« Recherche:Acides aminés codants » : différence entre les versions

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<li> La remarque que tout aa D ou L peut perdre ( ou transférer ) son NH2 en donnant oxo m'a conduit à étudier les enzymes EC 261.- . Ces enzymes inter-changent les aas D ou L, mais particulièrement les L. Voici une propriété de groupe comme je l'ai signalé dans 2{{e}} détricotage avec l'analyse de tRNA pour les codons/anticodons. Ces enzymes ont beaucoup de points communs. Elles utilisent toutes un seul cofacteur, B6. Elles ont une taille moyenne par rapport aux autres enzymes cytoplasmiques, autour de 400 aas. Elles sont structurées autour des hélices alphaplus qu'autour des feuillets bêta ( absence d'interaction avec les nucléotides ? ): 40% alpha, moins de 20% bêta et 40% de libres qui sont plutôt courts. Les hélices alpha longues sont nombreuses et le max dépassent les 20 aas et atteint les 32 aas. Elles sont regroupées en 5 classes.</li>
<li> La structure de ces enzymes ( disposition des structures primaires alpha, bêta, turn et libre ) reste semblable tant que la catalyse est simple, que ça soit chez E.Coli ( eco ) ou chez l'homme ( hsa ). Le cas de EC 261.57 chez la levure ( sce ) montre une très grande différence qui est due au fait que l'enzyme de la levure catalyse de nombreux aa, plus que chez E.Coli ou l'homme. Nous retrouvons là le principe énoncé précédemment avec la déformylase. Nous retrouvons aussi la notion d'iso-enzyme comme avec EC 261.1 et EC 261.57 où il suffit de faire une digestion contrôlée de&nbsp;[http://www.genome.jp/dbget-bin/www_bget?ec:2.6.1.57 261.57] pour retrouver les fonctions de 261.1 . <br /> De même que pour les déformylases la structure de l'enzyme reste à peu près la même, les sites d'attache et d'activité sont identiques, seules les séquences des aas dans les structures primaires changent. La notion d'iso-enzyme ne traite que de la catalyse, un substrat donné transformé en un produit donné. Les spécificités du principe que j'avance met en exergue l'évolution. Que ça soit chez l'homme ou la bactérie la structure est la même, seule change la séquence des aas dans les structures primaires. La séquence des aas doit avoir un impact évolutif certain, comme tout changement, mais il doit être très faible. Ça devrait concerner des différences faibles de vitesse de catalyse ou de coefficient d'affinité pour tel ou tel substrat ou encore mieux de réaction à son environnement chimique et protéique. La catalyse est alors modulée par des mutations ponctuelles.</li>
<li> L'importance des hélices alpha en longueur et en nombre m'a suggéré une idée qui à priori semble saugrenue mais en poussant la réflexion, elle ne semble pas impossible. Cette idée c’est que l'hélice ressemble à une onde, et l’ensemble de l'enzyme ressemble à une succession de n&oelig;uds et de ventres comme dans une corde en vibration. Or dernièrement j’ai abordé l'intrication dans l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} ( voir [http://blogooolife.eklablog.com/le-gradient-du-vivant-a107011514 gradien]t du vivant ) et la structure cristalline de l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} ( voir {{Abréviation|ARN|acide ribonucléique}}-[http://blogooolife.eklablog.com/la-continuite-entre-l-evolution-moleculaire-et-l-evolution-darwinienne-a94056871 continuité] ). Et si l'intrication dans l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} ( l'intrication qui est de nature quantique et donc ondulatoire ) contraignait son système de réparation à produire des séquences de bases englobées dans une onde ? Ou dit autrement, si le système de réparation réagissait à l'état ondulatoire d'une séquence de bases donnée, état qui active certaines zones électroniques et en désactive d'autres ? Ces séquences seraient susceptibles, indirectement j'en conviens, de produire des hélices alpha dans l'enzyme. Mais cet effet indirect se retrouve dans le processus de duplication de certaines zones de l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}}; les palindromes, les tandems, les duplications donnent, avec l'évolution, des protéines qui ont des surfaces complémentaires qui leur permettent de former des homomers ou des hétéromers. Oh! combien fréquents chez les protéines. Mais aussi les capsides des virus d'une parfaite géométrie, ressemblant à un cristal. <br /> L'importance de cette idée sur les hélices alpha, c’est que l'évolution est provoquée, contrainte, accélérée par l’ensemble du chromosome. Et ''vice versa'' cela justifie la longueur des chromosomes. Plus ils sont longs plus l'évolution de leurs gènes est intégrée. Cette résonance quantique au niveau de l'{{abréviation|ADN|acide désoxyribonucléique}} a dû produire rapidement les fonctions catalytiques au début de l'évolution moléculaire et de façon intégrée.</li>
<li> Une 2{{e}} remarque se dégage de cette étude des enzymes 261.- . C'est que le site actif est souvent une glycine ou un autre aa qui agit non pas par son radical mais par le&nbsp;[http://www.uniprot.org/uniprot/P04693 H de N] ou du&nbsp;[http://www.uniprot.org/uniprot/P18335 O du carbonyle] de la liaison peptidique pour établir une liaison H. C'est comme si le radical ne servait à rien. Il ne servirait alors qu’à la formation des hélices et des feuillets. J'avais souvent tiqué sur le fait que la glycine était toujours présente avec d'autres aas ( autres que K qui paraît constant et jouer un rôle important ) dans le binding de l'ATP. C'est comme si le squelette ( séquence primaire des aas ) jouait le rôle le plus important dans la catalyse. Le rapprochement de différentes régions du squelette au substrat ou au cofacteur, rapprochait en fait les radicaux avoisinants qui peuvent alors agir. La conséquence c’est que si les radicaux étaient volumineux, ils empêcheraient ce rapprochement. Ou dit autrement plus les radicaux sont petits plus est forte, subtile et facile à mettre en place une conformation adéquate pour la catalyse. Cela entraîne l'expulsion des molécules d'eau qui peuvent rester cependant en petit nombre. C'est la nécessité des c&oelig;urs hydrophobes des centres catalytiques et leur origine membranaire au début de l'évolution moléculaire.</li>
<li> Les <u> conditions nécessaires pour qu'un groupe d'aas deviennent codants</u> et produire les protéines que l’on connaît.<ol>
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