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« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions

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<ul>
<li>On devrait dire qu'ilqu’il y en a 21 à 23, car la fMet est un aa codant et possède même 2 tRNA! Le groupe de type mathématique que j'ai signalé ( début avant-dernière page du 23.1.14 ) se confirme encore quand on considère la pyrolysine = proline + lysine, qui possède un codon propre, de même que la SeC.</li>
<li>Les protéines se distinguent par leur squelette avant tout. C'est ce qui permet d'échafauder des hélices alpha et des feuillets bêta. En analysant la fréquence des aas dans les protéines et leur attachement ( binding ) aux ARN, ADN et entre elles, les radicaux apparaissent comme secondaires. Ils doivent certainement définir la longueur et la force de des structures, mais de façon continue, de telle manière que le changement d'un ou de quelques aas dans ces structures ne doit avoir que très peu d'effet. Cependant on avance toujours que les aas aliphatiques peuvent être interchangeables, alors que nous savons que toute mutation peut entraîner un avantage sélectif à un moment ou l'autre au cours de l'évolution. Les aas autres que les aliphatiques, dans les structures alpha et bêta doivent avoir le même effet, peut-être avec plus d'avantage évolutif. Cela n'a rien à voir avec n'importe quel aa se trouvant impliqué dans un site actif ou y participant. Cet aa donne effectivement des mutants qu'on arrive à cerner tant leurs effets sont importants. <br /> &nbsp;Donc on peut établir le concept suivant pour toutes les macro-molécules:<br />
<ul>
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<ul>
<li>Il est évident que E et D agissent très différemment puisque D utilise le Zn alors que E non, et les longueurs sont très différentes. Nous ne retrouvons pas les mêmes changement des spectres de fréquence des aas qu'avec les racémases. Notamment E baisse quand on passe de D à E, alors qu'ilqu’il augmente avec la racémase.</li>
<li>En essayant de trouver une structure de EC 351.15, j'ai trouvé celle de l'homo sapiens ( hsa ) et du rat ( voir l'alignement des séquences&nbsp;[http://ekladata.com/blogooolife.eklablog.com/perso/ecrits/detricotage/rat15.odt ici] ). Si les sites de binding ( Zn ) et les sites actifs sont identiques, la séquence des aas comporte énormément de différences mais la structure reste la même 1 ou 2 aas près: les statistiques des alpha, bêta, turn et libre sont identiques.</li>
<li>On peut énoncer le principe suivant: une enzyme ayant la même catalyse (même substrats, mêmes produits et même contrôles ) chez 2 organismes différents doit avoir les mêmes sites de binding et d'activité et la même structure. Par contre la séquence des aas dans les structures primaires ( alpha, bêta, turn et libre ) peut varier librement. On peut interpréter ce principe comme la conséquence des forces électromagnétiques créées par ces structures. Avec des longueurs presque égales et une séquence des structures primaires identique, on crée les mêmes forces avec des séquences en aas différentes. Deux remarques importantes cependant:
<ul>
<li>La formation de ces structures ne dépend pas seulement de la séquence des aas. Dans l'alignement précédent, hsa et rat, à la position 50, le feuillet bêta n'a pas la même longueur alors qu'on a la même séquence en aas: '''LEVKPFIT''' pour hsa et LEV'''KPFIT''' pour rat.</li>
<li>Les hélices alpha imposent leur structure par sa longueur ( 22 ), alors que les feuillets bêta s'imposent par leur nombre alors qu'ilsqu’ils sont petits. Les bêta, les turn et les libres contiennent souvent les sites actifs et les bindings. À mon avis il faut négliger ( pour les mises en valeur ) les hélices alpha de longueur inférieur à 7 par contre il faut maintenir toutes les autres structures.</li>
</ul>
</li>
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<li> Le pouvoir organisateur des radicaux: (20.3.14) Nous sommes toujours dans le principe d'[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 organisation] du concept global. Nous avons vu l'organisation de la protéine par les liaisons H de son squelette, la nécessité de radicaux peu réactifs à grande distance pour maintenir cette organisation et enfin l'impact du solvant sur cette organisation. <br /> Nous avons traité dans le concept global le principe d'organisation au niveau thermodynamique, c a d au niveau des mélanges de petites molécules minérales ou organiques soumises aux lois de la thermodynamique classique et non à la thermodynamique des surfaces minérales ou organiques comme le liposome. Nous avons proposé que ce sont les atomes de la 3{{e}} et 4{{e}} (métaux de transition) ligne du tableau des éléments qui avaient un pouvoir organisateur vis-à-vis du solvant et des autres petites molécules grâce à leur cortège électronique puissant. Les métaux de transition sont à l'origine de la synthèse abiotique des acides gras et rentrent dans les cofacteurs des enzymes essentielles du métabolisme. De même le phosphate apparaît comme l'organisateur minéral principal du liposome et du métabolisme. <br /> Dans l'organisation de la protéine nous avons bien sûr les métaux de transition, mais comme cofacteur seulement, Ils ne sont pas constitutifs des protéines. Par contre nous avons le soufre qui vient après le phosphore dans le tableau des éléments et il fait partie intégrante des protéines avec C et M, 2 aas du groupe codant. Pour l'organisation de la protéine nous avons en plus, comme l'ADN et l'ARN, des cycles aromatiques qui sont organisateurs aussi, à l'instar des atomes organisateurs ci-dessus, grâce à leur cortège d'électrons délocalisés. L'organisation quasi cristalline de l'ADN est due principalement à ce pouvoir organisateur des bases nucléiques que nous appelons intrication (&nbsp;&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ). L'intrication n'est pas mise en &oelig;uvre dans les protéines car les cycles aromatiques ne sont pas mis en contact les uns avec les autres. Par contre quand ils sont en contact avec l'eau, ils créent une organisation locale, et quand ils sont dans un environnement hydrophobe ( liposome ou au milieu de la protéine ayant exclut l'eau ) ils peuvent agir par les forces électromagnétiques et à distance sur les radicaux polaires et ioniques et interagir entre-eux. <br /> Les cycles aromatiques ont 2 actions fondamentales sur l'évolution moléculaire: ils participent à l'organisation intrinsèque de la protéine et ensuite ils seront les principaux acteurs dans l'interaction ( ADN, ARN ) / protéine. <br />&nbsp;&nbsp;Au début de l'évolution moléculaire c'est la cystéine qui pourrait initier la formation de l'organisation des 1ers peptides, car elle dérive facilement de la sérine elle-même considérée comme parmi les 1ères molécules qui apparaissent (&nbsp;voir&nbsp;[http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralité] prébiotique ). Nous développerons ce point dans la formation du groupe des aas codant après avoir appliqué le principe d'action/réaction du concept global aux protéines.</li>
</ol></li>
<li>'' Les fonctionnalités des protéines'': (19.3.14) C'est le principe d'action/réaction développé dans Le concept global de la&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] entre évolution moléculaire et évolution darwinienne qui prévaut ici. Le modèle qui puisse le représenter le plus c'est le mécanisme chimique réactionnel avec ses attaques nucléophiles les sauts de puce des électrons. Dans le cas du liposome ce principe est très simple, mais il est à la base de l'évolution moléculaire avec les processus issus des potentiels électroniques et protoniques, des processus de diffusion et ceux nécessaires à la cohésion mécanique du liposome. Pour les protéines chaque radical peut être un point d'action/réaction avec une petite molécule. Pour le liposome il n'y a pas de points particuliers , d'où sa forme sphérique presque parfaite au début de l'évolution moléculaire. <br /> Pour les protéines il faut distinguer 2 types d'interactions nettement différentes: L'interaction avec les petites molécules, ce qui conduit à la catalyse et à son contrôle, et l'interaction de la protéine avec une macromolécule: protéine, ADN, ARN et membrane. La 1ère interaction peut être très complexe et peut nécessiter plusieurs étapes avec des énergies élevées et concentrées en certains points de la protéine , mais aussi des modifications post-traductionnelles dee certains radicaux et l'intervention de cofacteurs.<br /> Les interactions protéine/macromolécule fait intervenir plusieurs radicaux en 1 et 2 dimensions pour les 2 macromolécules. Mais en général les processus sont simples et modulaires ne réussissant que parce qu'ilsqu’ils ne créent pas de blocage. Le cas le plus compliqué est l'interaction du tRNA avec son amino-acyl synthétase qui du coup se place au sommet de l'évolution moléculaire et darwinienne. Car en fait comme c'est une interaction protéine/ARN, c'est l'ARN qui subit plusieurs modifications, quelques fois très complexe avant que l'interaction ne se réalise et que la fonction aboutisse. Il faut remarquer que le tRNA reste relativement petit ( 70 pb ) et il est modulaire. Ce qui n'est pas le cas du rRNA qui est peu modifié et ses modifications sont simples, par contre il est 20 à 30 fois plus long qu'un tRNA. Le ribosome exécute un processus répétitif qui, quoique complexe, il n'atteint pas la complexité du couple du tRNA et sa synthétase à la base du 2{{e}} code génétique. Le ribosome est un automate, le couple tRNA et sa synthétase est une mécanique de précision.<br /> L'interaction protéine/membrane est la plus simple de toutes ces interactions car elle est, avec l'interaction aa/membrane, à la base de l'évolution moléculaire.</li>
</ul>
</li>
</ol></li>
<li><u> La formation du groupe des aas codants, synthèse des 1ers peptides</u>: Les conditions que doivent remplir les aas codants que nous avons vues jusqu'ici pour former une protéine sont nécessaires mais pas suffisantes pour former un groupe fermé d'aas codants. Car pour qu'ilsqu’ils deviennent codants il faut que l'évolution moléculaire arrive au stade des amino-acyl tRNA synthétase. Il est évident qu'au stade actueldu vivantce sont les amino-acyl tRNA synthétases qui définissent le groupe des aas nécessaires à la synthèse des protéines, parce que la traduction ne se fait qu'exclusivement avec des tRNA chargés par les synthétases. Il a été montré que par exemple la synthétase du tRNA (n) exclu l'aa norvaline qui n'appartient pas au groupe des 20 aas codants ( A.&nbsp;[http://tel.archives-ouvertes.fr/docs/00/13/91/37/PDF/Fender2005.pdf Fender] 2007, page 24, 2.6. Mécanisme d'édition ) .<br /> Si l'on se place maintenant au début de l'évolution moléculaire, on peut se demander si ce groupe de 20 aas ou peut être un groupe plus restreint a pu exister sous la forme, comme on l'a dit, d'un groupe mathématique fermé. C.a.d un groupe synthétisant des peptides ou les hydrolysants, toujours avec les mêmes aas sans l'intervention des macromolécules nucléiques, comme les enzymes actuelles qui nécessitent quelque fois des cofacteurs. Deux réactions de synthèse de la liaison peptidiquepar des enzymes, un processus de remaniement intraprotéine et les processus protéolytiques entre protéines laissent penser que ça soit possible et que l'on puisse imaginer un mécanisme prébiotique de synthèse de peptides avec l'aide de la membrane. Ce sont:<br /><ol style="list-style-type: lower-alpha; >
<li>la synthèse de peptides:
<ul>
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<li>Le 3{{e}} cas c'est la polymérisation de EC (pseudo) par transfert de la liaison C-G (vraie) vers C-E (vraie) dans la réaction:<br />EC-G + (EC)n-G ----&gt; EC-(EC)n-G + G. Le produit obtenu est une alternance de vraies et de pseudo liaisons peptidiques.</li>
</ol></li>
<li> Dans le vivant l'acylation paraît être le pivot et le point d'orgue du métabolisme. Pourtant ce n'est qu'une estérification qui peut être hydrolysée facilement. Si ce n'est que le processus est directionnel fait par des enzymes directionnelles. Ensuite cette liaison ester est transportée par le tRNA qui certainement doit la protéger. D'ailleurs tout est fait ( nombreuses modifications du tRNA ) pour stabiliser le tRNA vis-à-vis de la réactivité du 2'OH, aiguillon des RNA. Remarquons que le vivant fait intervenir l'intrication partiellementavec la conformation du tRNA (zones double brin ) qui le rend plus solide et rigide. En plus ce grand édifice, synthase + tRNA, pour placer juste un aa avec une liaison ester, est démontable intégralement comme le veut le principe de contrainte/liberté (pas de cristallisation) et la réversibilité cyclique.<br /> Dans l'évolution moléculaire cette mécanique de précision n'a pas pu être réalisée sans l'intervention de la pression hydrostatique ( voir&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/l-automate-moleculaire-prebiotique-a57475769 automate] moléculaire prébiotique ). Car la pression, avec une faible température, rend certes les réactions plus lentes, mais justement c'est cette lenteur qui permet les positionnements spatiaux des atomes nécessaires à la solidité du système de protection de la liaison ester tout en évitant la cristallisation ou le blocage et en permettant le démontage de l'édifice par la suite.<br /> C'est aussi la pression hydrostatique qui va influer sur les propriétés des aas codants. Car les conditions nécessaires qu'on a étudiées ( sans tenir compte de la pression hydrostatique ) jusqu'à maintenant vont devenir plus strictes avec la pression. Et si on vient à douter de l'incorporation d'un aa dans le groupe codant, on pourra toujours invoquer une action de la pression au début de l'évolution moléculaire pour mettre en marche l'automate. Mais attention, peut-on perdre une pièce de l'automate une fois la pression rendue faible? Ou qu'une poussière vienne le coincer? C'est possible avec un automate de notre monde macroscopique. Dans le cas du groupe d'aas codants on peut dire que si l'automate fonctionne à telle ou telle pression c'est qu'ilqu’il a pu s'adapter même en perdant un aa ou en incorporant un nouvel aa. C'est ce qui passe pour la pyrrolysine qui apparemment a été utilisée par les bactéries et les archées alors qu'elle n'existe plus chez les organismes plus évolués.</li>
<li> Qu'en est-il au début de l'évolution moléculaire? Qu'elle est la condition suffisante pour qu'un aa appartienne à un groupe fermé suceptible de devenir un groupe d'aas codants? Il suffit que l'aa soit compatibleavec les autres aas du groupe, c.a.d ne pas contrevenir à la fonction principale du groupe, celle de réaliser la boucle d'acylation, de peptidisation et d'hydrolyse pour la synthèse et l'hydrolyse des protéines faites de ces aas.<br /> Et la condition nécessaire et suffisante pour que ce groupe existe c'est qu'ilqu’il réalise cette boucle, avec l'aide ou non ( à priopri ) d'autres molécules.
<ul>
<li> Le fait que l'aa ne doit pas contrevenir à la réalisation de la boucle par le groupe lui permet d'être neutre et de n'intervenir directement dans les 3 réactions que par son zwitterion. C'est ainsi que G, les aas aliphatiques et P n'interviennent pas dans l'acylation ( intéine ) et l'hydrolyse. Par contre ces aas sont nécessaires au groupe car ils s'intercalent entre les aas à radicaux réactifs pour limiter leurs interactions, et avec P de plier la protéine et donc de rapprocher certains segments entre eux.<br /> Si l'on se place dans la situation où l'on suppose que les acides nucléiques n'interviennent pas encore dans l'évolution moléculaire, les aas susceptibles d'appartenir à ce groupe et d'être réactifs sont, en se référant aux intéines, au gluthation et aux protéases: CSTDENQH et pour équilibrer les ions KR. Les aas aliphatiques susceptibles d'appartenir au groupe comme on l'a dit ci-dessus sont au nombre de 6: LAVIGP. Restent FYW et M, qui peuvent appartenir au groupe s'ils ne contreviennent à son fonctionnement.</li>
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La Méthionine
 
Notes pour le dernier paragraphe "Qu'en est-il au début de l'évolution moléculaire?". <br /> Seul M paraît n'avoir aucune raison d'être sauf qu'ilqu’il ne doit pas contrevenir à la fonction du groupe codant. Il me paraît évident que M est peut-être l'aa clé dans la fonction du groupe (acylation peptidisation hydrolyse) puisque il participe à l'acylation indirectement lors des méthylations multiples du tRNA dont une obligatoire puisque conservée chez tous les tRNA, la méthylation de l'uracile en thymine du bras TPC. L'action de M peut intervenir en dernier lieu dans l'évolution moléculaire vers l'acylation du tRNA ce qui expliquerait son rôle d'initiateur de la traduction, avec sa position une dans toutes les protéines, initiation qui vient juste après la finalisation de l'acylation. La méthionine intervient en conjonction avec l'adénine dans SAM pour ces méthylations. C'est le lien le plus étroit entre acides nucléiques et aas pour l'acylation. Le fait que M intervient indirectement rend ces 2 groupes, aas et acides nucléiques complètement étanches. C'est le cas de la lysine aussi qu'on trouve dans la queuosine, mais l'intervention de M est multiple et touche les tRNA et les rRNA, et la synthèse de SAM ne nécessite qu'une seule réaction alors que la queuosine nécessite une voie métabolique entière.
 
25.3.14 Paris
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Famille des acides aminés protéiques:
 
Le glutathion ECG est un peptide-aa C-terminal, son zwitterion est celui de E, c'est un aa et son radical est le radical de E + un dipeptide C-terminal. La peptidisation avec le CO2 en gamma de E est très courante. Par contre la pepetidisation avec le NH2 en gamma de K n'existe presque pas sauf dans la pyrolysine où le NH2 de P perd ses 2 H et est neutralisé par un méthyle additionnel sur le radical de P. De même chez les procaryotes le NH2 du N-terminal des protéines appartient à M et est neutralisé par un N-formyle. Ce n'est que chez les eucaryotes où M débute les protéines et souvent ce M est éliminé et le NH2 de l'acide aminé N-terminal est neutralisé de différentes manières ou bien il reste libre ( faire plus d'investigations ).<br /> Le glutathion sert de réserve de E, C et G. Mais en même temps il neutralise la réactivité de E et celle, organisationnelle de C. La seule liaison peptidique vraie que les enzymes réussissent à réaliser est celle de C organisateur (soufre), très simple, et G, le plus simple possible, n'ayant pas de radical ----&gt; j'en conclut qu'ilqu’il y a incompatibilité des radicaux avec la peptidisation par les enzymes. Incompatibilité d'un seul acide aminé libre. En effet les acides aminés libres côtoient les enzymes et des protéines quelconques sans qu'ilqu’il y ait une réaction quelconque, sauf quand c'est bien orienté. <br /> Importance du rôle organisateur du soufre dans C. C pourrait être à l'initialisation des peptidisations avant les ribosomes notamment avec (EC)n-G. Ces peptides pourraient interagir avec les ARNs pour débuter l'évolution vers les tRNA syntases et les ribosomes. <br /> La liaison E-C peut permettre, comme la chélation des métaux par C, l'introduction de E dans le liposome.
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