« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions

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<li>La formation de ces structures ne dépend pas seulement de la séquence des aas. Dans l'alignement précédent, hsa et rat, à la position 50, le feuillet b&ecirc;ta n'a pas la m&ecirc;me longueur alors qu'on a la m&ecirc;me séquence en aas: '''LEVKPFIT''' pour hsa et LEV'''KPFIT''' pour rat.</li>
<li>Les hélices alpha imposent leur structure par sa longueur ( 22 ), alors que les feuillets b&ecirc;ta s'imposent par leur nombre alors qu'ils sont petits. Les b&ecirc;ta, les turn et les libres contiennent souvent les sites actifs et les bindings. AÀ mon avis il faut négliger ( pour les mises en valeur ) les hélices alpha de longueur inférieur à 7 par contre il faut maintenir toutes les autres structures.</li>
</ul>
</li>