« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions

<li>Les protéines se distinguent par leur squelette avant tout. C'est ce qui permet d&rsquo;'échafauder des hélices alpha et des feuillets bêta. En analysant la fréquence des aas dans les protéines et leur attachement ( binding ) aux ARN, ADN et entre elles, les radicaux apparaissent comme secondaires. Ils doivent certainement définir la longueur et la force de des structures, mais de façon continue, de telle manière que le changement d'un ou de quelques aas dans ces structures ne doit avoir que très peu d'effet. Cependant on avance toujours que les aas aliphatiques peuvent être interchangeables, alors que nous savons que toute mutation peut entraîner un avantage sélectif à un moment ou l'autre au cours de l'évolution. Les aas autres que les aliphatiques, dans les structures alpha et bêta doivent avoir le même effet, peut-être avec plus d'avantage évolutif. Cela n'a rien à voir avec n'importe quel aa se trouvant impliqué dans un site actif ou y participant. Cet aa donne effectivement des mutants qu'on arrive à cerner tant leurs effets sont importants. <br /> &nbsp;Donc on peut établir le concept suivant pour toutes les macro-molécules:<br />

L'idée de départ est de comparer les enzymes utilisant le même substrat mais différent par un CH2 ( longueur ) seulement. C'est le cas d'une molécule dont le squelette contient du glutamate par rapport à l&rsquo;'aspartate.

<li><u> La formation du groupe des aas codants, synthèse des 1ers peptides</u>: Les conditions que doivent remplir les aas codants que nous avons vues jusqu'ici pour former une protéine sont nécessaires mais pas suffisantes pour former un groupe fermé d'aas codants. Car pour qu'ils deviennent codants il faut que l'évolution moléculaire arrive au stade des amino-acyl tRNA synthétase. Il est évident qu'au stade actueldu vivantce sont les amino-acyl tRNA synthétases qui définissent le groupe des aas nécessaires à la synthèse des protéines, parce que la traduction ne se fait qu'exclusivement avec des tRNA chargés par les synthétases. Il a été montré que par exemple la synthétase du tRNA (n) exclu l'aa norvaline qui n'appartient pas au groupe des 20 aas codants ( A.&nbsp;[http://tel.archives-ouvertes.fr/docs/00/13/91/37/PDF/Fender2005.pdf Fender] 2007, page 24, 2.6. Mécanisme d&rsquo;'édition ) .<br /> Si l'on se place maintenant au début de l'évolution moléculaire, on peut se demander si ce groupe de 20 aas ou peut être un groupe plus restreint a pu exister sous la forme, comme on l'a dit, d'un groupe mathématique fermé. C.a.d un groupe synthétisant des peptides ou les hydrolysants, toujours avec les mêmes aas sans l'intervention des macromolécules nucléiques, comme les enzymes actuelles qui nécessitent quelque fois des cofacteurs. Deux réactions de synthèse de la liaison peptidiquepar des enzymes, un processus de remaniement intraprotéine et les processus protéolytiques entre protéines laissent penser que ça soit possible et que l'on puisse imaginer un mécanisme prébiotique de synthèse de peptides avec l'aide de la membrane. Ce sont:<br /><ol style="list-style-type: lower-alpha; >

<br /> Ce regroupement de 20 aas ne se justifie ni par les tRNA/synthases ni par les opérations intra-groupe car, pourquoi les doublons DE NQ LV? Pourquoi cette subtilité et précision entre certains aas DE NQ LV mais aussi IL, CM, P en cycle?<br /> On peut toujours démontrer la nécessité, mais pas comment un aa appartient au groupe. On comprend l&rsquo;'exclusion mais pas l'intégration: peut être parce que le système d'intégration n'est pas parfait. Il n'arrive pas à discriminer au début de l'évolution moléculaire et intègre les doublons puis avec le temps d'évolution ( surtout pour tRNA/synthase ) il discrimine jusqu'à C et SeC. Et la pyrrolysine? (voir le dossier aa-famille dans pyrrolysine qu'elle a un vrai tRNA et une vraie synthase. On ne le voit dans mon tableau du début parce que je ne traite dedans que E.Coli ).</li>

<li> Dans le vivant l'acylation paraît être le pivot et le point d'orgue du métabolisme. Pourtant ce n'est qu'une estérification qui peut être hydrolysée facilement. Si ce n'est que le processus est directionnel fait par des enzymes directionnelles. Ensuite cette liaison ester est transportée par le tRNA qui certainement doit la protéger. D&rsquo;'ailleurs tout est fait ( nombreuses modifications du tRNA ) pour stabiliser le tRNA vis-à-vis de la réactivité du 2'OH, aiguillon des RNA. Remarquons que le vivant fait intervenir l'intrication partiellementavec la conformation du tRNA (zones double brin ) qui le rend plus solide et rigide. En plus ce grand édifice, synthase + tRNA, pour placer juste un aa avec une liaison ester, est démontable intégralement comme le veut le principe de contrainte/liberté (pas de cristallisation) et la réversibilité cyclique.<br /> Dans l'évolution moléculaire cette mécanique de précision n'a pas pu être réalisée sans l'intervention de la pression hydrostatique ( voir&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/l-automate-moleculaire-prebiotique-a57475769 automate] moléculaire prébiotique ). Car la pression, avec une faible température, rend certes les réactions plus lentes, mais justement c'est cette lenteur qui permet les positionnements spatiaux des atomes nécessaires à la solidité du système de protection de la liaison ester tout en évitant la cristallisation ou le blocage et en permettant le démontage de l'édifice par la suite.<br /> C'est aussi la pression hydrostatique qui va influer sur les propriétés des aas codants. Car les conditions nécessaires qu'on a étudiées ( sans tenir compte de la pression hydrostatique ) jusqu'à maintenant vont devenir plus strictes avec la pression. Et si on vient à douter de l'incorporation d'un aa dans le groupe codant, on pourra toujours invoquer une action de la pression au début de l'évolution moléculaire pour mettre en marche l'automate. Mais attention, peut-on perdre une pièce de l'automate une fois la pression rendue faible? Ou qu'une poussière vienne le coincer? C'est possible avec un automate de notre monde macroscopique. Dans le cas du groupe d'aas codants on peut dire que si l'automate fonctionne à telle ou telle pression c'est qu'il a pu s'adapter même en perdant un aa ou en incorporant un nouvel aa. C'est ce qui passe pour la pyrrolysine qui apparemment a été utilisée par les bactéries et les archées alors qu'elle n'existe plus chez les organismes plus évolués.</li>