« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions

<li> Les <u> conditions nécessaires pour qu'un groupe d'aas deviennent codants</u> et produire les protéines que l'onl’on connaît.<ol>

<li>'''Le nombre d'aas du groupe''' codant: Le principe de contrainte/liberté ( ARN-[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] ) impose, lui, que les radicaux soient les plus nombreux possible. En effet les aas avec leur zwitterion sont équivalents à ceux des PLDs de la membrane qui les piègent et les introduits dans la membrane puis dans le cytoplasme. Les protéines seraient les représentants de la membrane, comme l'ARN serait le représentant de l'ADN, comme on l'a vu dans le&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant. <br />&nbsp; La membrane est une surface fermée où la liberté des PLDs est maximum et la contrainte par les forces de v.der Walls sont les plus faibles ( voir&nbsp;[http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralité] prébiotique ). Les aas libres peuvent se promener comme les PLDs à la surface de la membrane. Quand ces aas pénètrent dans la membrane, ils peuvent établir des liaisons H entre-eux. Leur degré de liberté diminue. Il diminue drastiquement quand les liaisons peptidiques s'établissent et que les structures se mettent en place. Le principe de contrainte/liberté stipule que si la contrainte est maximum on obtiendrait un cristalqui est le symbole du non-vivant. La contrainte maximum s'obtient aussi par une grande régularité ou une grande uniformité, comme un seul type de radical, donc un seul type d'aa. Le concept global de la&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] entre évolution moléculaire et évolution darwinienne postule que l'onl’on passe d'un état de contrainte/liberté à un autre de façon continue. Dans notre cas la perte de liberté due aux liaisons peptidiques dans les protéines sera compensée par une grande variété d'aas qui créeront des structures primaires à longueur ( hélices ) ou étendue ( feuillet ) variable, donc avec des forces électromagnétiques variables. Ce qui est faisable avec les liaisons H. Cette variabilité sera le rôle des radicaux.</li>

<li><u> La formation du groupe des aas codants, synthèse des 1ers peptides</u>: Les conditions que doivent remplir les aas codants que nous avons vues jusqu'ici pour former une protéine sont nécessaires mais pas suffisantes pour former un groupe fermé d'aas codants. Car pour qu’ils deviennent codants il faut que l'évolution moléculaire arrive au stade des amino-acyl tRNA synthétase. Il est évident qu'au stade actueldu vivantce sont les amino-acyl tRNA synthétases qui définissent le groupe des aas nécessaires à la synthèse des protéines, parce que la traduction ne se fait qu'exclusivement avec des tRNA chargés par les synthétases. Il a été montré que par exemple la synthétase du tRNA (n) exclu l'aa norvaline qui n'appartient pas au groupe des 20 aas codants ( A.&nbsp;[http://tel.archives-ouvertes.fr/docs/00/13/91/37/PDF/Fender2005.pdf Fender] 2007, page 24, 2.6. Mécanisme d'édition ) .<br /> Si l'onl’on se place maintenant au début de l'évolution moléculaire, on peut se demander si ce groupe de 20 aas ou peut être un groupe plus restreint a pu exister sous la forme, comme on l'a dit, d'un groupe mathématique fermé. C.a.d un groupe synthétisant des peptides ou les hydrolysants, toujours avec les mêmes aas sans l'intervention des macromolécules nucléiques, comme les enzymes actuelles qui nécessitent quelque fois des cofacteurs. Deux réactions de synthèse de la liaison peptidiquepar des enzymes, un processus de remaniement intraprotéine et les processus protéolytiques entre protéines laissent penser que ça soit possible et que l'onl’on puisse imaginer un mécanisme prébiotique de synthèse de peptides avec l'aide de la membrane. Ce sont:<br /><ol style="list-style-type: lower-alpha; >

<li> Le fait que l'aa ne doit pas contrevenir à la réalisation de la boucle par le groupe lui permet d’être neutre et de n'intervenir directement dans les 3 réactions que par son zwitterion. C'est ainsi que G, les aas aliphatiques et P n'interviennent pas dans l'acylation ( intéine ) et l'hydrolyse. Par contre ces aas sont nécessaires au groupe car ils s'intercalent entre les aas à radicaux réactifs pour limiter leurs interactions, et avec P de plier la protéine et donc de rapprocher certains segments entre eux.<br /> Si l'onl’on se place dans la situation où l'onl’on suppose que les acides nucléiques n'interviennent pas encore dans l'évolution moléculaire, les aas susceptibles d'appartenir à ce groupe et d’être réactifs sont, en se référant aux intéines, au gluthation et aux protéases: CSTDENQH et pour équilibrer les ions KR. Les aas aliphatiques susceptibles d'appartenir au groupe comme on l'a dit ci-dessus sont au nombre de 6: LAVIGP. Restent FYW et M, qui peuvent appartenir au groupe s'ils ne contreviennent à son fonctionnement.</li>

Les protéines commencent par les plus simples, c.a.d les mono puis les oligo-peptides, d'après le principe du nano-monde où il n'y a pas de "frottements". Il n'y a que des synthèses ou des décompositions sans perte de matière. De même que les PLDs s'assemblent ou se séparent sans créer même des liaisons covalentes.<br /> L'ADN et l'ARN peuvent se dupliquer en bloc, tout en restant dans le nano-monde, sans "frottements". Mais là on rejoint les constructions macroscopiques où l'onl’on procède par copie de blocs, ou bien on débite le bloc en blocs de plus en plus petits, ou bien on y crée des motifs de plus en plus petits. L'exemple actuel est la lithographie pour fabriquer les circuits électroniques.<br /> L'ARN ou l'ADN simple brin peut avoir leurs bases modifiées car elles sont très réactivent quand elles ne sont pas appariées. Et ainsi le duplicata d'origine donnera un autre brin différent de l'original.