« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions

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<li>Pour D: il baisse très peu, 16% contre 33% d'augmentation pour E. Mais de la même façon que E il entraine avec lui I et K ( 58% et 40% ), K remplace ici R. Il a S qui baisse sensiblement, 25%.</li>
<li>T reste constant</li>
<li>En comparaison avec Pyrococcus ( pho ), une archée hyper- thermophile, sur l'aspartate ( D ) E et K augmentent chez pho comme si c'étaitc’était une réaction à la température et K équilibre ioniquement E à la place de R. Les faibles fréquences ( CHMNQWY ) diminuent fortement chez pho comme au passage de D vers E et P reste constant. Ces aas seraient réactifs mais interviendraient peu dans la racémisation. La température augmenterait inutilement leur réactivité, ce qui déstabiliserait l'enzyme.</li>
</ul>
En conclusion: Il semble que le carbone excédentaire de E ait une influence sur la racémisation. Dans d'autres réactions, autre que la racémisation, 2 aas différents peuvent être utilisés par la même enzyme. Il serait souhaitable d’avoir la structure de D ( EC 511.13 ) chez E.Coli. La comparaison entre pho ( D ) et eco ( E ), malgré la trop influence de la température et la différence du nombre des aas montre que les hélices alpha sont conservées alors que les feuillets bêta diffèrent énormément ( max 5/11 et beaucoup de grands chez E ). Est-ce l'influence de la température pour les bêta ?
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