« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions
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<li> La remarque que tout aa D ou L peut perdre ( ou transférer ) son NH2 en donnant oxo m'a conduit à étudier les enzymes EC 261.- . Ces enzymes inter-changent les aas D ou L, mais particulièrement les L. Voici une propriété de groupe comme je l'ai signalé dans
<li> La structure de ces enzymes ( disposition des structures primaires alpha, bêta, turn et libre ) reste semblable tant que la catalyse est simple, que ça soit chez E.Coli ( eco ) ou chez l'homme ( hsa ). Le cas de EC 261.57 chez la levure ( sce ) montre une très grande différence qui est due au fait que l'enzyme de la levure catalyse de nombreux aa, plus que chez E.Coli ou l'homme. Nous retrouvons là le principe énoncé précédemment avec la déformylase. Nous retrouvons aussi la notion d'iso-enzyme comme avec EC 261.1 et EC 261.57 où il suffit de faire une digestion contrôlée de [http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:2.6.1.57 261.57] pour retrouver les fonctions de 261.1 . <br /> De même que pour les déformylases la structure de l'enzyme reste à peu près la même, les sites d'attache et d'activité sont identiques, seules les séquences des aas dans les structures primaires changent. La notion d'iso-enzyme ne traite que de la catalyse, un substrat donné transformé en un produit donné. Les spécificités du principe que j'avance met en exergue l'évolution. Que ça soit chez l'homme ou la bactérie la structure est la même, seule change la séquence des aas dans les structures primaires. La séquence des aas doit avoir un impact évolutif certain, comme tout changement, mais il doit être très faible. Ça devrait concerner des différences faibles de vitesse de catalyse ou de coefficient d'affinité pour tel ou tel substrat ou encore mieux de réaction à son environnement chimique et protéique. La catalyse est alors modulée par des mutations ponctuelles.</li>
<li> L'importance des hélices alpha en longueur et en nombre m'a suggéré une idée qui à priori semble saugrenue mais en poussant la réflexion, elle ne semble pas impossible. Cette idée c'est que l'hélice ressemble à une onde, et l'ensemble de l'enzyme ressemble à une succession de nœuds et de ventres comme dans une corde en vibration. Or dernièrement j'ai abordé l'intrication dans l'ADN ( voir [http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ) et la structure cristalline de l'ADN ( voir ARN-[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] ). Et si l'intrication dans l'ADN ( l'intrication qui est de nature quantique et donc ondulatoire ) contraignait son système de réparation à produire des séquences de bases englobées dans une onde? Ou dit autrement, si le système de réparation réagissait à l'état ondulatoire d'une séquence de bases donnée, état qui active certaines zones électroniques et en désactive d'autres? Ces séquences seraient susceptibles, indirectement j'en conviens, de produire des hélices alpha dans l'enzyme. Mais cet effet indirect se retrouve dans le processus de duplication de certaines zones de l'ADN; les palindromes, les tandems, les duplications donnent, avec l'évolution, des protéines qui ont des surfaces complémentaires qui leur permettent de former des homomers ou des hétéromers. Oh! combien fréquents chez les protéines. Mais aussi les capsides des virus d'une parfaite géométrie, ressemblant à un cristal. <br /> L'importance de cette idée sur les hélices alpha, c'est que l'évolution est provoquée, contrainte, accélérée par l'ensemble du chromosome. Et vice versa cela justifie la longueur des chromosomes. Plus ils sont longs plus l'évolution de leurs gènes est intégrée. Cette résonance quantique au niveau de l'ADN a dû produire rapidement les fonctions catalytiques au début de l'évolution moléculaire et de façon intégrée.</li>
<li> Une
<li> Les <u> conditions nécessaires pour qu'un groupe d'aas deviennent codants</u> et produire les protéines que l'on connaît.<ol>
<li>'''La petitesse des aas''': L'étude précédente des hélices alpha a montré que le plus important pour une protéine c'est d'établir des liaisons H entre le O et le NH de 2 liaisons peptidiques. Ce qui crée des forces électromagnétiques selon la longueur de l'hélice ou l'étendue des feuillets bêta, forces nécessaires à l'activation de certaines zones. Les liaisons peptidiques qui ne sont pas dans ces structures, ou se trouvant à leurs bordures, peuvent établir des liaisons H avec le substrat ou le cofacteur. Ce rapprochement des zones du squelette impose alors que les radicaux soient les plus petits possibles car la liaison H est à courte portée. Des radicaux volumineux se gêneraient par encombrement stérique.</li>
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<li>À courte distance c'est la non-réactivité des radicaux qui devient une nécessité dans le cas des ions -NH3+ et -CO2- imposés par la réaction de la protéine vis-à-vis du solvant aqueux. C'est le cas de D E K R. Si un D ou E était au même niveau qu'un K ou R la liaison ionique serait assez puissante pour courber fortement le squelette: K a 4 carbones CH2 et R 5 atomes ( 4 C et 1 N ) avant le cation NH2+. D et E ont respectivement 1 et 2 carbones CH2 avant le CO2-. Les ions sont non seulement une nécessité pour la réaction vis-à-vis du solvant aqueux, mais sont une nécessité pour une légère courbure du squelettepour provoquer la formation des hélices. Aussi les radicaux les portants ne devraient pas être trop longs.</li>
<li>L'organisation de la protéine se fait aussi en fonction du solvant comme le liposome s'organise en double couche sphérique. Et ce sont les radicaux qui entrent en jeux. Pour un solvant aqueux on aura besoin de radicaux hydrophiles, ionisés ou polaires, pour un solvant hydrophobe nous aurons besoins de radicaux hydrophobes. Or il s'avère que ces 2 types de radicaux doivent être présents tous les 2 et toujours dans une protéine car dans l'eau l'extérieur de la protéine est en contact avec l'eau et le cœur est vidé de son eau pour permettre la catalyse, donc hydrophobe. Les protéines membranaires s'accrochent avec des aas aliphatiques et j'ai proposé dans ( [http://blogooolife.eklablog.com/longueur-des-aa-a90229899 longueur des aas] ) que la différence de longueur entre V et L s'expliquerait par la mise en tenaille du PLD par ces 2 aas. Par contre l'intérieur des canaux membranaires ou bien les protéines dont une partie est dans le cytoplasme, doivent posséder des aas hydrophiles et fonctionnels pour les transports et la catalyse.</li>
<li> Le pouvoir organisateur des radicaux: (20.3.14) Nous sommes toujours dans le principe d'[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 organisation] du concept global. Nous avons vu l'organisation de la protéine par les liaisons H de son squelette, la nécessité de radicaux peu réactifs à grande distance pour maintenir cette organisation et enfin l'impact du solvant sur cette organisation. <br /> Nous avons traité dans le concept global le principe d'organisation au niveau thermodynamique, c a d au niveau des mélanges de petites molécules minérales ou organiques soumises aux lois de la thermodynamique classique et non à la thermodynamique des surfaces minérales ou organiques comme le liposome. Nous avons proposé que ce sont les atomes de la
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<li>'' Les fonctionnalités des protéines'': (19.3.14) C'est le principe d'action/réaction développé dans Le concept global de la [http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] entre évolution moléculaire et évolution darwinienne qui prévaut ici. Le modèle qui puisse le représenter le plus c'est le mécanisme chimique réactionnel avec ses attaques nucléophiles les sauts de puce des électrons. Dans le cas du liposome ce principe est très simple, mais il est à la base de l'évolution moléculaire avec les processus issus des potentiels électroniques et protoniques, des processus de diffusion et ceux nécessaires à la cohésion mécanique du liposome. Pour les protéines chaque radical peut être un point d'action/réaction avec une petite molécule. Pour le liposome il n'y a pas de points particuliers , d'où sa forme sphérique presque parfaite au début de l'évolution moléculaire. <br /> Pour les protéines il faut distinguer 2 types d'interactions nettement différentes: L'interaction avec les petites molécules, ce qui conduit à la catalyse et à son contrôle, et l'interaction de la protéine avec une macromolécule: protéine, ADN, ARN et membrane. La 1ère interaction peut être très complexe et peut nécessiter plusieurs étapes avec des énergies élevées et concentrées en certains points de la protéine , mais aussi des modifications post-traductionnelles dee certains radicaux et l'intervention de cofacteurs.<br /> Les interactions protéine/macromolécule fait intervenir plusieurs radicaux en 1 et 2 dimensions pour les 2 macromolécules. Mais en général les processus sont simples et modulaires ne réussissant que parce qu'ils ne créent pas de blocage. Le cas le plus compliqué est l'interaction du tRNA avec son amino-acyl synthétase qui du coup se place au sommet de l'évolution moléculaire et darwinienne. Car en fait comme c'est une interaction protéine/ARN, c'est l'ARN qui subit plusieurs modifications, quelques fois très complexe avant que l'interaction ne se réalise et que la fonction aboutisse. Il faut remarquer que le tRNA reste relativement petit ( 70 pb ) et il est modulaire. Ce qui n'est pas le cas du rRNA qui est peu modifié et ses modifications sont simples, par contre il est 20 à 30 fois plus long qu'un tRNA. Le ribosome exécute un processus répétitif qui, quoique complexe, il n'atteint pas la complexité du couple du tRNA et sa synthétase à la base du
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<li>Il est à remarquer que pour la peptidisation par enzymes 3 cas se présentent qui sont significatifs de la séparation des 3 réactions ( acylation, peptidisation, hydrolyse ) et du groupage des aas codants.<ol>
<li>Le 1er cas c'est la pseudo peptidisation EC: Elle ne peut pas aligner 2 liaisons peptidiques, alignement qui doit demander énergie et surtout une disposition spatiale de 2 liaisons faisant intervenir des électrons délocalisés.</li>
<li>Le
<li>Le
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<li> Dans le vivant l'acylation paraît être le pivot et le point d'orgue du métabolisme. Pourtant ce n'est qu'une estérification qui peut être hydrolysée facilement. Si ce n'est que le processus est directionnel fait par des enzymes directionnelles. Ensuite cette liaison ester est transportée par le tRNA qui certainement doit la protéger. D'ailleurs tout est fait ( nombreuses modifications du tRNA ) pour stabiliser le tRNA vis-à-vis de la réactivité du 2'OH, aiguillon des RNA. Remarquons que le vivant fait intervenir l'intrication partiellementavec la conformation du tRNA (zones double brin ) qui le rend plus solide et rigide. En plus ce grand édifice, synthase + tRNA, pour placer juste un aa avec une liaison ester, est démontable intégralement comme le veut le principe de contrainte/liberté (pas de cristallisation) et la réversibilité cyclique.<br /> Dans l'évolution moléculaire cette mécanique de précision n'a pas pu être réalisée sans l'intervention de la pression hydrostatique ( voir [http://blogooolife.eklablog.com/l-automate-moleculaire-prebiotique-a57475769 automate] moléculaire prébiotique ). Car la pression, avec une faible température, rend certes les réactions plus lentes, mais justement c'est cette lenteur qui permet les positionnements spatiaux des atomes nécessaires à la solidité du système de protection de la liaison ester tout en évitant la cristallisation ou le blocage et en permettant le démontage de l'édifice par la suite.<br /> C'est aussi la pression hydrostatique qui va influer sur les propriétés des aas codants. Car les conditions nécessaires qu'on a étudiées ( sans tenir compte de la pression hydrostatique ) jusqu'à maintenant vont devenir plus strictes avec la pression. Et si on vient à douter de l'incorporation d'un aa dans le groupe codant, on pourra toujours invoquer une action de la pression au début de l'évolution moléculaire pour mettre en marche l'automate. Mais attention, peut-on perdre une pièce de l'automate une fois la pression rendue faible? Ou qu'une poussière vienne le coincer? C'est possible avec un automate de notre monde macroscopique. Dans le cas du groupe d'aas codants on peut dire que si l'automate fonctionne à telle ou telle pression c'est qu'il a pu s'adapter même en perdant un aa ou en incorporant un nouvel aa. C'est ce qui passe pour la pyrrolysine qui apparemment a été utilisée par les bactéries et les archées alors qu'elle n'existe plus chez les organismes plus évolués.</li>
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