« Interactions entre les cellules et l'environnement/La matrice extracellulaire » : différence entre les versions

Contenu supprimé Contenu ajouté
m Robot : Remplacement de texte automatisé (-(\d+),(\d+) nm + {{Unité|\1.\2|{{Abréviation|nm|nanomètre}}}})
Anpanman (discussion | contributions)
m typo
Ligne 9 :
== Introduction ==
 
L’espace extracellulaire est rempli par un ''enchevêtrement complexe de molécules'' qui constitue la matrice. Elle est constituéconstituée de protéines sécrétées localement, de polysaccharides (GAG) des sels et d’eau.
 
Les constituants de la matrice sont synthétisés et excrétés par des cellules (fibroblastes, chondroblastes, ostéoblastes) et dégradés par des enzymes, les '''MMP''' (métalloprotéases matricielles).
Ligne 29 :
# L''''acide hyaluronique''' : molécule simple, composée d’une séquence répétitive d’'''unités disaccharidiques non sulfatées'''. Les résidus glucidiques ne sont pas sulfatés (contrairement aux autres glucosaminoglyanes). Un acide hyaluronique peut posséder jusqu’à 25000 unités.
# Les '''autres GAG''' : ils possèdent des chaînes plus courtes et contiennent des '''glucides sulfatés'''. De ce fait, les GAG possèdent une ''forte charge négative'', ce qui leur permet de se lier à un grand nombre de cations, ceci créant une absorption d’eau et donc une pression. Du fait de l’organisation poreuse et hydratée, les chaînes de GAG forment un ''support mécanique'' tout en permettant la migration cellulaire et la diffusion des molécules hydrosolubles : ''cet espace n’est pas inerte''.
<br />Par exemple, le FGF, le TGF, se lie à la matrice : elle concentre les facteurs dans des espaces spécifiques. Ce mécanisme de libération programmé entre dans le cadre du développement embryonnaire. A l’exception de l’acide hyaluronique, tous les GAG sont attachés de façon covalente à des protéines pour former des protéoglycanes (PG)'''. Les protéoglycanes sont très hétérogènes, ils peuvent varier par leur composition protéiquesprotéique, leur masse cellulaire, leur nombre de GAG. Ils peuvent êtresêtre assemblés en complexes gigantesques par liaison à de l’acide hyaluronique.
 
Les cellules synthétisent des protéoglycanes au niveau de la MEC : '''agrécan''' (constituant du [[w:cartilage|cartilage]]), '''perlécan''' (constituant de la membrane basale), mais également des composants intrinsèques des membranes plasmiques : '''syndécan''' et '''glypican'''.
Ligne 49 :
* dans le cartilage et les corps vitrés, les fibrilles de type II séquestrent les GAG et les PG, permettant la transparence du milieu (pour le corps vitré)
 
Le collagène de type IV se trouve dans la membrane basale. Les molécules sont organisées en réseau multicouchesmulticouche (apportant un soutien mécanique). Elles ne forment pas des fibrilles. Les segments, non organisés en hélices, assurent la flexibilité des cellules, les domaines globulaires donnedonnent au complexe l’aspect en treillis.
 
=== L'élastine ===
 
Elle se trouve dans l’ensemble de l’organisme, mais de façon plus importante dans la paroi des [[w:artère|artères]] et dans les [[w:poumon|poumons]] (déformation au cours de la respiration). Un réseau de fibres élastiques leur donne une structure permettant de retrouver la structure initiale. Les fibres élastiques sont constituéeconstituées de microprotéines de fibrilline enfouies dans un milieu amorphe d’élastine (''protéine non glycosylée très hydrophobe''). Les molécules d’élastine forment un réseau très étendu.
 
Sa structure réticulée repliée au hasard permet au réseau élastique de se tendre et se détendre comme un élastique. <br />Les fibres élastiques peuvent coexister avec des fibres de collagène. Les fibres de collagène ne suivent pas l’étirement des fibres de collagène.
Ligne 86 :
# Les métalloprotéases et leur régulation.
 
Les métalloprotéases sont des '''enzymes zinc-dépendantes''', ayant une activité '''endopeptidasique''' (hydrolyse des protéines). On distingue la MMP-1 (collagénase 1), la MMP-2 (gélatinase A) et MMP-3 (stromélysine 1). Elles sont généralement sécrétées dans la matrice extracellulaire. Toutes les métalloprotéinases sont sécrétées sous forme de proenzymes ou pro-peptides inactifs (les zymogènes). Elles sont activésactivées par hydrolyse post-traductionnelle soit à l'intérieur de la cellule, soit à l'extérieur. Une liaison entre un résidu cystéine contenu dans la séquence du pro-peptide et l'atome de zinc associé au site catalytique permet le maintient de la latence de la pro-MMP par un masquage du site enzymatique, le mécanisme d’activation requiert la destruction de cette interaction.
 
L’activité des MMP est inhibé par les TIMP. Ce sont des glycoprotéines sécrétées dans l’espace extra-cellulaire. On en a identifié 4 types : de TIMP1 à TIMP4.