« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions

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<li>Les protéines ont un squelette qui établit des liaisons hydrogènes intra pour former les structures alpha et bêta, alors que les PLDs agissent entre eux pour former une structure.. Dans ce sens on peut considérer que le liposome est une macro-molécule qui porte 10<sup>7 </sup>bras. Comme une protéine possède des centaines de bras. La variété des bras ( 20 aas ) lui permet d'interagir avec le liposome ( aas aliphatiques ), avec l'ARN et l'ADN ( aas aromatiques et ioniques ) et avec son environnement, notamment pour la catalyse.</li>
<li>L'ARN se définit par son squelette ionique avec la fonction alcool 2'OH très instable. Ce squelette n'établit pas de liaison ionique ou hydrogène en intra, seulement avec les protéines et son environnement ( Mg++ , K+ ). Ses bras sont limités à 4 types de bases qui peuvent <u> '''établir ou non'''</u> des liaisons hydrogènes entre elles ou les protéines. L'ARN interagit par ses bras avec les protéines par des liaisons hydrogènes : bras ARN à squelette protéine. Nous avons vu pour liposome/protéine c’est la force de van der Walls entre squelette liposome et les bras de la protéine. Je distingue bien liaison hydrogène intra squelette de la protéine des liaisons hydrogènes des bras de l'ARN qui permettent surtout l'appariement entre 2 ARNs. Ce qui n'est pas le cas pour les protéines qui s'apparient de façon plus complexe à cause de la grande variété de leurs bras.</li>
<li>L'ADN se définit par sonsquelette sans 2'OH qui lui confère une grande stabilité. Sinon il est identique à celui de l'ARN. Mais la stabilité de l'ADN est renforcée encore plus par la T au lieu de U ( bras ) qui avec son méthyle ajoute de l'hydrophobicité à l'aromaticité. Les 4 types de bras de l'ADN lui servent surtout pour s'apparier avec lui-même de façon ferme, jusqu'à ressembler à un cristal. Les forces en jeu sont toujours des liaisons hydrogènes, mais la mise en commun de l'aromaticité et de l'hydrophobicité lui confère sa grande stabilité et son rôle de donneur d'ordre.<br /> L'ADN s'apparie avec les protéines comme le fait l'ARN, mais l'absence du 2'OH et de U ne lui permettent pas d’avoir des fonctions catalytiques. L'ADN s'apparie avec l'ARN ce qui permet de passer d'une structure stable et non catalytique, à une structure semi-ouverte grâce à l'appariement Wobble de l'uracile qui peut interagir avec les protéines en créant des structures ( tRNA, ribosome ) 2 fois catalytiques. L'ADN ne peut exister sans T.</li>
</ul>
</li>
<li> Une 2{{e}} remarque se dégage de cette étude des enzymes 261.- . C'est que le site actif est souvent une glycine ou un autre aa qui agit non pas par son radical mais par le&nbsp;[http://www.uniprot.org/uniprot/P04693 H de N] ou du&nbsp;[http://www.uniprot.org/uniprot/P18335 O du carbonyle] de la liaison peptidique pour établir une liaison H. C'est comme si le radical ne servait à rien. Il ne servirait alors qu’à la formation des hélices et des feuillets. J'avais souvent tiqué sur le fait que la glycine était toujours présente avec d'autres aas ( autres que K qui paraît constant et jouer un rôle important ) dans le binding de l'ATP. C'est comme si le squelette ( séquence primaire des aas ) jouait le rôle le plus important dans la catalyse. Le rapprochement de différentes régions du squelette au substrat ou au cofacteur, rapprochait en fait les radicaux avoisinants qui peuvent alors agir. La conséquence c’est que si les radicaux étaient volumineux, ils empêcheraient ce rapprochement. Ou dit autrement plus les radicaux sont petits plus est forte, subtile et facile à mettre en place une conformation adéquate pour la catalyse. Cela entraîne l'expulsion des molécules d'eau qui peuvent rester cependant en petit nombre. C'est la nécessité des c&oelig;urs hydrophobes des centres catalytiques et leur origine membranaire au début de l'évolution moléculaire.</li>
<li> Les <u> conditions nécessaires pour qu'un groupe d'aas deviennent codants</u> et produire les protéines que l’on connaît.<ol>
<li>'''La petitesse des aas''': L'étude précédente des hélices alpha a montré que le plus important pour une protéine c’est d'établird’établir des liaisons H entre le O et le NH de 2 liaisons peptidiques. Ce qui crée des forces électromagnétiques selon la longueur de l'hélice ou l'étendue des feuillets bêta, forces nécessaires à l'activation de certaines zones. Les liaisons peptidiques qui ne sont pas dans ces structures, ou se trouvant à leurs bordures, peuvent établir des liaisons H avec le substrat ou le cofacteur. Ce rapprochement des zones du squelette impose alors que les radicaux soient les plus petits possibles car la liaison H est à courte portée. Des radicaux volumineux se gêneraient par encombrement stérique.</li>
<li>'''Le nombre d'aas du groupe''' codant: Le principe de contrainte/liberté ( ARN-[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] ) impose, lui, que les radicaux soient les plus nombreux possible. En effet les aas avec leur zwitterion sont équivalents à ceux des PLDs de la membrane qui les piègent et les introduits dans la membrane puis dans le cytoplasme. Les protéines seraient les représentants de la membrane, comme l'ARN serait le représentant de l'ADN, comme on l'a vu dans le&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant. <br />&nbsp; La membrane est une surface fermée où la liberté des PLDs est maximum et la contrainte par les forces de v.der Walls sont les plus faibles ( voir&nbsp;[http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralité] prébiotique ). Les aas libres peuvent se promener comme les PLDs à la surface de la membrane. Quand ces aas pénètrent dans la membrane, ils peuvent établir des liaisons H entre-eux. Leur degré de liberté diminue. Il diminue drastiquement quand les liaisons peptidiques s'établissent et que les structures se mettent en place. Le principe de contrainte/liberté stipule que si la contrainte est maximum on obtiendrait un cristalqui est le symbole du non-vivant. La contrainte maximum s'obtient aussi par une grande régularité ou une grande uniformité, comme un seul type de radical, donc un seul type d'aa. Le concept global de la&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] entre évolution moléculaire et évolution darwinienne postule que l’on passe d'un état de contrainte/liberté à un autre de façon continue. Dans notre cas la perte de liberté due aux liaisons peptidiques dans les protéines sera compensée par une grande variété d'aas qui créeront des structures primaires à longueur ( hélices ) ou étendue ( feuillet ) variable, donc avec des forces électromagnétiques variables. Ce qui est faisable avec les liaisons H. Cette variabilité sera le rôle des radicaux.</li>
<li>'''La réactivité des radicaux''': Il faut distinguer la réactivité des radicaux entre-eux fixés à la protéine et leur réactivité vis-à-vis du solvant ( huile ou eau ), des autres petites molécules individuelles diluées dans le solvant et des radicaux d'autres macromolécules.
<li>À courte distance c’est la non-réactivité des radicaux qui devient une nécessité dans le cas des ions -NH3+ et -CO2- imposés par la réaction de la protéine vis-à-vis du solvant aqueux. C'est le cas de D E K R. Si un D ou E était au même niveau qu'un K ou R la liaison ionique serait assez puissante pour courber fortement le squelette: K a 4 carbones CH2 et R 5 atomes ( 4 C et 1 N ) avant le cation NH2+. D et E ont respectivement 1 et 2 carbones CH2 avant le CO2-. Les ions sont non seulement une nécessité pour la réaction vis-à-vis du solvant aqueux, mais sont une nécessité pour une légère courbure du squelettepour provoquer la formation des hélices. Aussi les radicaux les portants ne devraient pas être trop longs.</li>
<li>L'organisation de la protéine se fait aussi en fonction du solvant comme le liposome s'organise en double couche sphérique. Et ce sont les radicaux qui entrent en jeux. Pour un solvant aqueux on aura besoin de radicaux hydrophiles, ionisés ou polaires, pour un solvant hydrophobe nous aurons besoins de radicaux hydrophobes. Or il s'avère que ces 2 types de radicaux doivent être présents tous les 2 et toujours dans une protéine car dans l'eau l'extérieur de la protéine est en contact avec l'eau et le c&oelig;ur est vidé de son eau pour permettre la catalyse, donc hydrophobe. Les protéines membranaires s'accrochent avec des aas aliphatiques et j’ai proposé dans (&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/longueur-des-aa-a90229899 longueur des aas] ) que la différence de longueur entre V et L s'expliquerait par la mise en tenaille du PLD par ces 2 aas. Par contre l'intérieur des canaux membranaires ou bien les protéines dont une partie est dans le cytoplasme, doivent posséder des aas hydrophiles et fonctionnels pour les transports et la catalyse.</li>
<li> Le pouvoir organisateur des radicaux: (20.3.14) Nous sommes toujours dans le principe d'[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 organisation] du concept global. Nous avons vu l'organisation de la protéine par les liaisons H de son squelette, la nécessité de radicaux peu réactifs à grande distance pour maintenir cette organisation et enfin l'impact du solvant sur cette organisation. <br /> Nous avons traité dans le concept global le principe d'organisation au niveau thermodynamique, c a d au niveau des mélanges de petites molécules minérales ou organiques soumises aux lois de la thermodynamique classique et non à la thermodynamique des surfaces minérales ou organiques comme le liposome. Nous avons proposé que ce sont les atomes de la 3{{e}} et 4{{e}} (métaux de transition) ligne du tableau des éléments qui avaient un pouvoir organisateur vis-à-vis du solvant et des autres petites molécules grâce à leur cortège électronique puissant. Les métaux de transition sont à l'origine de la synthèse abiotique des acides gras et rentrent dans les cofacteurs des enzymes essentielles du métabolisme. De même le phosphate apparaît comme l'organisateur minéral principal du liposome et du métabolisme. <br /> Dans l'organisation de la protéine nous avons bien sûr les métaux de transition, mais comme cofacteur seulement, Ils ne sont pas constitutifs des protéines. Par contre nous avons le soufre qui vient après le phosphore dans le tableau des éléments et il fait partie intégrante des protéines avec C et M, 2 aas du groupe codant. Pour l'organisation de la protéine nous avons en plus, comme l'ADN et l'ARN, des cycles aromatiques qui sont organisateurs aussi, à l'instar des atomes organisateurs ci-dessus, grâce à leur cortège d'électrons délocalisés. L'organisation quasi cristalline de l'ADN est due principalement à ce pouvoir organisateur des bases nucléiques que nous appelons intrication (&nbsp;&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ). L'intrication n'est pas mise en &oelig;uvre dans les protéines car les cycles aromatiques ne sont pas mis en contact les uns avec les autres. Par contre quand ils sont en contact avec l'eau, ils créent une organisation locale, et quand ils sont dans un environnement hydrophobe ( liposome ou au milieu de la protéine ayant exclut l'eau ) ils peuvent agir par les forces électromagnétiques et à distance sur les radicaux polaires et ioniques et interagir entre-eux. <br /> Les cycles aromatiques ont 2 actions fondamentales sur l'évolution moléculaire: ils participent à l'organisation intrinsèque de la protéine et ensuite ils seront les principaux acteurs dans l'interaction ( ADN, ARN ) / protéine. <br />&nbsp;&nbsp;Au début de l'évolution moléculaire c’est la cystéine qui pourrait initier la formation de l'organisation des 1ers peptides, car elle dérive facilement de la sérine elle-même considérée comme parmi les 1ères molécules qui apparaissent (&nbsp;voir&nbsp;[http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralité] prébiotique ). Nous développerons ce point dans la formation du groupe des aas codant après avoir appliqué le principe d'action/réaction du concept global aux protéines.</li>
</ol></li>
<li>'' Les fonctionnalités des protéines'': (19.3.14) C'est le principe d'action/réaction développé dans Le concept global de la&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] entre évolution moléculaire et évolution darwinienne qui prévaut ici. Le modèle qui puisse le représenter le plus c’est le mécanisme chimique réactionnel avec ses attaques nucléophiles les sauts de puce des électrons. Dans le cas du liposome ce principe est très simple, mais il est à la base de l'évolution moléculaire avec les processus issus des potentiels électroniques et protoniques, des processus de diffusion et ceux nécessaires à la cohésion mécanique du liposome. Pour les protéines chaque radical peut être un point d'action/réaction avec une petite molécule. Pour le liposome il n'y a pas de points particuliers , d'où sa forme sphérique presque parfaite au début de l'évolution moléculaire. <br /> Pour les protéines il faut distinguer 2 types d'interactions nettement différentes: L'interaction avec les petites molécules, ce qui conduit à la catalyse et à son contrôle, et l'interaction de la protéine avec une macromolécule: protéine, ADN, ARN et membrane. La 1ère interaction peut être très complexe et peut nécessiter plusieurs étapes avec des énergies élevées et concentrées en certains points de la protéine , mais aussi des modifications post-traductionnelles dee certains radicaux et l'intervention de cofacteurs.<br /> Les interactions protéine/macromolécule fait intervenir plusieurs radicaux en 1 et 2 dimensions pour les 2 macromolécules. Mais en général les processus sont simples et modulaires ne réussissant que parce qu’ils ne créent pas de blocage. Le cas le plus compliqué est l'interaction du tRNA avec son amino-acyl synthétase qui du coup se place au sommet de l'évolution moléculaire et darwinienne. Car en fait comme c’est une interaction protéine/ARN, c’est l'ARN qui subit plusieurs modifications, quelques fois très complexe avant que l'interaction ne se réalise et que la fonction aboutisse. Il faut remarquer que le tRNA reste relativement petit ( 70 pb ) et il est modulaire. Ce qui n'est pas le cas du rRNA qui est peu modifié et ses modifications sont simples, par contre il est 20 à 30 fois plus long qu'un tRNA. Le ribosome exécute un processus répétitif qui, quoique complexe, il n'atteint pas la complexité du couple du tRNA et sa synthétase à la base du 2{{e}} code génétique. Le ribosome est un automate, le couple tRNA et sa synthétase est une mécanique de précision.<br /> L'interaction protéine/membrane est la plus simple de toutes ces interactions car elle est, avec l'interaction aa/membrane, à la base de l'évolution moléculaire.</li>
<li>Synthèse du glutathion avec 2 enzymes créant une pseudo liaison peptidique, E-C et une vraie liaison peptidique, C-G : ec.632.2 et ec.632.3 respectivement.</li>
<li>Synthèse du polypeptide (EC)nG avec n+1 liaisons peptidiques. Ce qui fait qu'on a une alternance de vraie et pseudo liaisons peptidiques. C'est ec.232.15 qui existe même chez certaines bactéries ( gei avec 401 aas ).</li>
<li>La synthèse courante d'une pseudo dipeptide, le plus fréquent étant la liaison entre le carboxyl gama de E et un autre aa (ec [http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?reaction+R04159+R01262+R01687+R03867+R04935+R00494+R03916+R03970+R03971 232.2], [http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?reaction+R03749+R02743 232.4], [http://www.genome.jp/kegg-bin/show_pathway?map=map00790&amp;show_description=show 1513, 632.17], [http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?reaction+R09399 632.31]-34) ou entre K et la methyl-ornithine pour la synthèse de pyrrolysine[http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?K16181+R10011 PylC].</li>
</ul>
</li>
25.3.14 Paris
 
Remplacer intrication par résonance électronique. L'arginine équilibre les cations mais aussi interagit avec l'ARN pour l'acylation.
 
9.4.14 Londres
143 371

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