« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions

<li>Les protéines se distinguent par leur squelette avant tout. C'est ce qui permet d&rsquo;échafauder des hélices alpha et des feuillets b&ecirc;ta. En analysant la fréquence des aas dans les protéines et leur attachement ( binding ) aux ARN, ADN et entre elles, les radicaux apparaissent comme secondaires. Ils doivent certainement définir la longueur et la force de des structures, mais de fa&ccedil;on continue, de telle manière que le changement d'un ou de quelques aas dans ces structures ne doit avoir que très peu d'effet. Cependant on avance toujours que les aas aliphatiques peuvent &ecirc;tre interchangeables, alors que nous savons que toute mutation peut entra&icirc;ner un avantage sélectif à un moment ou l'autre au cours de l'évolution. Les aas autres que les aliphatiques, dans les structures alpha et b&ecirc;ta doivent avoir le m&ecirc;me effet, peut-&ecirc;tre avec plus d'avantage évolutif. Cela n'a rien à voir avec n'importe quel aa se trouvant impliqué dans un site actif ou y participant. Cet aa donne effectivement des mutants qu'on arrive à cerner tant leurs effets sont importants. <br /> &nbsp;&nbsp;&nbsp;&nbsp;Donc on peut établir le concept suivant pour toutes les macro-molécules:<br />