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Robot : Remplacement de texte automatisé (-\bADN +{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} )
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<ul>
<li>On devrait dire qu’il y en a 21 à 23, car la fMet est un aa codant et possède même 2 tRNA! Le groupe de type mathématique que j’ai signalé ( début avant-dernière page du 23.1.14 ) se confirme encore quand on considère la pyrolysine = proline + lysine, qui possède un codon propre, de même que la SeC.</li>
<li>Les protéines se distinguent par leur squelette avant tout. C'est ce qui permet d'échafauder des hélices alpha et des feuillets bêta. En analysant la fréquence des aas dans les protéines et leur attachement ( binding ) aux ARN, {{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} et entre elles, les radicaux apparaissent comme secondaires. Ils doivent certainement définir la longueur et la force de des structures, mais de façon continue, de telle manière que le changement d'un ou de quelques aas dans ces structures ne doit avoir que très peu d'effet. Cependant on avance toujours que les aas aliphatiques peuvent être interchangeables, alors que nous savons que toute mutation peut entraîner un avantage sélectif à un moment ou l'autre au cours de l'évolution. Les aas autres que les aliphatiques, dans les structures alpha et bêta doivent avoir le même effet, peut-être avec plus d'avantage évolutif. Cela n'a rien à voir avec n’importe quel aa se trouvant impliqué dans un site actif ou y participant. Cet aa donne effectivement des mutants qu'on arrive à cerner tant leurs effets sont importants. <br /> &nbsp;Donc on peut établir le concept suivant pour toutes les macro-molécules:<br />
<ul>
<li>Une macro-molécule se définit ( ou bien des contraintes physiques l'ont déterminée ainsi ) par un squelette propre qui confère sa principale propriété. Ce squelette est accompagné de bras latéraux pour interagir avec son environnement ( solvant, petites molécules ) et les autres macro-molécules. De ce point de vue le liposome et même un PLD isolé ( acyl carrier protéine ) se comporte comme une macro-molécule: il est constitué d'un squelette, les 2 acides gras agissant avec les forces de Van der Walls. Nous avons ainsi:</li>
<li>Le liposome avec sa tête hydrophile ( bras ) et sa queue aliphatique. Le bras est unique, EtN; Ser, choline. Ce bras peut piéger les aas. La queue aliphatique impose les bras aliphatiques des protéines qui la traversent. Elle agit par les forces de van der Walls.</li>
<li>Les protéines ont un squelette qui établit des liaisons hydrogènes intra pour former les structures alpha et bêta, alors que les PLDs agissent entre eux pour former une structure.. Dans ce sens on peut considérer que le liposome est une macro-molécule qui porte 10<sup>7 </sup>bras. Comme une protéine possède des centaines de bras. La variété des bras ( 20 aas ) lui permet d'interagir avec le liposome ( aas aliphatiques ), avec l'ARN et l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} ( aas aromatiques et ioniques ) et avec son environnement, notamment pour la catalyse.</li>
<li>L'ARN se définit par son squelette ionique avec la fonction alcool 2'OH très instable. Ce squelette n'établit pas de liaison ionique ou hydrogène en intra, seulement avec les protéines et son environnement ( Mg++ , K+ ). Ses bras sont limités à 4 types de bases qui peuvent <u> '''établir ou non'''</u> des liaisons hydrogènes entre elles ou les protéines. L'ARN interagit par ses bras avec les protéines par des liaisons hydrogènes : bras ARN à squelette protéine. Nous avons vu pour liposome/protéine c’est la force de van der Walls entre squelette liposome et les bras de la protéine. Je distingue bien liaison hydrogène intra squelette de la protéine des liaisons hydrogènes des bras de l'ARN qui permettent surtout l'appariement entre 2 ARNs. Ce qui n’est pas le cas pour les protéines qui s'apparient de façon plus complexe à cause de la grande variété de leurs bras.</li>
<li>L'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} se définit par sonsquelette sans 2'OH qui lui confère une grande stabilité. Sinon il est identique à celui de l'ARN. Mais la stabilité de l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} est renforcée encore plus par la T au lieu de U ( bras ) qui avec son méthyle ajoute de l'hydrophobicité à l'aromaticité. Les 4 types de bras de l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} lui servent surtout pour s'apparier avec lui-même de façon ferme, jusqu'à ressembler à un cristal. Les forces en jeu sont toujours des liaisons hydrogènes, mais la mise en commun de l'aromaticité et de l'hydrophobicité lui confère sa grande stabilité et son rôle de donneur d'ordre.<br /> L'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} s'apparie avec les protéines comme le fait l'ARN, mais l'absence du 2'OH et de U ne lui permettent pas d’avoir des fonctions catalytiques. L'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} s'apparie avec l'ARN ce qui permet de passer d'une structure stable et non catalytique, à une structure semi-ouverte grâce à l'appariement Wobble de l'uracile qui peut interagir avec les protéines en créant des structures ( tRNA, ribosome ) 2 fois catalytiques. L'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} ne peut exister sans T.</li>
</ul>
</li>
</ul>
&nbsp; Nous voyons ainsi que liposome et {{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} constituent les 2 pôles de l'évolution moléculaire et que ARN et protéines sont leurs intermédiaires.
 
04.03.14
<li> La remarque que tout aa D ou L peut perdre ( ou transférer ) son NH2 en donnant oxo m'a conduit à étudier les enzymes EC 261.- . Ces enzymes inter-changent les aas D ou L, mais particulièrement les L. Voici une propriété de groupe comme je l'ai signalé dans 2{{e}} détricotage avec l'analyse de tRNA pour les codons/anticodons. Ces enzymes ont beaucoup de points communs. Elles utilisent toutes un seul cofacteur, B6. Elles ont une taille moyenne par rapport aux autres enzymes cytoplasmiques, autour de 400 aas. Elles sont structurées autour des hélices alphaplus qu'autour des feuillets bêta ( absence d'interaction avec les nucléotides ? ): 40% alpha, moins de 20% bêta et 40% de libres qui sont plutôt courts. Les hélices alpha longues sont nombreuses et le max dépassent les 20 aas et atteint les 32 aas. Elles sont regroupées en 5 classes.</li>
<li> La structure de ces enzymes ( disposition des structures primaires alpha, bêta, turn et libre ) reste semblable tant que la catalyse est simple, que ça soit chez E.Coli ( eco ) ou chez l'homme ( hsa ). Le cas de EC 261.57 chez la levure ( sce ) montre une très grande différence qui est due au fait que l'enzyme de la levure catalyse de nombreux aa, plus que chez E.Coli ou l'homme. Nous retrouvons là le principe énoncé précédemment avec la déformylase. Nous retrouvons aussi la notion d'iso-enzyme comme avec EC 261.1 et EC 261.57 où il suffit de faire une digestion contrôlée de&nbsp;[http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:2.6.1.57 261.57] pour retrouver les fonctions de 261.1 . <br /> De même que pour les déformylases la structure de l'enzyme reste à peu près la même, les sites d'attache et d'activité sont identiques, seules les séquences des aas dans les structures primaires changent. La notion d'iso-enzyme ne traite que de la catalyse, un substrat donné transformé en un produit donné. Les spécificités du principe que j'avance met en exergue l'évolution. Que ça soit chez l'homme ou la bactérie la structure est la même, seule change la séquence des aas dans les structures primaires. La séquence des aas doit avoir un impact évolutif certain, comme tout changement, mais il doit être très faible. Ça devrait concerner des différences faibles de vitesse de catalyse ou de coefficient d'affinité pour tel ou tel substrat ou encore mieux de réaction à son environnement chimique et protéique. La catalyse est alors modulée par des mutations ponctuelles.</li>
<li> L'importance des hélices alpha en longueur et en nombre m'a suggéré une idée qui à priori semble saugrenue mais en poussant la réflexion, elle ne semble pas impossible. Cette idée c’est que l'hélice ressemble à une onde, et l’ensemble de l'enzyme ressemble à une succession de n&oelig;uds et de ventres comme dans une corde en vibration. Or dernièrement j’ai abordé l'intrication dans l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} ( voir [http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ) et la structure cristalline de l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} ( voir ARN-[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] ). Et si l'intrication dans l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} ( l'intrication qui est de nature quantique et donc ondulatoire ) contraignait son système de réparation à produire des séquences de bases englobées dans une onde? Ou dit autrement, si le système de réparation réagissait à l'état ondulatoire d'une séquence de bases donnée, état qui active certaines zones électroniques et en désactive d'autres? Ces séquences seraient susceptibles, indirectement j'en conviens, de produire des hélices alpha dans l'enzyme. Mais cet effet indirect se retrouve dans le processus de duplication de certaines zones de l'ADN; les palindromes, les tandems, les duplications donnent, avec l'évolution, des protéines qui ont des surfaces complémentaires qui leur permettent de former des homomers ou des hétéromers. Oh! combien fréquents chez les protéines. Mais aussi les capsides des virus d'une parfaite géométrie, ressemblant à un cristal. <br /> L'importance de cette idée sur les hélices alpha, c’est que l'évolution est provoquée, contrainte, accélérée par l’ensemble du chromosome. Et vice versa cela justifie la longueur des chromosomes. Plus ils sont longs plus l'évolution de leurs gènes est intégrée. Cette résonance quantique au niveau de l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} a dû produire rapidement les fonctions catalytiques au début de l'évolution moléculaire et de façon intégrée.</li>
<li> Une 2{{e}} remarque se dégage de cette étude des enzymes 261.- . C'est que le site actif est souvent une glycine ou un autre aa qui agit non pas par son radical mais par le&nbsp;[http://www.uniprot.org/uniprot/P04693 H de N] ou du&nbsp;[http://www.uniprot.org/uniprot/P18335 O du carbonyle] de la liaison peptidique pour établir une liaison H. C'est comme si le radical ne servait à rien. Il ne servirait alors qu’à la formation des hélices et des feuillets. J'avais souvent tiqué sur le fait que la glycine était toujours présente avec d'autres aas ( autres que K qui paraît constant et jouer un rôle important ) dans le binding de l'ATP. C'est comme si le squelette ( séquence primaire des aas ) jouait le rôle le plus important dans la catalyse. Le rapprochement de différentes régions du squelette au substrat ou au cofacteur, rapprochait en fait les radicaux avoisinants qui peuvent alors agir. La conséquence c’est que si les radicaux étaient volumineux, ils empêcheraient ce rapprochement. Ou dit autrement plus les radicaux sont petits plus est forte, subtile et facile à mettre en place une conformation adéquate pour la catalyse. Cela entraîne l'expulsion des molécules d'eau qui peuvent rester cependant en petit nombre. C'est la nécessité des c&oelig;urs hydrophobes des centres catalytiques et leur origine membranaire au début de l'évolution moléculaire.</li>
<li> Les <u> conditions nécessaires pour qu'un groupe d'aas deviennent codants</u> et produire les protéines que l’on connaît.<ol>
<li>À courte distance c’est la non-réactivité des radicaux qui devient une nécessité dans le cas des ions -NH3+ et -CO2- imposés par la réaction de la protéine vis-à-vis du solvant aqueux. C'est le cas de D E K R. Si un D ou E était au même niveau qu'un K ou R la liaison ionique serait assez puissante pour courber fortement le squelette: K a 4 carbones CH2 et R 5 atomes ( 4 C et 1 N ) avant le cation NH2+. D et E ont respectivement 1 et 2 carbones CH2 avant le CO2-. Les ions sont non seulement une nécessité pour la réaction vis-à-vis du solvant aqueux, mais sont une nécessité pour une légère courbure du squelettepour provoquer la formation des hélices. Aussi les radicaux les portants ne devraient pas être trop longs.</li>
<li>L'organisation de la protéine se fait aussi en fonction du solvant comme le liposome s'organise en double couche sphérique. Et ce sont les radicaux qui entrent en jeux. Pour un solvant aqueux on aura besoin de radicaux hydrophiles, ionisés ou polaires, pour un solvant hydrophobe nous aurons besoins de radicaux hydrophobes. Or il s'avère que ces 2 types de radicaux doivent être présents tous les 2 et toujours dans une protéine car dans l'eau l'extérieur de la protéine est en contact avec l'eau et le c&oelig;ur est vidé de son eau pour permettre la catalyse, donc hydrophobe. Les protéines membranaires s'accrochent avec des aas aliphatiques et j’ai proposé dans (&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/longueur-des-aa-a90229899 longueur des aas] ) que la différence de longueur entre V et L s'expliquerait par la mise en tenaille du PLD par ces 2 aas. Par contre l'intérieur des canaux membranaires ou bien les protéines dont une partie est dans le cytoplasme, doivent posséder des aas hydrophiles et fonctionnels pour les transports et la catalyse.</li>
<li> Le pouvoir organisateur des radicaux: (20.3.14) Nous sommes toujours dans le principe d'[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 organisation] du concept global. Nous avons vu l'organisation de la protéine par les liaisons H de son squelette, la nécessité de radicaux peu réactifs à grande distance pour maintenir cette organisation et enfin l'impact du solvant sur cette organisation. <br /> Nous avons traité dans le concept global le principe d'organisation au niveau thermodynamique, c a d au niveau des mélanges de petites molécules minérales ou organiques soumises aux lois de la thermodynamique classique et non à la thermodynamique des surfaces minérales ou organiques comme le liposome. Nous avons proposé que ce sont les atomes de la 3{{e}} et 4{{e}} (métaux de transition) ligne du tableau des éléments qui avaient un pouvoir organisateur vis-à-vis du solvant et des autres petites molécules grâce à leur cortège électronique puissant. Les métaux de transition sont à l'origine de la synthèse abiotique des acides gras et rentrent dans les cofacteurs des enzymes essentielles du métabolisme. De même le phosphate apparaît comme l'organisateur minéral principal du liposome et du métabolisme. <br /> Dans l'organisation de la protéine nous avons bien sûr les métaux de transition, mais comme cofacteur seulement, Ils ne sont pas constitutifs des protéines. Par contre nous avons le soufre qui vient après le phosphore dans le tableau des éléments et il fait partie intégrante des protéines avec C et M, 2 aas du groupe codant. Pour l'organisation de la protéine nous avons en plus, comme l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} et l'ARN, des cycles aromatiques qui sont organisateurs aussi, à l'instar des atomes organisateurs ci-dessus, grâce à leur cortège d'électrons délocalisés. L'organisation quasi cristalline de l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} est due principalement à ce pouvoir organisateur des bases nucléiques que nous appelons intrication (&nbsp;&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ). L'intrication n’est pas mise en &oelig;uvre dans les protéines car les cycles aromatiques ne sont pas mis en contact les uns avec les autres. Par contre quand ils sont en contact avec l'eau, ils créent une organisation locale, et quand ils sont dans un environnement hydrophobe ( liposome ou au milieu de la protéine ayant exclut l'eau ) ils peuvent agir par les forces électromagnétiques et à distance sur les radicaux polaires et ioniques et interagir entre-eux. <br /> Les cycles aromatiques ont 2 actions fondamentales sur l'évolution moléculaire: ils participent à l'organisation intrinsèque de la protéine et ensuite ils seront les principaux acteurs dans l'interaction ( ADN, ARN ) / protéine. <br />&nbsp;&nbsp;Au début de l'évolution moléculaire c’est la cystéine qui pourrait initier la formation de l'organisation des 1ers peptides, car elle dérive facilement de la sérine elle-même considérée comme parmi les 1ères molécules qui apparaissent (&nbsp;voir&nbsp;[http://fr.wikiversity.org/wiki/Recherche:Chiralit%C3%A9_pr%C3%A9biotique chiralité] prébiotique ). Nous développerons ce point dans la formation du groupe des aas codant après avoir appliqué le principe d'action/réaction du concept global aux protéines.</li>
</ol></li>
<li>'' Les fonctionnalités des protéines'': (19.3.14) C'est le principe d'action/réaction développé dans Le concept global de la&nbsp;[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] entre évolution moléculaire et évolution darwinienne qui prévaut ici. Le modèle qui puisse le représenter le plus c’est le mécanisme chimique réactionnel avec ses attaques nucléophiles les sauts de puce des électrons. Dans le cas du liposome ce principe est très simple, mais il est à la base de l'évolution moléculaire avec les processus issus des potentiels électroniques et protoniques, des processus de diffusion et ceux nécessaires à la cohésion mécanique du liposome. Pour les protéines chaque radical peut être un point d'action/réaction avec une petite molécule. Pour le liposome il n'y a pas de points particuliers , d'où sa forme sphérique presque parfaite au début de l'évolution moléculaire. <br /> Pour les protéines il faut distinguer 2 types d'interactions nettement différentes: L'interaction avec les petites molécules, ce qui conduit à la catalyse et à son contrôle, et l'interaction de la protéine avec une macromolécule: protéine, ADN, ARN et membrane. La 1ère interaction peut être très complexe et peut nécessiter plusieurs étapes avec des énergies élevées et concentrées en certains points de la protéine , mais aussi des modifications post-traductionnelles dee certains radicaux et l'intervention de cofacteurs.<br /> Les interactions protéine/macromolécule fait intervenir plusieurs radicaux en 1 et 2 dimensions pour les 2 macromolécules. Mais en général les processus sont simples et modulaires ne réussissant que parce qu’ils ne créent pas de blocage. Le cas le plus compliqué est l'interaction du tRNA avec son amino-acyl synthétase qui du coup se place au sommet de l'évolution moléculaire et darwinienne. Car en fait comme c’est une interaction protéine/ARN, c’est l'ARN qui subit plusieurs modifications, quelques fois très complexe avant que l'interaction ne se réalise et que la fonction aboutisse. Il faut remarquer que le tRNA reste relativement petit ( 70 pb ) et il est modulaire. Ce qui n’est pas le cas du rRNA qui est peu modifié et ses modifications sont simples, par contre il est 20 à 30 fois plus long qu'un tRNA. Le ribosome exécute un processus répétitif qui, quoique complexe, il n'atteint pas la complexité du couple du tRNA et sa synthétase à la base du 2{{e}} code génétique. Le ribosome est un automate, le couple tRNA et sa synthétase est une mécanique de précision.<br /> L'interaction protéine/membrane est la plus simple de toutes ces interactions car elle est, avec l'interaction aa/membrane, à la base de l'évolution moléculaire.</li>
<li>Reste M: grand organisateur avec SAM et fM; P pour la structure.</li>
<li>Pourquoi DE: D petit et E pseudo peptide; LV pour PLDs; NQ? R? T?</li>
<li>W: double cyclecomme {{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} et ARN + l'intrication, apport du NH2 + cycle aromatique.</li>
<li>H: aromatique + réactivité + chélation + petit cycle des ARN et ADN.</li>
<li>F: aromatique pur + hydrophobie.</li>
"Bio-compatibilité":
 
Les protéines commencent par les plus simples, c.a.d les mono puis les oligo-peptides, d’après le principe du nano-monde où il n'y a pas de "frottements". Il n'y a que des synthèses ou des décompositions sans perte de matière. De même que les PLDs s'assemblent ou se séparent sans créer même des liaisons covalentes.<br /> L'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} et l'ARN peuvent se dupliquer en bloc, tout en restant dans le nano-monde, sans "frottements". Mais là on rejoint les constructions macroscopiques où l’on procède par copie de blocs, ou bien on débite le bloc en blocs de plus en plus petits, ou bien on y crée des motifs de plus en plus petits. L'exemple actuel est la lithographie pour fabriquer les circuits électroniques.<br /> L'ARN ou l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} simple brin peut avoir leurs bases modifiées car elles sont très réactivent quand elles ne sont pas appariées. Et ainsi le duplicata d'origine donnera un autre brin différent de l'original.
 
Famille des acides aminés protéiques:
143 371

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