« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions
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Ligne 17 :
<li>Les protéines ont un squelette qui établit des liaisons hydrogènes intra pour former les structures alpha et bêta, alors que les PLDs agissent entre eux pour former une structure.. Dans ce sens on peut considérer que le liposome est une macro-molécule qui porte 10<sup>7 </sup>bras. Comme une protéine possède des centaines de bras. La variété des bras ( 20 aas ) lui permet d'interagir avec le liposome ( aas aliphatiques ), avec l'ARN et l'ADN ( aas aromatiques et ioniques ) et avec son environnement, notamment pour la catalyse.</li>
<li>L'ARN se définit par son squelette ionique avec la fonction alcool 2'OH très instable. Ce squelette n'établit pas de liaison ionique ou hydrogène en intra, seulement avec les protéines et son environnement ( Mg++ , K+ ). Ses bras sont limités à 4 types de bases qui peuvent <u> '''établir ou non'''</u> des liaisons hydrogènes entre elles ou les protéines. L'ARN interagit par ses bras avec les protéines par des liaisons hydrogènes : bras ARN à squelette protéine. Nous avons vu pour liposome/protéine c'est la force de van der Walls entre squelette liposome et les bras de la protéine. Je distingue bien liaison hydrogène intra squelette de la protéine des liaisons hydrogènes des bras de l'ARN qui permettent surtout l'appariement entre 2 ARNs. Ce qui n'est pas le cas pour les protéines qui s'apparient de façon plus complexe à cause de la grande variété de leurs bras.</li>
<li>L'ADN se définit par sonsquelette sans 2'OH qui lui confère une grande stabilité. Sinon il est identique à celui de l'ARN. Mais la stabilité de l'ADN est renforcée encore plus par la T au lieu de U ( bras ) qui avec son méthyle ajoute de l'hydrophobicité à l'aromaticité. Les 4 types de bras de l'ADN lui servent surtout pour s'apparier avec lui-même de façon ferme, jusqu'à ressembler à un cristal. Les forces en jeu sont toujours des liaisons hydrogènes, mais la mise en commun de l'aromaticité et de l'hydrophobicité lui confère sa grande stabilité et son rôle de donneur d'ordre.<br /> L'ADN s'apparie avec les protéines comme le fait l'ARN, mais l'absence du 2'OH et de U ne lui permettent pas
</ul>
</li>
Ligne 44 :
<li>En comparaison avec Pyrococcus ( pho ), une archée hyper- thermophile, sur l'aspartate ( D ) E et K augmentent chez pho comme si c'était une réaction à la température et K équilibre ioniquement E à la place de R. Les faibles fréquences ( CHMNQWY ) diminuent fortement chez pho comme au passage de D vers E et P reste constant. Ces aas seraient réactifs mais interviendraient peu dans la racémisation. La température augmenterait inutilement leur réactivité, ce qui déstabiliserait l'enzyme.</li>
</ul>
En conclusion: Il semble que le carbone excédentaire de E ait une influence sur la racémisation. Dans d'autres réactions, autre que la racémisation, 2 aas différents peuvent être utilisés par la même enzyme. Il serait souhaitable
''' 2''' - <u> Déformylase</u>: EC351.15/68 chez [http://ekladata.com/blogooolife.eklablog.com/perso/ecrits/detricotage/aa-familles.ods kko], une bactérie.
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