre en place une conformation adéquate pour la catalyse. Cela entra&icirc;ne l'expulsion des molécules d'eau qui peuvent rester cependant en petit nombre. C'est la nécessité des c&oelig;urs hydrophobes des centres catalytiques et leur origine membranaire au début de l'évolution moléculaire.</li>

<li>&nbsp;&nbsp; Les <u> conditions nécessaires pour qu'un groupe d'aas deviennent codants</u> et produire les protéines que l'on conna&icirc;t.<ol>

<li>'''La petitesse des aas''':&nbsp;&nbsp; L'étude précédente des hélices alpha a montré que le plus important pour une protéine c'est d'établir des liaisons H entre le O et le NH de 2 liaisons peptidiques. Ce qui crée des forces électromagnétiques selon la longueur de l'hélice ou l'étendue des feuillets b&ecirc;ta, forces nécessaires à l'activation de certaines zones. Les liaisons peptidiques qui ne sont pas dans ces structures, ou se trouvant à leurs bordures, peuvent établir des liaisons H avec le substrat ou le cofacteur. Ce rapprochement des zones du squelette impose alors que les radicaux soient les plus petits possibles car la liaison H est à courte portée. Des radicaux volumineux se g&ecirc;neraient par encombrement stérique.</li>

<li>'''Le nombre d'aas du groupe''' codant:&nbsp; Le principe de contrainte/liberté ( ARN-[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] ) impose, lui, que les radicaux soient les plus nombreux possible. En effet les aas avec leur zwitterion sont équivalents à ceux des PLDs de la membrane qui les piègent et les introduits dans la membrane puis dans le cytoplasme. Les protéines seraient les représentants de la membrane, comme l'ARN serait le représentant de l'ADN, comme on l'a vu dans le&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant. <br />&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp; La membrane est une surface fermée où la liberté des PLDs est maximum et la contrainte par les forces de v.der Walls sont les plus faibles ( voir&nbsp;[http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralité] prébiotique ). Les aas libres peuvent se promener comme les PLDs à la surface de la membrane. Quand ces aas pénètrent dans la membrane, ils peuvent établir des liaisons H entre-eux. Leur degré de liberté diminue. Il diminue drastiquement quand les liaisons peptidiques s'établissent et que les structures se mettent en place. Le principe de contrainte/liberté stipule que si la contrainte est maximum on obtiendrait un cristalqui est le symbole du non-vivant. La contrainte maximum s'obtient aussi par une grande régularité ou une grande uniformité, comme un seul type de radical, donc un seul type d'aa. Le concept global de la&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] entre évolution moléculaire et évolution darwinienne postule que l'on passe d'un état de contrainte/liberté à un autre de fa&ccedil;on continue. Dans notre cas la perte de liberté due aux liaisons peptidiques dans les protéines sera compensée par une grande variété d'aas qui créeront des structures primaires à longueur ( hélices ) ou étendue ( feuillet ) variable, donc avec des forces électromagnétiques variables. Ce qui est faisable avec les liaisons H. Cette variabilité sera le r&ocirc;le des radicaux.</li>

<li>'''La réactivité des radicaux''':&nbsp; Il faut distinguer la réactivité des radicaux entre-eux fixés à la protéine et leur réactivité vis à vis du solvant ( huile ou eau ), des autres petites molécules individuelles diluées dans le solvant et des radicaux d'autres macromolécules.

<li> Le pouvoir organisateur des radicaux: (20.3.14) Nous sommes toujours dans le principe d'[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 organisation] du concept global. Nous avons vu l'organisation de la protéine par les liaisons H de son squelette, la nécessité de radicaux peu réactifs à grande distance pour maintenir cette organisation et enfin l'impact du solvant sur cette organisation. <br />&nbsp; Nous avons traité dans le concept global le principe d'organisation au niveau thermodynamique, c a d au niveau des mélanges de petites molécules minérales ou organiques soumises aux lois de la thermodynamique classique et non à la thermodynamique des surfaces minérales ou organiques comme le liposome. Nous avons proposé que ce sont les atomes de la 3ème et 4ème (métaux de transition) ligne du tableau des éléments qui avaient un pouvoir organisateur vis à vis du solvant et des autres petites molécules gr&acirc;ce à leur cortège électronique puissant. Les métaux de transition sont à l'origine de la synthèse abiotique des acides gras et rentrent dans les cofacteurs des enzymes essentielles du métabolisme. De m&ecirc;me le phosphate appara&icirc;t comme l'organisateur minéral principal du liposome et du métabolisme. <br />&nbsp; Dans l'organisation de la protéine nous avons bien s&ucirc;r les métaux de transition, mais comme cofacteur seulement, Ils ne sont pas constitutifs des protéines. Par contre nous avons le soufre qui vient après le phosphore dans le tableau des éléments et il fait partie intégrante des protéines avec C et M, 2 aas du groupe codant. Pour l'organisation de la protéine nous avons en plus, comme l'ADN et l'ARN, des cycles aromatiques qui sont organisateurs aussi, à l'instar des atomes organisateurs ci-dessus, gr&acirc;ce à leur cortège d'électrons délocalisés. L'organisation quasi cristalline de l'ADN est due principalement à ce pouvoir organisateur des bases nucléiques que nous appelons intrication (&nbsp;&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ). L'intrication n'est pas mise en &oelig;uvre dans les protéines car les cycles aromatiques ne sont pas mis en contact les uns avec les autres. Par contre quand ils sont en contact avec l'eau, ils créent une organisation locale, et quand ils sont dans un environnement hydrophobe ( liposome ou au milieu de la protéine ayant exclut l'eau ) ils peuvent agir par les forces électromagnétiques et à distance sur les radicaux polaires et ioniques et interagir entre-eux. <br />&nbsp; Les cycles aromatiques ont 2 actions fondamentales sur l'évolution moléculaire: ils participent à l'organisation intrinsèque de la protéine et ensuite ils seront les principaux acteurs dans l'interaction ( ADN, ARN ) / protéine. <br />&nbsp;&nbsp;Au début de l'évolution moléculaire c'est la cystéine qui pourrait initier la formation de l'organisation des 1ers peptides, car elle dérive facilement de la sérine elle-m&ecirc;me considérée comme parmi les 1ères molécules qui apparaissent (&nbsp;voir&nbsp;[http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralité] prébiotique ). Nous développerons ce point dans la formation du groupe des aas codant après avoir appliqué le principe d'action/réaction du concept global aux protéines.</li>

<li>''&nbsp;&nbsp; Les fonctionnalités des protéines'': (19.3.14) C'est le principe d'action/réaction développé dans Le concept global de la&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] entre évolution moléculaire et évolution darwinienne qui prévaut ici. Le modèle qui puisse le représenter le plus c'est le mécanisme chimique réactionnel avec ses attaques nucléophiles les sauts de puce des électrons. Dans le cas du liposome ce principe est très simple, mais il est à la base de l'évolution moléculaire avec les processus issus des potentiels électroniques et protoniques, des processus de diffusion et ceux nécessaires à la cohésion mécanique du liposome. Pour les protéines chaque radical peut &ecirc;tre un point d'action/réaction avec une petite molécule. Pour le liposome il n'y a pas de points particuliers , d'où sa forme sphérique presque parfaite au début de l'évolution moléculaire. <br />&nbsp;&nbsp; Pour les protéines il faut distinguer 2 types d'interactions nettement différentes: L'interaction avec les petites molécules, ce qui conduit à la catalyse et à son contr&ocirc;le, et l'interaction de la protéine avec une macromolécule: protéine, ADN, ARN et membrane. La 1ère interaction peut &ecirc;tre très complexe et peut nécessiter plusieurs étapes avec des énergies élevées et concentrées en certains points de la protéine , mais aussi des modifications post-traductionnelles dee certains radicaux et l'intervention de cofacteurs.<br />&nbsp;&nbsp; Les interactions protéine/macromolécule fait intervenir plusieurs radicaux en 1 et 2 dimensions pour les 2 macromolécules. Mais en général les processus sont simples et modulaires ne réussissant que parce qu'ils ne créent pas de blocage. Le cas le plus compliqué est l'interaction du tRNA avec son amino-acyl synthétase qui du coup se place au sommet de l'évolution moléculaire et darwinienne. Car en fait comme c'est une interaction protéine/ARN, c'est l'ARN qui subit plusieurs modifications, quelques fois très complexe avant que l'interaction ne se réalise et que la fonction aboutisse. Il faut remarquer que le tRNA reste relativement petit ( 70 pb ) et il est modulaire. Ce qui n'est pas le cas du rRNA qui est peu modifié et ses modifications sont simples, par contre il est 20 à 30 fois plus long qu'un tRNA. Le ribosome exécute un processus répétitif qui, quoique complexe, il n'atteint pas la complexité du couple du tRNA et sa synthétase à la base du 2ème code génétique. Le ribosome est un automate, le couple tRNA et sa synthétase est une mécanique de précision.<br />&nbsp;&nbsp;&nbsp; L'interaction protéine/membrane est la plus simple de toutes ces interactions car elle est, avec l'interaction aa/membrane, à la base de l'évolution moléculaire.</li>

<li><u> La formation du groupe des aas codants, synthèse des 1ers peptides</u>: Les conditions que doivent remplir les aas codants que nous avons vues jusqu'ici pour former une protéine sont nécessaires mais pas suffisantes pour former un groupe fermé d'aas codants. Car pour qu'ils deviennent codants il faut que l'évolution moléculaire arrive au stade des amino-acyl tRNA synthétase. Il est évident qu'au stade actueldu vivantce sont les amino-acyl tRNA synthétases qui définissent le groupe des aas nécessaires à la synthèse des protéines, parce que la traduction ne se fait qu'exclusivement avec des tRNA chargés par les synthétases. Il a été montré que par exemple la synthétase du tRNA (n) exclu l'aa norvaline qui n'appartient pas au groupe des 20 aas codants ( A.&nbsp;[http://tel.archives-ouvertes.fr/docs/00/13/91/37/PDF/Fender2005.pdf Fender] 2007, page 24, 2.6. Mécanisme d&rsquo;édition ) .<br />&nbsp;&nbsp;&nbsp; Si l'on se place maintenant au début de l'évolution moléculaire, on peut se demander si ce groupe de 20 aas ou peut &ecirc;tre un groupe plus restreint a pu exister sous la forme, comme on l'a dit, d'un groupe mathématique fermé. C.a.d un groupe synthétisant des peptides ou les hydrolysants, toujours avec les m&ecirc;mes aas sans l'intervention des macromolécules nucléiques, comme les enzymes actuelles qui nécessitent quelque fois des cofacteurs. Deux réactions de synthèse de la liaison peptidiquepar des enzymes, un processus de remaniement intraprotéine et les processus protéolytiques entre protéines laissent penser que &ccedil;a soit possible et que l'on puisse imaginer un mécanisme prébiotique de synthèse de peptides avec l'aide de la membrane. Ce sont:<br /><ol style="list-style-type: lower-alpha; >

<br />&nbsp;&nbsp;&nbsp; Ce regroupement de 20 aas ne se justifie ni par les tRNA/synthases ni par les opérations intra-groupe car, pourquoi les doublons DE NQ LV? Pourquoi cette subtilité et précision entre certains aas DE NQ LV mais aussi IL, CM, P en cycle?<br />&nbsp;&nbsp;&nbsp; On peut toujours démontrer la nécessité, mais pas comment un aa appartient au groupe. On comprend l&rsquo;exclusion mais pas l'intégration: peut &ecirc;tre parce que le système d'intégration n'est pas parfait. Il n'arrive pas à discriminer au début de l'évolution moléculaire et intègre les doublons puis avec le temps d'évolution ( surtout pour tRNA/synthase ) il discrimine jusqu'à C et SeC. Et la pyrrolysine? (voir le dossier aa-famille dans pyrrolysine qu'elle a un vrai tRNA et une vraie synthase. On ne le voit dans mon tableau du début parce que je ne traite dedans que E.Coli ).</li>

<li>Hydrolyse de la liaison peptidique:se fait par les protéases.<br />&nbsp; Il y a bien séparation entre acylation, peptidisation et hydrolyse. Dans le métabolisme l'acylation se fait presque exclusivement par les tRNA/synthases, la peptidisation presque exclusivement par le ribosome et l'hydrolyse par les protéases.<br />&nbsp; Dans les intéines acylation et peptidisation sont réunies, mais pas l'hydrolyse.</li>

<li>La réversibilité d'une seule réaction chimique est nécessaire aussi et obligatoire pour le vivant pour réponse rapide. Ces 2 réversibilités sont la marque du vivant parce que la réversibilité d'une seule réaction agit en général avec des énergies élevées que seul le positionnement spatial par les enzymes peut les rendre possibles tout en douceur, sans blocage ( toujours principe de contrainte/liberté ).<br />&nbsp; La réversibilité cyclique est la marque du vivant parce que la directionnalité des réactions d'estérification dirige l'organisation ( principe d'organisation ), car sans les enzymes directionnelles ces réactions sont réversibles et ne peuvent constituer un réseau.</li>

<li>&nbsp;&nbsp; Dans le vivant l'acylation para&icirc;t &ecirc;tre le pivot et le point d'orgue du métabolisme. Pourtant ce n'est qu'une estérification qui peut &ecirc;tre hydrolysée facilement. Si ce n'est que le processus est directionnel fait par des enzymes directionnelles. Ensuite cette liaison ester est transportée par le tRNA qui certainement doit la protéger. D&rsquo;ailleurs tout est fait ( nombreuses modifications du tRNA ) pour stabiliser le tRNA vis à vis de la réactivité du 2'OH, aiguillon des RNA. Remarquons que le vivant fait intervenir l'intrication partiellementavec la conformation du tRNA (zones double brin ) qui le rend plus solide et rigide. En plus ce grand édifice, synthase + tRNA, pour placer juste un aa avec une liaison ester, est démontable intégralement comme le veut le principe de contrainte/liberté (pas de cristallisation) et la réversibilité cyclique.<br />&nbsp;&nbsp; Dans l'évolution moléculaire cette mécanique de précision n'a pas pu &ecirc;tre réalisée sans l'intervention de la pression hydrostatique ( voir&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/l-automate-moleculaire-prebiotique-a57475769 automate] moléculaire prébiotique ). Car la pression, avec une faible température, rend certes les réactions plus lentes, mais justement c'est cette lenteur qui permet les positionnements spatiaux des atomes nécessaires à la solidité du système de protection de la liaison ester tout en évitant la cristallisation ou le blocage et en permettant le démontage de l'édifice par la suite.<br />&nbsp;&nbsp; C'est aussi la pression hydrostatique qui va influer sur les propriétés des aas codants. Car les conditions nécessaires qu'on a étudiées ( sans tenir compte de la pression hydrostatique ) jusqu'à maintenant vont devenir plus strictes avec la pression. Et si on vient à douter de l'incorporation d'un aa dans le groupe codant, on pourra toujours invoquer une action de la pression au début de l'évolution moléculaire pour mettre en marche l'automate. Mais attention, peut-on perdre une pièce de l'automate une fois la pression rendue faible? Ou qu'une poussière vienne le coincer? C'est possible avec un automate de notre monde macroscopique. Dans le cas du groupe d'aas codants on peut dire que si l'automate fonctionne à telle ou telle pression c'est qu'il a pu s'adapter m&ecirc;me en perdant un aa ou en incorporant un nouvel aa. C'est ce qui passe pour la pyrrolysine qui apparemment a été utilisée par les bactéries et les archées alors qu'elle n'existe plus chez les organismes plus évolués.</li>

<li>&nbsp; Qu'en est-il au début de l'évolution moléculaire? Qu'elle est la condition suffisante pour qu'un aa appartienne à un groupe fermé suceptible de devenir un groupe d'aas codants? Il suffit que l'aa soit compatibleavec les autres aas du groupe, c.a.d ne pas contrevenir à la fonction principale du groupe, celle de réaliser la boucle d'acylation, de peptidisation et d'hydrolyse pour la synthèse et l'hydrolyse des protéines faites de ces aas.<br />&nbsp; Et la condition nécessaire et suffisante pour que ce groupe existe c'est qu'il réalise cette boucle, avec l'aide ou non ( à priopri ) d'autres molécules.

<li>&nbsp; Le fait que l'aa ne doit pas contrevenir à la réalisation de la boucle par le groupe lui permet d'&ecirc;tre neutre et de n'intervenir directement dans les 3 réactions que par son zwitterion. C'est ainsi que G, les aas aliphatiques et P n'interviennent pas dans l'acylation ( intéine ) et l'hydrolyse. Par contre ces aas sont nécessaires au groupe car ils s'intercalent entre les aas à radicaux réactifs pour limiter leurs interactions, et avec P de plier la protéine et donc de rapprocher certains segments entre eux.<br />&nbsp; Si l'on se place dans la situation où l'on suppose que les acides nucléiques n'interviennent pas encore dans l'évolution moléculaire, les aas susceptibles d'appartenir à ce groupe et d'&ecirc;tre réactifs sont, en se référant aux intéines, au gluthation et aux protéases: CSTDENQH et pour équilibrer les ions KR. Les aas aliphatiques susceptibles d'appartenir au groupe comme on l'a dit ci-dessus sont au nombre de 6: LAVIGP. Restent FYW et M, qui peuvent appartenir au groupe s'ils ne contreviennent à son fonctionnement.</li>

<p>Notes pour le dernier paragraphe "Qu'en est-il au début de l'évolution moléculaire?". <br />&nbsp;&nbsp; Seul M para&icirc;t n'avoir aucune raison d'&ecirc;tre sauf qu'il ne doit pas contrevenir à la fonction du groupe codant. Il me para&icirc;t évident que M est peut-&ecirc;tre l'aa clé dans la fonction du groupe (acylation peptidisation hydrolyse) puisque il participe à l'acylation indirectement lors des méthylations multiples du tRNA dont une obligatoire puisque conservée chez tous les tRNA, la méthylation de l'uracile en thymine du bras TPC. L'action de M peut intervenir en dernier lieu dans l'évolution moléculaire vers l'acylation du tRNA ce qui expliquerait son r&ocirc;le d'initiateur de la traduction, avec sa position une dans toutes les protéines, initiation qui vient juste après la finalisation de l'acylation. La méthionine intervient en conjonction avec l'adénine dans SAM pour ces méthylations. C'est le lien le plus étroit entre acides nucléiques et aas pour l'acylation. Le fait que M intervient indirectement rend ces 2 groupes, aas et acides nucléiques complètement étanches. C'est le cas de la lysine aussi qu'on trouve dans la queuosine, mais l'intervention de M est multiple et touche les tRNA et les rRNA, et la synthèse de SAM ne nécessite qu'une seule réaction alors que la queuosine nécessite une voie métabolique entière.</p>

<p>&nbsp;&nbsp; Les protéines commencent par les plus simples, c.a.d les mono puis les oligo-peptides, d'après le principe du nano-monde où il n'y a pas de "frottements". Il n'y a que des synthèses ou des décompositions sans perte de matière. De m&ecirc;me que les PLDs s'assemblent ou se séparent sans créer m&ecirc;me des liaisons covalentes.<br />&nbsp;&nbsp;&nbsp; L'ADN et l'ARN peuvent se dupliquer en bloc, tout en restant dans le nano-monde, sans "frottements". Mais là on rejoint les constructions macroscopiques où l'on procède par copie de blocs, ou bien on débite le bloc en blocs de plus en plus petits, ou bien on y crée des motifs de plus en plus petits. L'exemple actuel est la lithographie pour fabriquer les circuits électroniques.<br />&nbsp;&nbsp;&nbsp; L'ARN ou l'ADN simple brin peut avoir leurs bases modifiées car elles sont très réactivent quand elles ne sont pas appariées. Et ainsi le duplicata d'origine donnera un autre brin différent de l'original.</p>

<p>&nbsp;&nbsp; Le glutathion ECG est un peptide-aa C-terminal, son zwitterion est celui de E, c'est un aa et son radical est le radical de E + un dipeptide C-terminal. La peptidisation avec le CO2 en gamma de E est très courante. Par contre la pepetidisation avec le NH2 en gamma de K n'existe presque pas sauf dans la pyrolysine où le NH2 de P perd ses 2 H et est neutralisé par un méthyle additionnel sur le radical de P. De m&ecirc;me chez les procaryotes le NH2 du N-terminal des protéines appartient à M et est neutralisé par un N-formyle. Ce n'est que chez les eucaryotes où M débute les protéines et souvent ce M est éliminé et le NH2 de l'acide aminé N-terminal est neutralisé de différentes manières ou bien il reste libre ( faire plus d'investigations ).<br />&nbsp; Le glutathion sert de réserve de E, C et G. Mais en m&ecirc;me temps il neutralise la réactivité de E et celle, organisationnelle de C. La seule liaison peptidique vraie que les enzymes réussissent à réaliser est celle de C organisateur (soufre), très simple, et G, le plus simple possible, n'ayant pas de radical ----&gt; j'en conclut qu'il y a incompatibilité des radicaux avec la peptidisation par les enzymes. Incompatibilité d'un seul acide aminé libre. En effet les acides aminés libres c&ocirc;toient les enzymes et des protéines quelconques sans qu'il y ait une réaction quelconque, sauf quand c'est bien orienté. <br />&nbsp;&nbsp; Importance du r&ocirc;le organisateur du soufre dans C. C pourrait &ecirc;tre à l'initialisation des peptidisations avant les ribosomes notamment avec (EC)n-G. Ces peptides pourraient interagir avec les ARNs pour débuter l'évolution vers les tRNA syntases et les ribosomes. <br />&nbsp;&nbsp; La liaison E-C peut permettre, comme la chélation des métaux par C, l'introduction de E dans le liposome.</p>